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- PDB-1fcj: CRYSTAL STRUCTURE OF OASS COMPLEXED WITH CHLORIDE AND SULFATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fcj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF OASS COMPLEXED WITH CHLORIDE AND SULFATE
要素O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
キーワードLYASE / homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine synthase / L-cysteine desulfhydrase activity / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold ...Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cysteine synthase A
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Burkhard, P. / Tai, C. / Jansonius, J.N. / Cook, P.F.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Identification of an allosteric anion-binding site on O-acetylserine sulfhydrylase: structure of the enzyme with chloride bound.
著者: Burkhard, P. / Tai, C.H. / Jansonius, J.N. / Cook, P.F.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Lingand binding induces a large conformational change in O-acetylserine sulfhydrylase from salmonella typhimurium
著者: Burkhard, P. / Tai, C. / Ristroph, C.M. / Cook, P.F. / Jansonius, J.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Three-dimensional structure of O-acetylserine sulfhydrylase from salmonella typhimurium
著者: Burkhard, P. / Jagannatha Rao, G.S. / Hohenester, E. / Schnackerz, K.D. / Cook, P.F. / Jansonius, J.N.
履歴
登録2000年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
B: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
C: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
D: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,39616
ポリマ－137,8824
非ポリマー1,51512
水20,1411118
1
A: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
C: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6988
ポリマ－68,9412
非ポリマー7576
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5200 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area22830 Å2
手法PISA
2
B: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
D: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6988
ポリマ－68,9412
非ポリマー7576
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5300 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area22900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.380, 100.490, 142.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE / CYSTEINE SYNTHASE A / O-ACETYLSERINE (THIOL)-LYASE A / CSASE A


分子量: 34470.422 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P0A1E3, EC: 4.2.99.8
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: Peg 4000, Tris-HCl, lithium sulfate, DMSO, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
230 %PEG40001reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir
40.18 M1reservoirLiSO4
55 %(v/v)DMSO1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-20 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 16.7 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 84421 / % possible obs: 89.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.3 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2→28.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2867402.55 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 4252 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 84421 89.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 67.886 Å2 / ksol: 0.369876 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.27 Å20 Å20 Å2
2--1.9 Å20 Å2
3---4.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9044 0 84 1118 10246
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.044
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.583
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.14
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.423.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.554.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 714 5 %
Rwork0.24 13529 -
obs--91.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.247
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.05

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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