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- PDB-5wzt: Crystal structure of human secreted phospholipase A2 group IIE wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wzt
タイトルCrystal structure of human secreted phospholipase A2 group IIE with Compound 14
要素Group IIE secretory phospholipase A2
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / phospholipase A2 / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA / phosphatidylglycerol metabolic process / phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 ...Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA / phosphatidylglycerol metabolic process / phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 / low-density lipoprotein particle remodeling / calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / phospholipid metabolic process / phospholipid binding / inflammatory response / calcium ion binding / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7W6 / Group IIE secretory phospholipase A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hou, S. / Xu, J. / Xu, T. / Liu, J.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural basis for functional selectivity and ligand recognition revealed by crystal structures of human secreted phospholipase A2 group IIE
著者: Hou, S. / Xu, T. / Xu, J. / Qu, L. / Xu, Y. / Chen, L. / Liu, J.
履歴
登録2017年1月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Group IIE secretory phospholipase A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6425
ポリマ－13,9861
非ポリマー6564
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area7290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.930, 60.676, 63.379
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Group IIE secretory phospholipase A2 / sPLA2-IIE / Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase 2E


分子量: 13986.137 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 20-142 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2G2E / プラスミド: pGAPZaA / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X33 / 参照: UniProt: Q9NZK7, phospholipase A2

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非ポリマー , 5種, 54分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-7W6 / 2-[1-[(3-bromophenyl)methyl]-2-methyl-3-oxamoyl-indol-4-yl]oxyethanoic acid


分子量: 445.263 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H17BrN2O5
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.43 % / Mosaicity: 1.21 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 2.2M Sodium chloride, 0.1M BIS-TRIS propane pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.5406 Å
検出器タイプ: OXFORD RUBY CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5406 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→18.47 Å / Num. obs: 7799 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.2 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.604 / CC1/2: 0.889 / Rpim(I) all: 0.196 / Rrim(I) all: 0.636 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.28データスケーリング
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
CrysalisProデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WZM

5wzm


解像度: 2.4→18.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU B: 6.977 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.312 / ESU R Free: 0.248
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2674 373 4.8 %RANDOM
Rwork0.2186 ---
obs0.221 7405 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 74.75 Å2 / Biso mean: 32.773 Å2 / Biso min: 7.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.26 Å20 Å20 Å2
2--3.04 Å2-0 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→18.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数971 0 39 50 1060
Biso mean--49.96 27.44 -
残基数----123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191050
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02945
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4211.991422
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9443.0062176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.385124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10822.3447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.14215169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.653159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02260
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 21 -
Rwork0.269 534 -
all-555 -
obs--99.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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