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- PDB-5xwt: Crystal structure of PTPdelta Ig1-Fn1 in complex with SALM5 LRR-Ig -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xwt
タイトルCrystal structure of PTPdelta Ig1-Fn1 in complex with SALM5 LRR-Ig
要素
  • Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
キーワードCELL ADHESION / synaptic orgnizers
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / negative regulation of macrophage activation / presynaptic membrane assembly / synaptic membrane adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of postsynaptic density assembly / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT ...trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / negative regulation of macrophage activation / presynaptic membrane assembly / synaptic membrane adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of postsynaptic density assembly / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of dendrite morphogenesis / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion / regulation of presynapse assembly / regulation of immune response / cell adhesion molecule binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / GABA-ergic synapse / negative regulation of inflammatory response / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron differentiation / presynaptic membrane / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / cell surface
類似検索 - 分子機能
: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / : / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set ...: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / : / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Leucine-rich repeat profile. / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
triacetyl-beta-chitotriose / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 4.178 Å
データ登録者Goto-Ito, S. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of trans-synaptic interactions between PTP delta and SALMs for inducing synapse formation.
著者: Goto-Ito, S. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Uemura, T. / Shiroshima, T. / Maeda, A. / Imai, A. / Mori, H. / Yoshida, T. / Fukai, S.
履歴
登録2017年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
B: Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5
C: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
D: Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,58114
ポリマ－170,9464
非ポリマー3,63410
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10900 Å2
ΔGint16 kcal/mol
Surface area76700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.260, 169.753, 210.946
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / R-PTP-delta


分子量: 44089.613 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-410 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprd / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q64487, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5


分子量: 41383.496 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 18-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRFN5, C14orf146, SALM5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96NI6
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / triacetyl-beta-chitotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 627.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: triacetyl-beta-chitotriose
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 7% PEG 4000, 0.1M NaCl, 0.1M Li2SO4, 0.1M ADA (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.94→50 Å / Num. obs: 31657 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 10.9 % / Net I/σ(I): 13.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 4.178→49.862 Å / SU ML: 0.65 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 30.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3113 1252 4.89 %
Rwork0.2608 --
obs0.2633 25606 95.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.178→49.862 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11289 0 238 0 11527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211796
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.616088
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.6994331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0231905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032088
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.1776-4.34470.37611220.31082222X-RAY DIFFRACTION80
4.3447-4.54240.34151150.28762697X-RAY DIFFRACTION96
4.5424-4.78170.28531310.27722714X-RAY DIFFRACTION97
4.7817-5.0810.32381480.27272691X-RAY DIFFRACTION97
5.081-5.47280.2861440.26232739X-RAY DIFFRACTION97
5.4728-6.02270.35341530.26832728X-RAY DIFFRACTION97
6.0227-6.89230.30831480.26132779X-RAY DIFFRACTION98
6.8923-8.67610.30991460.24262818X-RAY DIFFRACTION98
8.6761-49.86550.28021450.23092966X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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