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- PDB-5xfo: Structure of the N-terminal domains of PHF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xfo
タイトルStructure of the N-terminal domains of PHF1
要素PHD finger protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / PHF1 / PCL1 / PRC2
機能・相同性
機能・相同性情報


histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / methylated histone binding / PRC2 methylates histones and DNA / transcription corepressor binding / site of double-strand break / centrosome / chromatin binding / DNA binding ...histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / methylated histone binding / PRC2 methylates histones and DNA / transcription corepressor binding / site of double-strand break / centrosome / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) ...PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wang, Z. / Li, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Polycomb-like proteins link the PRC2 complex to CpG islands
著者: Li, H. / Liefke, R. / Jiang, J. / Kurland, J.V. / Tian, W. / Deng, P. / Zhang, W. / He, Q. / Patel, D.J. / Bulyk, M.L. / Shi, Y. / Wang, Z.
履歴
登録2017年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2235
ポリマ－35,9621
非ポリマー2624
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area17140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.467, 66.772, 76.165
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 1 / hPHF1 / Polycomb-like protein 1 / hPCl1


分子量: 35961.672 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF1, PCL1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43189
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Tris-pH 8.0, 10% PEG 3350, 22% ethylene glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.34 Å / Num. obs: 25789 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.807 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1262 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.338 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 1308 5.08 %
Rwork0.1772 --
obs0.1797 25732 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.338 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2509 0 4 203 2716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072574
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0363477
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.061968
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044362
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005448
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8857-1.96120.29111310.20912515X-RAY DIFFRACTION94
1.9612-2.05040.22161630.18632677X-RAY DIFFRACTION100
2.0504-2.15850.24581330.16862717X-RAY DIFFRACTION100
2.1585-2.29370.25021470.17792681X-RAY DIFFRACTION100
2.2937-2.47070.23221560.17442707X-RAY DIFFRACTION100
2.4707-2.71920.2141400.17582714X-RAY DIFFRACTION100
2.7192-3.11230.24261460.17612740X-RAY DIFFRACTION100
3.1123-3.91960.2191510.17012768X-RAY DIFFRACTION100
3.9196-29.34130.20541410.17912905X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.0901 Å / Origin y: -1.5861 Å / Origin z: -8.012 Å
111213212223313233
T0.0775 Å2-0.0097 Å2-0.0073 Å2-0.067 Å20.0193 Å2--0.0611 Å2
L0.309 °20.1055 °20.0287 °2-0.3521 °20.0328 °2--0.317 °2
S-0.0672 Å °-0.0039 Å °0.022 Å °0.0276 Å °0.0234 Å °-0.0099 Å °-0.0793 Å °-0.0233 Å °-0.0015 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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