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- PDB-5xtm: Crystal structure of PhoRpp38 bound to a K-turn in P12.2 helix -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xtm
タイトルCrystal structure of PhoRpp38 bound to a K-turn in P12.2 helix
要素
  • 50S ribosomal protein L7Ae
  • RNA (47-MER)
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / RNA-Protein Complex / Rnase P / Kink turn / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / ribosome biogenesis / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7Ae, archaea / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like ...Ribosomal protein L7Ae, archaea / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Large ribosomal subunit protein eL8
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Oshima, K. / Kimura, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: Crystal structures of the archaeal RNase P protein Rpp38 in complex with RNA fragments containing a K-turn motif.
著者: Oshima, K. / Gao, X. / Hayashi, S. / Ueda, T. / Nakashima, T. / Kimura, M.
履歴
登録2017年6月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L7Ae
B: RNA (47-MER)
C: 50S ribosomal protein L7Ae
D: RNA (47-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,80628
ポリマ－60,2224
非ポリマー58324
水5,513306
1
A: 50S ribosomal protein L7Ae
B: RNA (47-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,42715
ポリマ－30,1112
非ポリマー31613
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area13040 Å2
手法PISA
2
C: 50S ribosomal protein L7Ae
D: RNA (47-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,37913
ポリマ－30,1112
非ポリマー26711
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area13410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.070, 71.720, 91.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.580, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L7Ae / Ribonuclease P protein component Rpp38 / RNase P component Rpp38 / Ribosomal protein L8e


分子量: 14645.026 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) (古細菌)
株: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3
遺伝子: rpl7ae, PH1496 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62009
#2: RNA鎖 RNA (47-MER)


分子量: 15466.177 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
#3: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Na-Cacodylate, PEG 400, Mg-Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→39.26 Å / Num. obs: 37804 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.684 % / Biso Wilson estimate: 34.73 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 0.928 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 177058
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.1-2.234.6640.7682.1528014610460070.7230.86898.4
2.23-2.384.7150.5093.1626929571957110.8790.57499.9
2.38-2.574.7220.3674.3125182533653330.9230.41399.9
2.57-2.814.7360.2176.9923205491049000.9730.24599.8
2.81-3.144.7190.10813.5521061447244630.9910.12199.8
3.14-3.634.6910.05923.6318497395639430.9970.06699.7
3.63-4.434.6540.0434.0115557335633430.9980.04599.6
4.43-6.234.6120.03437.3411972260225960.9980.03999.8
6.23-39.264.4040.02543.296641152915080.9990.02998.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2czw

2czw


解像度: 2.1→39.264 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2221 1876 4.96 %
Rwork0.1969 35910 -
obs0.1981 37786 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 125.84 Å2 / Biso mean: 37.215 Å2 / Biso min: 18.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→39.264 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1867 2054 24 306 4251
Biso mean--56.9 39.81 -
残基数----338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024193
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5816145
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.5151875
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0999-2.15670.33781400.31842676281697
2.1567-2.22010.36531400.293327342874100
2.2201-2.29180.27551460.274227672913100
2.2918-2.37370.27231470.254527632910100
2.3737-2.46870.2841350.25527722907100
2.4687-2.5810.28141470.249127402887100
2.581-2.71710.29921450.251427632908100
2.7171-2.88730.25051430.252627702913100
2.8873-3.11010.271490.2227452894100
3.1101-3.42290.21621470.191327792926100
3.4229-3.91790.17341380.158427692907100
3.9179-4.93460.16811480.14327882936100
4.9346-39.27060.17921510.154928442995100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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