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- PDB-5xpu: Crystal structure of MAD2L2/REV7 in complex with a CAMP fragment ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xpu
タイトルCrystal structure of MAD2L2/REV7 in complex with a CAMP fragment in a monoclinic crystal
要素
  • Chromosome alignment-maintaining phosphoprotein 1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
キーワードTRANSCRIPTION/METAL BINDING PROTEIN / MAD2L2 / MAD2B / REV7 / CAMP (CAMP) / champ1 / TRANSCRIPTION-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / telomere maintenance in response to DNA damage / sister chromatid biorientation / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / protein localization to microtubule / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / telomere maintenance in response to DNA damage / sister chromatid biorientation / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / protein localization to microtubule / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / JUN kinase binding / protein localization to kinetochore / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / error-prone translesion synthesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / condensed chromosome / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / actin filament organization / regulation of cell growth / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / 動原体 / spindle / double-strand break repair / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / site of double-strand break / 染色体 / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nuclear body / 細胞分裂 / クロマチン / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chromosome alignment-maintaining phosphoprotein 1 / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / ジンクフィンガー / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromosome alignment-maintaining phosphoprotein 1 / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.304 Å
データ登録者Hara, K. / Taharazako, S. / Hashimoto, H.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Dynamic feature of mitotic arrest deficient 2-like protein 2 (MAD2L2) and structural basis for its interaction with chromosome alignment-maintaining phosphoprotein (CAMP).
著者: Hara, K. / Taharazako, S. / Ikeda, M. / Fujita, H. / Mikami, Y. / Kikuchi, S. / Hishiki, A. / Yokoyama, H. / Ishikawa, Y. / Kanno, S.I. / Tanaka, K. / Hashimoto, H.
履歴
登録2017年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年12月25日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
B: Chromosome alignment-maintaining phosphoprotein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1872
ポリマ－28,1872
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, This protein is a monomer in solution by the gel filtration analysis, but it clearly forms a dimer in crystal.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.025, 70.562, 45.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The authors state that MAD2L2-CAMP complex forms hetero tetrameric composed of two MAD2L2, and two CAMP

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要素

#1: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / Mitotic arrest deficient 2-like protein 2 / MAD2-like protein 2 / REV7 homolog / hREV7


分子量: 26101.236 Da / 分子数: 1 / 変異: R124A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L2, MAD2B, REV7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UI95
#2: タンパク質・ペプチド Chromosome alignment-maintaining phosphoprotein 1 / Zinc finger protein 828


分子量: 2085.340 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 325-344 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHAMP1, C13orf8, CAMP, CHAMP, KIAA1802, ZNF828 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96JM3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.3 M potassium thiocyanate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.09 Å / Num. obs: 9883 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.4 % / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.43 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ABE

3abe


解像度: 2.304→19.09 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.93
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 479 4.85 %
Rwork0.2199 --
obs0.2202 9876 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.304→19.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1539 0 0 32 1571
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011574
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2692141
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.648586
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007268
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.304-2.63660.28411610.27583107X-RAY DIFFRACTION99
2.6366-3.3190.29781730.25023110X-RAY DIFFRACTION100
3.319-19.09050.1841450.19673180X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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