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- PDB-5x2o: Crystal structure of the medaka fish taste receptor T1r2a-T1r3 li... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5x2o | ||||||
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Title | Crystal structure of the medaka fish taste receptor T1r2a-T1r3 ligand binding domains in complex with L-arginine | ||||||
![]() |
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![]() | SIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / receptor / ligand binding / amino acid / venus-flytrap domain / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
Function / homology | ![]() sweet taste receptor activity / sensory perception of umami taste / G protein-coupled receptor activity / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Nuemket, N. / Yasui, N. / Atsumi, N. / Yamashita, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for perception of diverse chemical substances by T1r taste receptors Authors: Nuemket, N. / Yasui, N. / Kusakabe, Y. / Nomura, Y. / Atsumi, N. / Akiyama, S. / Nango, E. / Kato, Y. / Kaneko, M.K. / Takagi, J. / Hosotani, M. / Yamashita, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 859.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5x2mC ![]() 5x2nC ![]() 5x2pC ![]() 5x2qC ![]() 1a6tS ![]() 2e4uS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Taste receptor, type 1, member ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 51471.105 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 12-466 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 53131.977 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 12-483 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Antibody , 2 types, 4 molecules HJLK
#3: Antibody | Mass: 24182.207 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Antibody | Mass: 23899.240 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 1 types, 26 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#5: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 5 types, 375 molecules ![](data/chem/img/ARG.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#6: Chemical | ChemComp-ARG / #7: Chemical | ChemComp-NA / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-CA / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.37 Å3/Da / Density % sol: 48.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 12~13% (w/v) PEG 1500, 3% (v/v) PEG400, 0.1 M MES, L-Arginine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 29, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 84573 / % possible obs: 95.9 % / Redundancy: 2.8 % / Rsym value: 0.125 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.64 Å / Redundancy: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4128 / Rsym value: 0.38 / % possible all: 94.1 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2E4U, 1A6T Resolution: 2.6→49.415 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 28.32
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.14 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→49.415 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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