[日本語] English
万見
- PDB-5xfq: Ternary complex of PHF1, a DNA duplex and a histone peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xfq
タイトルTernary complex of PHF1, a DNA duplex and a histone peptide
要素
  • DNA (5'-D(*GP*GP*GP*CP*GP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*CP*T)-3')
  • PHD finger protein 1
  • Peptide from Histone H3
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PHF1 / PCL1 / DNA / histone / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / transcription corepressor binding => GO:0001222 / PRC2 methylates histones and DNA / histone methyltransferase binding / ESC/E(Z) complex / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization ...: / : / transcription corepressor binding => GO:0001222 / PRC2 methylates histones and DNA / histone methyltransferase binding / ESC/E(Z) complex / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / site of double-strand break / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / gene expression / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 1 / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...PHD finger protein 1 / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone H3.1 / Histone H3-7 / PHD finger protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wang, Z. / Li, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Polycomb-like proteins link the PRC2 complex to CpG islands
著者: Li, H. / Liefke, R. / Jiang, J. / Kurland, J.V. / Tian, W. / Deng, P. / Zhang, W. / He, Q. / Patel, D.J. / Bulyk, M.L. / Shi, Y. / Wang, Z.
履歴
登録2017年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 1
B: PHD finger protein 1
C: DNA (5'-D(*GP*GP*GP*CP*GP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*CP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*GP*GP*CP*GP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*CP*T)-3')
E: Peptide from Histone H3
F: Peptide from Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,57214
ポリマ－86,0496
非ポリマー5238
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area35050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.243, 62.550, 97.338
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 1 / Protein PHF1 / Polycomb-like protein 1 / mPCl1 / T-complex testis-expressed 3


分子量: 37627.324 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-360 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Phf1, Plc1, Tctex-3, Tctex3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z1B8
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*GP*CP*GP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*CP*T)-3')


分子量: 3969.561 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質・ペプチド Peptide from Histone H3


分子量: 1427.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5TEC6, UniProt: P68431*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.05M Bis-Tris at pH 6.5, 0.05M Ammonium Sulfate, 30% pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH)

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 32456 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.523 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 2137 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XFN

5xfn


解像度: 2.4→47.414 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 1648 5.09 %
Rwork0.2221 --
obs0.224 32405 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.414 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5031 506 8 56 5601
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7937832
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2462173
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03825
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003913
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3949-2.46540.34441330.29842424X-RAY DIFFRACTION95
2.4654-2.54490.30981400.30462525X-RAY DIFFRACTION99
2.5449-2.63590.33351250.29592602X-RAY DIFFRACTION99
2.6359-2.74140.35141450.28272548X-RAY DIFFRACTION99
2.7414-2.86620.36761200.27692592X-RAY DIFFRACTION99
2.8662-3.01720.2991170.2792571X-RAY DIFFRACTION99
3.0172-3.20620.33311400.27072554X-RAY DIFFRACTION99
3.2062-3.45370.30491260.25372590X-RAY DIFFRACTION99
3.4537-3.80120.25051550.22042554X-RAY DIFFRACTION100
3.8012-4.35090.21451400.18732582X-RAY DIFFRACTION99
4.3509-5.48030.21181530.18382593X-RAY DIFFRACTION99
5.4803-47.42360.21441540.17782622X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る