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- PDB-5xm0: The mouse nucleosome structure containing H2A, H2B type3-A, H3.3,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xm0
タイトルThe mouse nucleosome structure containing H2A, H2B type3-A, H3.3, and H4
要素
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A type 1-B
  • Histone H2B type 3-A
  • Histone H3.3
  • Histone H4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / nucleosome / chromatin / DNA-Protein complex / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine ...Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Metalloprotease DUBs / Cleavage of the damaged purine / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / UCH proteinases / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / regulation of centromere complex assembly / Estrogen-dependent gene expression / Ub-specific processing proteases / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / oogenesis / nucleus organization / spermatid development / chromosome, centromeric region / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / protein localization to CENP-A containing chromatin / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / CENP-A containing nucleosome / embryo implantation / multicellular organism growth / male gonad development / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromosome / chromatin organization / positive regulation of cell growth / spermatogenesis / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / chromatin / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B / Histone H4 / Histone H3.3 / H2B.U histone 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.874 Å
データ登録者Taguchi, H. / Horikoshi, N. / Kurumizaka, H.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology25116002 日本
the Japan Agency for Medical Research and Development 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Histone H3.3 sub-variant H3mm7 is required for normal skeletal muscle regeneration.
著者: Harada, A. / Maehara, K. / Ono, Y. / Taguchi, H. / Yoshioka, K. / Kitajima, Y. / Xie, Y. / Sato, Y. / Iwasaki, T. / Nogami, J. / Okada, S. / Komatsu, T. / Semba, Y. / Takemoto, T. / Kimura, H. ...著者: Harada, A. / Maehara, K. / Ono, Y. / Taguchi, H. / Yoshioka, K. / Kitajima, Y. / Xie, Y. / Sato, Y. / Iwasaki, T. / Nogami, J. / Okada, S. / Komatsu, T. / Semba, Y. / Takemoto, T. / Kimura, H. / Kurumizaka, H. / Ohkawa, Y.
履歴
登録2017年5月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B
D: Histone H2B type 3-A
E: Histone H3.3
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B
H: Histone H2B type 3-A
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,25810
ポリマ－202,25810
非ポリマー00
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55590 Å2
ΔGint-398 kcal/mol
Surface area73030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.523, 110.095, 182.264
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain C and (resseq 16:70 or resseq 72:117))
21(chain G and (resseq 16:70 or resseq 72:117))
12(chain B and (resseq 25:34 or resseq 36:101))
22(chain F and (resseq 25:34 or resseq 36:101))
13(chain A and (resseq 38:52 or resseq 54:134))
23(chain E and (resseq 38:52 or resseq 54:134))
14(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...
24(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRALAALA(chain C and (resseq 16:70 or resseq 72:117))CC16 - 7020 - 74
121ASPASPPROPRO(chain C and (resseq 16:70 or resseq 72:117))CC72 - 11776 - 121
211THRTHRALAALA(chain G and (resseq 16:70 or resseq 72:117))GG16 - 7020 - 74
221ASPASPPROPRO(chain G and (resseq 16:70 or resseq 72:117))GG72 - 11776 - 121
112ASNASNILEILE(chain B and (resseq 25:34 or resseq 36:101))BB25 - 3429 - 38
122ARGARGGLYGLY(chain B and (resseq 25:34 or resseq 36:101))BB36 - 10140 - 105
212ASNASNILEILE(chain F and (resseq 25:34 or resseq 36:101))FF25 - 3429 - 38
222ARGARGGLYGLY(chain F and (resseq 25:34 or resseq 36:101))FF36 - 10140 - 105
113PROPROARGARG(chain A and (resseq 38:52 or resseq 54:134))AA38 - 5242 - 56
123TYRTYRARGARG(chain A and (resseq 38:52 or resseq 54:134))AA54 - 13458 - 138
213PROPROARGARG(chain E and (resseq 38:52 or resseq 54:134))EE38 - 5242 - 56
223TYRTYRARGARG(chain E and (resseq 38:52 or resseq 54:134))EE54 - 13458 - 138
114GLUGLULYSLYS(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD35 - 8539 - 89
124SERSERLEULEU(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD87 - 10291 - 106
134PROPROPROPRO(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD103107
144ARGARGSERSER(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD31 - 12435 - 128
154ARGARGSERSER(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD31 - 12435 - 128
164ARGARGSERSER(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD31 - 12435 - 128
174ARGARGSERSER(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD31 - 12435 - 128
184ARGARGSERSER(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...DD31 - 12435 - 128
214GLUGLULYSLYS(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH35 - 8539 - 89
224SERSERLEULEU(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH87 - 10291 - 106
234PROPROPROPRO(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH103107
244ARGARGSERSER(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH33 - 12437 - 128
254ARGARGSERSER(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH33 - 12437 - 128
264ARGARGSERSER(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH33 - 12437 - 128
274ARGARGSERSER(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH33 - 12437 - 128
284ARGARGSERSER(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:102 or (resid...HH33 - 12437 - 128

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 15643.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H3f3a, H3.3a, H3f3b, H3.3b / プラスミド: pH3.3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P84244
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: Hist1h4a, Hist1h4b, H4-53, Hist1h4c, H4-12, Hist1h4d, Hist1h4f, Hist1h4h, Hist1h4i, Hist1h4j, Hist1h4k, Hist1h4m, Hist2h4a, Hist2h4, Hist4h4
発現宿主: Escherichia coli / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P62806
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-B


分子量: 14447.825 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hist1h2ab / プラスミド: pH2A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: C0HKE1
#4: タンパク質 Histone H2B type 3-A


分子量: 14307.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hist3h2ba / プラスミド: pH2B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9D2U9

-
DNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 14分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEM-T(easy) / 発現宿主: Escherichia coli DH5alpha (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: potassium cacodylate, potassium chloride, manganese chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→50 Å / Num. obs: 49349 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 57.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 1.734 / Net I/σ(I): 11.6 / Num. measured all: 203874
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.87-2.974.20.548880.8030.2780.5741.554100
2.97-3.094.20.36848510.8770.2050.4231.62699.9
3.09-3.234.20.25149110.9410.1390.2881.637100
3.23-3.44.20.17748910.9670.0990.2041.72599.9
3.4-3.624.20.12148950.9860.0670.1391.765100
3.62-3.894.20.0949200.9920.0490.1031.75699.9
3.89-4.294.10.06849280.9940.0380.0781.80199.8
4.29-4.914.10.05349580.9960.0290.061.70899.7
4.91-6.184.10.0549880.9970.0270.0571.75599.4
6.18-503.90.03751190.9980.0210.0432.0297.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000704wデータスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AV2

3av2


解像度: 2.874→48.904 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.08 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2553 2494 5.06 %
Rwork0.2189 46794 -
obs0.2208 49288 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 163.93 Å2 / Biso mean: 71.2038 Å2 / Biso min: 19.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.874→48.904 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5958 5980 0 12 11950
Biso mean---41.32 -
残基数----1043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112746
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.19418465
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0592098
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.0386653
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11C928X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
12G928X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
21B720X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
22F720X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
31A909X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
32E909X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
41D778X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
42H778X-RAY DIFFRACTION12.27TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8741-2.92940.36141460.31452503264998
2.9294-2.98910.33651390.295625902729100
2.9891-3.05410.27611480.263425662714100
3.0541-3.12520.31361570.259725452702100
3.1252-3.20330.28611220.269725902712100
3.2033-3.28990.33481320.264325702702100
3.2899-3.38670.29431380.24625872725100
3.3867-3.4960.2631460.225525992745100
3.496-3.62090.24661290.211525862715100
3.6209-3.76580.26081310.212126142745100
3.7658-3.93710.27571260.21926212747100
3.9371-4.14460.2471400.206525912731100
4.1446-4.40410.22741170.194626292746100
4.4041-4.74390.22791260.195326112737100
4.7439-5.22080.24711340.199126272761100
5.2208-5.97510.26021470.22442621276899
5.9751-7.52360.27281590.22632647280699
7.5236-48.91070.18581570.18252697285496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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