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Yorodumi- PDB-3sqv: Crystal Structure of E. coli O157:H7 E3 ubiquitin ligase, NleL, w... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3sqv | ||||||
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Title | Crystal Structure of E. coli O157:H7 E3 ubiquitin ligase, NleL, with a human E2, UbcH7 | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE/SIGNALING PROTEIN / effector protein / pentapeptide / HECT domain / HECT E3 ubiquitin ligase / E2 ubiquitin conjugating enzyme / protein-protein complex / ubiquitin transfer / ubiquitin / ubiquitination / LIGASE-SIGNALING PROTEIN complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity ...cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / Regulation of necroptotic cell death / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / presynapse / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell population proliferation / transcription coactivator activity / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.3 Å | ||||||
Authors | Lin, D.Y. / Chen, J. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2012 Title: Crystal structures of two bacterial HECT-like E3 ligases in complex with a human E2 reveal atomic details of pathogen-host interactions. Authors: Lin, D.Y. / Diao, J. / Chen, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3sqv.cif.gz | 568.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3sqv.ent.gz | 469.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3sqv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3sqv_validation.pdf.gz | 485.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3sqv_full_validation.pdf.gz | 533.3 KB | Display | |
Data in XML | 3sqv_validation.xml.gz | 56.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3sqv_validation.cif.gz | 77.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sq/3sqv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sq/3sqv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3sy2C 1c4zS 3nb2S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 69700.234 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: C-terminal beta-helix domain and HECT-like domain (UNP residues 170-782) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: O157:H7 / Gene: ECs1560 / Plasmid: pMCSG20 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) RIL References: UniProt: Q8X5G6, UniProt: A0A0H3JDV8*PLUS, ubiquitin-protein ligase #2: Protein | Mass: 18033.723 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBCE7, UBCH7, UBE2L3 / Plasmid: pGEX / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) star / References: UniProt: P68036, ubiquitin-protein ligase #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.68 Å3/Da / Density % sol: 66.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 1.5-1.7 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 0.97942 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 7, 2009 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97942 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→50 Å / Num. all: 39210 / Num. obs: 38818 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 95.13 Å2 / Rsym value: 0.138 / Net I/σ(I): 20.3 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.42 Å / Redundancy: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 3696 / Rsym value: 0.635 / % possible all: 95.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 3NB2 AND 1C4Z Resolution: 3.3→48.08 Å / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.89 / Phase error: 33.46 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.27 Å / VDW probe radii: 0.6 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 119.124 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 128.3 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→48.08 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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