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- PDB-5xir: Solution structure for human HSP70 substrate binding domain L542Y... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xir
タイトルSolution structure for human HSP70 substrate binding domain L542Y mutant
要素Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードCHAPERONE / heat shock protein 70 kDa / apo state
機能・相同性
機能・相同性情報


: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity ...: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / : / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to unfolded protein / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / transcription regulator inhibitor activity / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / centriole / protein folding chaperone / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / disordered domain specific binding / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / virus receptor activity / protein refolding / cellular response to oxidative stress / blood microparticle / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Hoshikawa, M. / Tochio, N. / Tate, S.
引用ジャーナル: Molecules / : 2018
タイトル: Substrate Binding Switches the Conformation at the Lynchpin Site in the Substrate-Binding Domain of Human Hsp70 to Enable Allosteric Interdomain Communication.
著者: Umehara, K. / Hoshikawa, M. / Tochio, N. / Tate, S.I.
履歴
登録2017年4月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3741
ポリマ-20,3741
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13320 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1


分子量: 20373.900 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 381-564 / 変異: L542Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSP72, HSPA1, HSX70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DMV8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCO
121isotropic13D HN(CA)CO
131isotropic13D HN(CO)CA
141isotropic13D HNCA
151isotropic13D CBCA(CO)NH
1101isotropic13D HN(CA)CB
191isotropic13D C(CO)NH
181isotropic13D HBHA(CO)NH
171isotropic13D (H)CCH-TOCSY
161isotropic13D CCH-TOCSY
1111isotropic13D (H)CCH-COSY
1151isotropic11H-15N NOESY
1141isotropic13D 1H-13C NOESY
1131isotropic12D 1H-15N HSQC
1121isotropic12D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 50 mM potassium phosphate, 50 mM potassium chloride, 10 mM DTT, 94% H2O/6% D2O
Label: L542Y / 溶媒系: 94% H2O/6% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMpotassium phosphatenatural abundance1
50 mMpotassium chloridenatural abundance1
10 mMDTTnatural abundance1
試料状態イオン強度: 100 M / Label: condition1 / pH: 7 / : 1 atm / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
MAGROKobayashi, N.データ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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