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- PDB-5xpi: Structure of UHRF1 TTD in complex with NV01 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xpi
タイトルStructure of UHRF1 TTD in complex with NV01
要素E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
キーワードLIGASE / TTD domain / small molecule
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / spindle / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 ...: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 / PUA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8C3 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Luo, X. / Zhao, K.
引用ジャーナル: SLAS Discov / 年: 2018
タイトル: Discovery of Small-Molecule Antagonists of the H3K9me3 Binding to UHRF1 Tandem Tudor Domain
著者: Senisterra, G. / Zhu, H.Y. / Luo, X. / Zhang, H. / Xun, G. / Lu, C. / Xiao, W. / Hajian, T. / Loppnau, P. / Chau, I. / Li, F. / Allali-Hassani, A. / Atadja, P. / Oyang, C. / Li, E. / Brown, P. ...著者: Senisterra, G. / Zhu, H.Y. / Luo, X. / Zhang, H. / Xun, G. / Lu, C. / Xiao, W. / Hajian, T. / Loppnau, P. / Chau, I. / Li, F. / Allali-Hassani, A. / Atadja, P. / Oyang, C. / Li, E. / Brown, P.J. / Arrowsmith, C.H. / Zhao, K. / Yu, Z. / Vedadi, M.
履歴
登録2017年6月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8252
ポリマ－18,4501
非ポリマー3751
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8660 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)99.001, 99.001, 41.315
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / RING-type E3 ubiquitin transferase UHRF1 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 18449.549 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 127-283 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96T88, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-8C3 / N-[3-(diethylamino)propyl]-2-(12-methyl-9-oxidanylidene-5-thia-1,10,11-triazatricyclo[6.4.0.0^2,6]dodeca-2(6),3,7,11-tetraen-10-yl)ethanamide


分子量: 375.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H25N5O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2 / 詳細: 2.7 M Na formate and 0.1 M Na acetate pH 5.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 11915 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 42.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.335 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.2811.30.2141.3041100
2.28-2.3711.20.1891.2431100
2.37-2.4811.20.1511.2781100
2.48-2.6111.20.1321.3151100
2.61-2.7711.20.1081.3111100
2.77-2.9911.20.0891.3921100
2.99-3.2911.20.0741.4631100
3.29-3.7611.10.0711.111100
3.76-4.7410.90.0821.6091100
4.74-5010.30.0561.334198.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
BUSTER2.9.6精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DB3

3db3


解像度: 2.2→42.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9196 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9094 / SU R Cruickshank DPI: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.205 / SU Rfree Blow DPI: 0.163 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.16
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2186 566 4.76 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2009 11900 99.63 %-
原子変位パラメータBiso max: 127.85 Å2 / Biso mean: 44.83 Å2 / Biso min: 19.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.2579 Å20 Å20 Å2
2--9.2579 Å20 Å2
3----18.5159 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.276 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→42.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1173 0 26 116 1315
Biso mean--89.17 47.73 -
残基数----140
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d431SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes48HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes174HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1224HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion147SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1322SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1224HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1658HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.63
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.05
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.41 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2654 129 4.62 %
Rwork0.2307 2664 -
all0.2324 2793 -
obs--99.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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