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万見
- PDB-5xjr: Crystal Structure of the Gemin2-binding domain of SMN, Gemin2dN39... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xjr
タイトルCrystal Structure of the Gemin2-binding domain of SMN, Gemin2dN39 in Complex with SmD1(1-82)/D2/F/E/G from Human
要素
  • (Small nuclear ribonucleoprotein ...) x 5
  • Gem-associated protein 2
  • Survival motor neuron protein
キーワードSPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of RNA binding / Gemini of coiled bodies / SMN complex / U7 snRNP / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / U12-type spliceosomal complex / methylosome / 7-methylguanosine cap hypermethylation / pICln-Sm protein complex ...negative regulation of RNA binding / Gemini of coiled bodies / SMN complex / U7 snRNP / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / U12-type spliceosomal complex / methylosome / 7-methylguanosine cap hypermethylation / pICln-Sm protein complex / RNA splicing, via transesterification reactions / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / telomerase holoenzyme complex / P granule / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal complex assembly / U5 snRNP / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / DNA-templated transcription termination / spliceosomal complex / Z disc / mRNA splicing, via spliceosome / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / mRNA processing / nervous system development / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / perikaryon / nuclear body / neuron projection / axon / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gem-associated protein 2 / Gemin2/Brr1 / Survival motor neuron (SMN) interacting protein 1 (SIP1) / : / : / Survival Motor Neuron, YG-box / Survival Motor Neuron, Gemin2-binding domain / SMN complex subunit Smn1 / : / Survival motor neuron, Tudor domain ...Gem-associated protein 2 / Gemin2/Brr1 / Survival motor neuron (SMN) interacting protein 1 (SIP1) / : / : / Survival Motor Neuron, YG-box / Survival Motor Neuron, Gemin2-binding domain / SMN complex subunit Smn1 / : / Survival motor neuron, Tudor domain / Survival motor neuron protein (SMN), Tudor domain / Tudor domain profile. / Small nuclear ribonucleoprotein D1 / SH3 type barrels. - #100 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein F / Tudor domain / Tudor domain / Like-Sm (LSM) domain containing protein, LSm4/SmD1/SmD3 / Sm-like protein Lsm7/SmG / Sm-like protein Lsm6/SmF / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gem-associated protein 2 / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein F / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Survival motor neuron protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Yi, H. / Zhang, R.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Negative cooperativity between Gemin2 and RNA provides insights into RNA selection and the SMN complex's release in snRNP assembly.
著者: Yi, H. / Mu, L. / Shen, C. / Kong, X. / Wang, Y. / Hou, Y. / Zhang, R.
履歴
登録2017年5月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: Gem-associated protein 2
A: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
B: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2
E: Small nuclear ribonucleoprotein E
F: Small nuclear ribonucleoprotein F
G: Small nuclear ribonucleoprotein G
M: Survival motor neuron protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,2837
ポリマ－83,2837
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13450 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area28620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.960, 114.120, 130.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Small nuclear ribonucleoprotein ... , 5種, 5分子 ABEFG

#2: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / Sm-D1 / Sm-D autoantigen / snRNP core protein D1


分子量: 9300.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62314
#3: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Sm-D2 / snRNP core protein D2


分子量: 13551.928 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPD2, SNRPD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62316
#4: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein E / snRNP-E / Sm protein E / SmE


分子量: 10817.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62304
#5: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein F / snRNP-F / Sm protein F / SmF


分子量: 9734.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPF, PBSCF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62306
#6: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein G / snRNP-G / Sm protein G / SmG


分子量: 8508.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPG, PBSCG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62308

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 2M

#1: タンパク質 Gem-associated protein 2 / Gemin-2 / Component of gems 2 / Survival of motor neuron protein-interacting protein 1 / SMN- ...Gemin-2 / Component of gems 2 / Survival of motor neuron protein-interacting protein 1 / SMN-interacting protein 1


分子量: 27323.041 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 40-280 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GEMIN2, SIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14893
#7: タンパク質・ペプチド Survival motor neuron protein / Component of gems 1 / Gemin-1


分子量: 4047.395 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 26-62 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMN1, SMN, SMNT, SMN2, SMNC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16637

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1% PEG8000, 100mM Tris.HCl / PH範囲: 7.5-8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→60 Å / Num. obs: 21992 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 12.4 % / Net I/σ(I): 10.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3S6N

3s6n
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.12→60 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 40.003 / SU ML: 0.298 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.43 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2424 953 5.1 %RANDOM
Rwork0.1684 ---
obs0.1721 17815 83.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 258.08 Å2 / Biso mean: 54.465 Å2 / Biso min: 8.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å2-0 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.12→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4890 0 0 0 4890
残基数----612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0194984
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6391.9746719
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.094311406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6655602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.99724.405227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.515945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6791537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215519
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021108
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.97439951
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded21.46259873
LS精密化 シェル解像度: 3.123→3.204 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.439 13 -
Rwork0.314 239 -
all-252 -
obs--15.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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