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- PDB-5xoc: Crystal structure of human Smad3-FoxH1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xoc
タイトルCrystal structure of human Smad3-FoxH1 complex
要素
  • Mothers against decapentaplegic homolog 3
  • Thioredoxin 1,Forkhead box protein H1
キーワードTRANSCRIPTION / transcription factor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / nuclear mineralocorticoid receptor binding / negative regulation of lung blood pressure / regulation of miRNA transcription / positive regulation of transforming growth factor beta3 production / transdifferentiation / sterol response element binding / paraxial mesoderm morphogenesis / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / secondary heart field specification ...: / nuclear mineralocorticoid receptor binding / negative regulation of lung blood pressure / regulation of miRNA transcription / positive regulation of transforming growth factor beta3 production / transdifferentiation / sterol response element binding / paraxial mesoderm morphogenesis / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / secondary heart field specification / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / regulation of striated muscle tissue development / SMAD protein complex / cardiac right ventricle morphogenesis / immune system development / co-SMAD binding / heteromeric SMAD protein complex / regulation of transforming growth factor beta2 production / aorta morphogenesis / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / DEAD/H-box RNA helicase binding / bHLH transcription factor binding / pericardium development / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / positive regulation of chondrocyte differentiation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of osteoblast proliferation / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / embryonic foregut morphogenesis / negative regulation of wound healing / positive regulation of extracellular matrix assembly / lens fiber cell differentiation / primary miRNA processing / transforming growth factor beta receptor binding / Germ layer formation at gastrulation / nuclear glucocorticoid receptor binding / endoderm development / Formation of definitive endoderm / embryonic pattern specification / signal transduction involved in regulation of gene expression / activin receptor signaling pathway / Signaling by Activin / SMAD protein signal transduction / axial mesoderm development / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / Formation of axial mesoderm / cell-cell junction organization / Signaling by NODAL / regulation of epithelial cell proliferation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / I-SMAD binding / Interleukin-37 signaling / response to angiotensin / positive regulation of positive chemotaxis / osteoblast development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / nuclear inner membrane / ureteric bud development / DNA-binding transcription repressor activity / nuclear androgen receptor binding / adrenal gland development / DNA polymerase processivity factor activity / negative regulation of fat cell differentiation / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / heart looping / outflow tract morphogenesis / SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / cellular response to cytokine stimulus / positive regulation of focal adhesion assembly / R-SMAD binding / thyroid gland development / mesoderm formation / protein-disulfide reductase activity / developmental growth / regulation of immune response / phosphatase binding / negative regulation of osteoblast differentiation / anatomical structure morphogenesis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of bone mineralization / somitogenesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway / JNK cascade / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / T cell activation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type ...Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD / Fork head domain conserved site 2 / Fork head domain signature 2. / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / Thioredoxin / Thioredoxin / SMAD/FHA domain superfamily / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Forkhead box protein H1 / Thioredoxin 1 / Mothers against decapentaplegic homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Miyazono, K. / Ito, T. / Tanokura, M.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
JSPS KAKENHI15K14708 日本
JSPS KAKENHI23228003 日本
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2018
タイトル: Hydrophobic patches on SMAD2 and SMAD3 determine selective binding to cofactors
著者: Miyazono, K.I. / Moriwaki, S. / Ito, T. / Kurisaki, A. / Asashima, M. / Tanokura, M.
履歴
登録2017年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mothers against decapentaplegic homolog 3
B: Thioredoxin 1,Forkhead box protein H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9012
ポリマ－37,9012
非ポリマー00
水64936
1
A: Mothers against decapentaplegic homolog 3
B: Thioredoxin 1,Forkhead box protein H1

A: Mothers against decapentaplegic homolog 3
B: Thioredoxin 1,Forkhead box protein H1

A: Mothers against decapentaplegic homolog 3
B: Thioredoxin 1,Forkhead box protein H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,7036
ポリマ－113,7036
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area11100 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area42330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.865, 131.865, 91.602
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Mothers against decapentaplegic homolog 3 / hMAD-3 / JV15-2 / SMAD family member 3 / hSMAD3


分子量: 22463.471 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 220-416 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMAD3, MADH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84022
#2: タンパク質 Thioredoxin 1,Forkhead box protein H1 / Trx-1 / Forkhead activin signal transducer 1 / hFAST-1 / Forkhead activin signal transducer 2 / Fast-2


分子量: 15437.642 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-109,UNP residues 322-345 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12
遺伝子: trxA, fipA, tsnC, b3781, JW5856, FOXH1, FAST1, FAST2
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA25, UniProt: O75593
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.45 %
解説: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 0.1 M citrate pH 5.4, 0.8% ethylene imine polymer and 0.5 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→114.198 Å / Num. obs: 34534 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 43.31 Å2 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.087 / Rsym value: 0.083 / Net I/av σ(I): 8.8 / Net I/σ(I): 22.6 / Num. measured all: 218635
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.535.20.82211340425630.3920.9150.822296.7
2.53-2.687.50.5871.31905025450.2290.6310.5873.499.2
2.68-2.8711.40.4081.92760224170.1260.4280.4086.4100
2.87-3.114.50.2862.73250022350.0780.2970.28610.8100
3.1-3.3914.50.1515.13033720920.0410.1570.15118.7100
3.39-3.7914.40.089.72743019010.0220.0830.0831.3100
3.79-4.3814.30.04914.52409016900.0130.0510.04945.9100
4.38-5.3714.10.03817.92051414590.010.040.03857.5100
5.37-7.5913.60.04615.71573511580.0130.0480.04651.1100
7.59-19.88312.20.02721.379736520.0080.0280.02776.594.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MJS

1mjs


解像度: 2.4→19.883 Å / FOM work R set: 0.7964 / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.19 / 位相誤差: 25.62 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 1775 5.14 %
Rwork0.1963 32759 -
obs0.1983 34534 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 173.86 Å2 / Biso mean: 71.23 Å2 / Biso min: 15.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→19.883 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2560 0 0 36 2596
Biso mean---50.6 -
残基数----327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042623
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8163567
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004462
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.848945
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4001-2.46490.38411380.34592367250595
2.4649-2.53730.32561410.31962477261897
2.5373-2.6190.3411330.28422490262399
2.619-2.71240.26261370.261525362673100
2.7124-2.82070.35041400.240825662706100
2.8207-2.94870.23031330.21425092642100
2.9487-3.10360.25341380.212425502688100
3.1036-3.29730.22221250.185625382663100
3.2973-3.55050.21061650.17725322697100
3.5505-3.90540.21421440.175325292673100
3.9054-4.46490.19981140.159925572671100
4.4649-5.60440.17871330.167725502683100
5.6044-19.88370.25431340.182125582692100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.517-1.75263.38421.4949-0.69564.24870.0192-0.65970.33580.0731-0.0871-0.240.2022-0.0720.31880.4686-0.00750.00380.35920.01180.5528-60.496125.86913.6918
29.2332.41450.75344.334-0.3253.69980.3647-0.68440.29890.4376-0.23730.62720.1158-0.1043-0.13460.447-0.02680.06550.35450.02410.463-74.167625.4638.1066
36.48452.97021.41585.8705-2.45297.89290.09280.61540.1436-0.25530.12610.9690.2416-0.3713-0.50110.29590.0344-0.00880.36410.0470.4926-79.425328.6262-8.5347
45.7737-5.82166.95165.895-6.68388.5482-0.0123-0.7499-0.59341.2126-0.12710.6113-0.0598-0.2305-0.09320.5022-0.01810.04350.4460.12160.6071-73.87216.7564.168
52.50371.8273-2.23953.3094-1.04453.3597-0.0182-0.1023-0.42880.2707-0.15150.00970.30070.28620.14230.37290.0015-0.02850.30790.07520.5368-65.644710.4649-1.9176
63.29330.98052.05322.60720.75874.58390.32970.316-0.25590.060.0067-0.75920.25220.8177-0.25130.40570.0374-0.0280.42680.0330.7206-52.426716.27880.2654
78.0952-4.184-4.57143.3955.22399.7187-0.06130.8082-0.661-0.8307-0.23711.0430.33480.0040.38380.55740.0046-0.08160.37420.03560.3839-69.478217.6904-14.7282
89.77662.18057.98884.59310.41666.90910.15110.0647-0.29570.4234-0.1091-0.70410.12670.29330.09890.3671-0.0041-0.05670.35290.0550.4648-52.418223.68914.153
94.17631.0041-0.5118.7725-3.91017.20480.19690.46490.6495-1.5824-0.1968-0.90750.2374-0.3243-0.03931.08530.04920.25850.74470.14340.9476-43.0776-5.4004-20.9863
104.1218-2.17770.44011.64480.99023.86230.3360.121-0.1584-0.3255-0.0889-0.7126-0.27670.72330.11570.5143-0.0467-0.00130.39510.00550.5403-56.53999.7558-10.2839
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 221 through 246 )A221 - 246
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 247 through 269 )A247 - 269
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 270 through 288 )A270 - 288
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 289 through 298 )A289 - 298
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 299 through 337 )A299 - 337
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 338 through 375 )A338 - 375
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 376 through 393 )A376 - 393
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 394 through 414 )A394 - 414
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 213 through 317 )B - D213 - 317
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 318 through 345 )B - D318 - 345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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