+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5xap | ||||||
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Title | Crystal structure of SecDF in I form (C2 space group) | ||||||
Components | Protein translocase subunit SecD | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / alfa helical / Sec translocon | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / protein-transporting ATPase activity / protein targeting / protein transport / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Deinococcus radiodurans str. R1 (radioresistant) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.605 Å | ||||||
Authors | Tsukazaki, T. / Tanaka, Y. / Furukwa, A. | ||||||
Funding support | Japan, 1items
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Citation | Journal: Cell Rep / Year: 2017 Title: Tunnel Formation Inferred from the I-Form Structures of the Proton-Driven Protein Secretion Motor SecDF Authors: Furukawa, A. / Yoshikaie, K. / Mori, T. / Mori, H. / Morimoto, Y.V. / Sugano, Y. / Iwaki, S. / Minamino, T. / Sugita, Y. / Tanaka, Y. / Tsukazaki, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5xap.cif.gz | 297.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5xap.ent.gz | 237.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5xap.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xa/5xap ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xa/5xap | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5xamC 5xanC 3aqpS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 80633.000 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 28-768 / Mutation: I117C/L242C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Deinococcus radiodurans str. R1 (radioresistant) Strain: R1 / Gene: secD, secF, DR_1822 / Plasmid: pET28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): C41(DE3) / References: UniProt: Q9RTE3 | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-OLC / ( #3: Chemical | ChemComp-PEG / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.69 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: lipidic cubic phase / pH: 5.9 / Details: 41% PEG 200, 100mM Na-citrate, 100mM NH4NO3 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL32XU / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: May 20, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: ?? / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 28645 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 42.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.223 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.234 / Χ2: 0.861 / Net I/σ(I): 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3AQP Resolution: 2.605→49.135 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.33
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 130.24 Å2 / Biso mean: 49.3344 Å2 / Biso min: 15.02 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.605→49.135 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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