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万見
- PDB-5xw7: Crystal structure of the flexible tandem repeat domain of bacteri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xw7
タイトルCrystal structure of the flexible tandem repeat domain of bacterial cellulose synthase subunit C
要素Cellulose synthase subunit C
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / cellulose synthase / tetratrico peptide repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose biosynthetic process / outer membrane
類似検索 - 分子機能
Cellulose synthase operon C, C-terminal / Cellulose synthase operon protein C C-terminus (BCSC_C) / : / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellulose synthase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacter sp. CJF-002 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.272 Å
データ登録者Nojima, S. / Kato, K. / Yao, M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of the flexible tandem repeat domain of bacterial cellulose synthesis subunit C.
著者: Shingo Nojima / Ayumi Fujishima / Koji Kato / Kayoko Ohuchi / Nobutaka Shimizu / Kento Yonezawa / Kenji Tajima / Min Yao /
要旨: Bacterial cellulose (BC) is synthesized and exported through the cell membrane via a large protein complex (terminal complex) that consists of three or four subunits. BcsC is a little-studied subunit ...Bacterial cellulose (BC) is synthesized and exported through the cell membrane via a large protein complex (terminal complex) that consists of three or four subunits. BcsC is a little-studied subunit considered to export BC to the extracellular matrix. It is predicted to have two domains: a tetratrico peptide repeat (TPR) domain and a β-barrelled outer membrane domain. Here we report the crystal structure of the N-terminal part of BcsC-TPR domain (Asp24-Arg272) derived from Enterobacter CJF-002. Unlike most TPR-containing proteins which have continuous TPR motifs, this structure has an extra α-helix between two clusters of TPR motifs. Five independent molecules in the crystal had three different conformations that varied at the hinge of the inserted α-helix. Such structural feature indicates that the inserted α-helix confers flexibility to the chain and changes the direction of the TPR super-helix, which was also suggested by structural analysis of BcsC-TPR (Asp24-Leu664) in solution by size exclusion chromatography-small-angle X-ray scattering. The flexibility at the α-helical hinge may play important role for exporting glucan chains.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellulose synthase subunit C
B: Cellulose synthase subunit C
C: Cellulose synthase subunit C
D: Cellulose synthase subunit C
E: Cellulose synthase subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,7705
ポリマ－142,7705
非ポリマー00
水00
1
A: Cellulose synthase subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5541
ポリマ－28,5541
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cellulose synthase subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5541
ポリマ－28,5541
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Cellulose synthase subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5541
ポリマ－28,5541
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Cellulose synthase subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5541
ポリマ－28,5541
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Cellulose synthase subunit C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5541
ポリマ－28,5541
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)115.810, 55.620, 165.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Cellulose synthase subunit C


分子量: 28554.031 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 24-272 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: chainB: S230A, G231A, D232A, T233A, V234A, D235A, S236A, R238A, T239A, Q240A
由来: (組換発現) Enterobacter sp. CJF-002 (バクテリア)
遺伝子: bcsC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: K0J1W8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MES, sodium chloride

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A11
シンクロトロンSPring-8 BL44XU20.979
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2014年11月3日
RAYONIX MX300HE2CCD2015年4月12日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.9791
反射解像度: 3.28→50 Å / Num. obs: 32542 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 3.27→3.47 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Rsym value: 0.803 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.272→47.695 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2565 2218 6.82 %
Rwork0.2124 --
obs0.2154 32524 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.272→47.695 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8741 0 0 0 8741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018864
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.411996
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.073339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091614
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2715-3.34260.38051300.32691812X-RAY DIFFRACTION98
3.3426-3.42040.33121410.30441870X-RAY DIFFRACTION99
3.4204-3.50590.31231360.27121907X-RAY DIFFRACTION98
3.5059-3.60060.28951320.2641833X-RAY DIFFRACTION99
3.6006-3.70660.35921420.24531920X-RAY DIFFRACTION99
3.7066-3.82620.27161340.23951846X-RAY DIFFRACTION99
3.8262-3.96280.29661360.23051905X-RAY DIFFRACTION99
3.9628-4.12140.26741350.21521871X-RAY DIFFRACTION99
4.1214-4.30890.2521390.2081907X-RAY DIFFRACTION99
4.3089-4.53590.21191380.18591863X-RAY DIFFRACTION99
4.5359-4.81980.24741440.17871898X-RAY DIFFRACTION99
4.8198-5.19150.23131370.18771922X-RAY DIFFRACTION99
5.1915-5.71320.25021440.21421917X-RAY DIFFRACTION99
5.7132-6.53810.25021400.20621916X-RAY DIFFRACTION99
6.5381-8.23050.2161440.18661939X-RAY DIFFRACTION99
8.2305-47.69960.2171460.18211980X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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