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- PDB-5xcp: Crystal structure of M92A mutant of O-acetyl-L-serine sulfhydryla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xcp
タイトルCrystal structure of M92A mutant of O-acetyl-L-serine sulfhydrylase from Haemophilus influenzae
要素Cysteine synthase
キーワードTRANSFERASE / pyridoxal phosphate binding / cysteine synthase activity / O-acetylserine (thiol)-lyase / Interacts with Serine acetyl transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-cysteine desulfhydrase activity / cysteine synthase / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold ...Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.043 Å
データ登録者Abhishek, K. / Kumaran, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Molecular Mechanism of Selective Substrate Engagement and Inhibitor Dis-engagement of Cysteine Synthase.
著者: Kaushik, A. / Rahisuddin, R. / Saini, N. / Singh, R.P. / Kaur, R. / Kaul, S. / Kumaran, S.
履歴
登録2017年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Cysteine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1441
ポリマ－37,1441
非ポリマー00
水54030
1
X: Cysteine synthase

X: Cysteine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2892
ポリマ－74,2892
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area22820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.390, 112.390, 45.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Cysteine synthase / CSase / O-acetylserine (thiol)-lyase / OAS-TL / O-acetylserine sulfhydrylase


分子量: 37144.273 Da / 分子数: 1 / 変異: M92A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (strain ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd) (インフルエンザ菌)
株: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd / 遺伝子: cysK, HI_1103 / プラスミド: pET28A / 詳細 (発現宿主): N-terminal Histag
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P45040, cysteine synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.59 % / 解説: triangle shaped
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 100mM Hepes buffer pH7.4, 1.4M sodium citrate / PH範囲: 7.4-7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.514 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.514 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -k,-h,-l / Fraction: 0.491
反射解像度: 2→19.8 Å / Num. obs: 18182 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/av σ(I): 9.8 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Num. unique obs: 2308 / % possible all: 85.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HO1

4ho1


解像度: 2.043→19 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 16.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1683 928 5.1 %
Rwork0.1507 --
obs0.1525 18182 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 33.994 Å2 / ksol: 0.384 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7525 Å2-0 Å20 Å2
2---2.7525 Å20 Å2
3---5.5049 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.043→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2285 0 0 30 2315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082319
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1793151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.364848
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005406
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0483-2.10360.19111350.19282556X-RAY DIFFRACTION95
2.1036-2.16530.19191870.19392545X-RAY DIFFRACTION93
2.1653-2.2350.19461050.18132588X-RAY DIFFRACTION96
2.235-2.31470.15891210.17582537X-RAY DIFFRACTION95
2.3147-2.40710.22191600.17692520X-RAY DIFFRACTION94
2.4071-2.51620.19671140.17752597X-RAY DIFFRACTION96
2.5162-2.64830.18721500.18112544X-RAY DIFFRACTION94
2.6483-2.81340.17671230.1732585X-RAY DIFFRACTION95
2.8134-3.02920.16411480.15832559X-RAY DIFFRACTION95
3.0292-3.33150.15651220.14292551X-RAY DIFFRACTION95
3.3315-3.80780.15641580.12722555X-RAY DIFFRACTION94
3.8078-4.77570.14351340.10062563X-RAY DIFFRACTION95
4.7757-15.89480.16021340.13992564X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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