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- PDB-5xkd: Crystal structure of dibenzothiophene sulfone monooxygenase BdsA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xkd
タイトルCrystal structure of dibenzothiophene sulfone monooxygenase BdsA in complex with FMN at 2.4 angstrom
要素Dibenzothiophene desulfurization enzyme A
キーワードOXIDOREDUCTASE / dibenzothiophene desulfurization enzyme / monooxygenase / flavin mononucleotide
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / monooxygenase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Nitrilotriacetate monooxygenase component A/pristinamycin IIA synthase subunit A / Luciferase-like domain / Luciferase-like domain / Luciferase-like monooxygenase / Luciferase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Dibenzothiophene desulfurization enzyme A
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.393 Å
データ登録者Gu, L. / Su, T. / Liu, S. / Su, J.
引用ジャーナル: Front Microbiol / 年: 2018
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of BdsA fromBacillus subtilisWU-S2B, a Key Enzyme in the "4S" Desulfurization Pathway.
著者: Su, T. / Su, J. / Liu, S. / Zhang, C. / He, J. / Huang, Y. / Xu, S. / Gu, L.
履歴
登録2017年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dibenzothiophene desulfurization enzyme A
B: Dibenzothiophene desulfurization enzyme A
C: Dibenzothiophene desulfurization enzyme A
D: Dibenzothiophene desulfurization enzyme A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,6648
ポリマ－198,8394
非ポリマー1,8254
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19190 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area59200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.616, 175.890, 84.934
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-657-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Dibenzothiophene desulfurization enzyme A


分子量: 49709.730 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: bdsA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8GRC7, EC: 1.14.14.22
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: soaked in the solution containing 0.1M Sodium citrate pH 5.5, 35% PEG 200, 1mM FMN for 30 min

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.985 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.985 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 78295 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 29.05
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.21 / Rsym value: 0.569 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XKC

5xkc


解像度: 2.393→48.25 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2211 3937 5.03 %
Rwork0.1811 --
obs0.1831 78220 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.393→48.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13804 0 124 250 14178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40719412
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.715180
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0712120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082540
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3927-2.42190.30741270.23292443X-RAY DIFFRACTION93
2.4219-2.45260.29881470.22842608X-RAY DIFFRACTION100
2.4526-2.48480.28771460.21752629X-RAY DIFFRACTION100
2.4848-2.51890.25231470.21072585X-RAY DIFFRACTION100
2.5189-2.55480.26281170.20862679X-RAY DIFFRACTION100
2.5548-2.5930.27291560.20212603X-RAY DIFFRACTION100
2.593-2.63350.23511180.20732644X-RAY DIFFRACTION100
2.6335-2.67670.25651390.19912628X-RAY DIFFRACTION100
2.6767-2.72280.26861430.20132623X-RAY DIFFRACTION100
2.7228-2.77230.23481370.20262634X-RAY DIFFRACTION100
2.7723-2.82560.29951220.19942665X-RAY DIFFRACTION100
2.8256-2.88330.24521430.20772615X-RAY DIFFRACTION100
2.8833-2.9460.25451450.19982658X-RAY DIFFRACTION100
2.946-3.01450.24361480.19362634X-RAY DIFFRACTION100
3.0145-3.08990.24351330.1862626X-RAY DIFFRACTION100
3.0899-3.17340.25961410.1952644X-RAY DIFFRACTION100
3.1734-3.26680.24321390.19422705X-RAY DIFFRACTION100
3.2668-3.37220.23831460.18722618X-RAY DIFFRACTION100
3.3722-3.49270.21641310.19152656X-RAY DIFFRACTION100
3.4927-3.63250.23331420.18362652X-RAY DIFFRACTION100
3.6325-3.79770.21581400.17542669X-RAY DIFFRACTION100
3.7977-3.99790.22691400.16972690X-RAY DIFFRACTION100
3.9979-4.24820.20561490.16382674X-RAY DIFFRACTION100
4.2482-4.5760.18381310.16112687X-RAY DIFFRACTION100
4.576-5.03610.17781480.15532707X-RAY DIFFRACTION100
5.0361-5.76380.21641510.17512701X-RAY DIFFRACTION100
5.7638-7.25780.18511530.18312740X-RAY DIFFRACTION100
7.2578-48.26020.16441580.15122866X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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