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- PDB-5wxn: Structure of the LKB1 and 14-3-3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wxn
タイトルStructure of the LKB1 and 14-3-3 complex
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Serine/threonine-protein kinase STK11
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / Kinase / Tumor suppressor / Protein Complex / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of vesicle transport along microtubule / intracellular protein-containing complex / Golgi localization / LRR domain binding / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Golgi reassembly / synaptic target recognition / dendrite extension / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / serine/threonine protein kinase complex ...positive regulation of vesicle transport along microtubule / intracellular protein-containing complex / Golgi localization / LRR domain binding / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Golgi reassembly / synaptic target recognition / dendrite extension / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / serine/threonine protein kinase complex / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / tube formation / response to thyroid hormone / tissue homeostasis / respiratory system process / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / positive thymic T cell selection / vasculature development / regulation of Wnt signaling pathway / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / response to glucagon / negative regulation of cold-induced thermogenesis / FOXO-mediated transcription of cell death genes / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of axonogenesis / cellular response to UV-B / response to ionizing radiation / GP1b-IX-V activation signalling / activation of protein kinase activity / regulation of dendrite morphogenesis / response to lipid / establishment of cell polarity / G1 to G0 transition / protein kinase activator activity / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / protein localization to nucleus / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / positive regulation of autophagy / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / protein dephosphorylation / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / axonogenesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / response to activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of cell growth / peptidyl-threonine phosphorylation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of cell growth / Z disc / autophagy / positive regulation of protein localization to nucleus / protein localization / p53 binding / melanosome / glucose homeostasis / T cell receptor signaling pathway / spermatogenesis / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / blood microparticle / transmembrane transporter binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein phosphorylation / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity
類似検索 - 分子機能
Serine/Threonine kinase LKB1, catalytic domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...Serine/Threonine kinase LKB1, catalytic domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Serine/threonine-protein kinase STK11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Ding, S. / Shi, Z.B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2017
タイトル: Structure of the complex of phosphorylated liver kinase B1 and 14-3-3 zeta
著者: Lu, Y. / Ding, S. / Zhou, R. / Wu, J.
履歴
登録2017年1月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Serine/threonine-protein kinase STK11
D: Serine/threonine-protein kinase STK11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3564
ポリマ－64,3564
非ポリマー00
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area22290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.771, 85.382, 112.738
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 30444.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase STK11


分子量: 1733.880 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 331-343 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15831
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.15 M ammonium chloride, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月2日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.93→50 Å / Num. obs: 15953 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 22.07
反射 シェル解像度: 2.93→2.98 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.937 / Mean I/σ(I) obs: 1.78 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZDR

4zdr


解像度: 2.93→44.563 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 1559 10 %
Rwork0.1934 --
obs0.1997 15587 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.93→44.563 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3632 0 0 18 3650
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2395020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.8783017
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066584
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008649
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9301-3.02460.39751390.32081252X-RAY DIFFRACTION100
3.0246-3.13270.381390.28291253X-RAY DIFFRACTION100
3.1327-3.25810.33151400.23621254X-RAY DIFFRACTION100
3.2581-3.40630.31921390.2351258X-RAY DIFFRACTION100
3.4063-3.58590.33061390.22281244X-RAY DIFFRACTION99
3.5859-3.81040.26441420.19261277X-RAY DIFFRACTION100
3.8104-4.10440.22991420.16871273X-RAY DIFFRACTION100
4.1044-4.51710.25211430.1561276X-RAY DIFFRACTION100
4.5171-5.16990.22351420.151288X-RAY DIFFRACTION100
5.1699-6.51030.24731450.21091299X-RAY DIFFRACTION100
6.5103-44.56850.20251490.18591354X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0876-4.81583.80713.6364-2.06875.56120.57840.20640.4978-1.0963-0.3988-0.5482-0.14120.6389-0.15660.811-0.18030.14630.9716-0.01840.567969.821396.2012-14.0374
23.60531.73812.48422.8330.40636.0598-0.3101-0.17150.1603-0.1023-0.22640.0869-0.8436-0.32670.50910.60330.11110.01130.7233-0.0990.420160.192791.22074.5511
35.55921.61013.46316.43310.50547.4845-0.5048-0.02950.2653-0.52170.14740.6667-1.2572-1.31960.2990.52920.1039-0.06330.80110.0890.518748.987689.9798-9.6709
46.8448-1.9620.38498.47751.80286.69160.02160.7134-0.4286-0.5974-0.2710.6314-0.2487-0.55160.24310.40620.003-0.03590.7362-0.04680.433750.678373.4574-11.0719
54.559-0.33890.33542.153-0.14574.4688-0.18470.24330.3858-0.03270.1321-0.433-0.44620.3171-0.02040.5508-0.11110.04370.6765-0.13580.574182.666993.46968.529
62.21120.05152.53736.98550.84233.049-0.1322-0.40260.27980.1978-0.014-0.87040.02240.47130.11930.4231-0.08330.05260.8781-0.03990.755597.4180.557112.2014
73.1733-0.24261.89119.9113.832.7332-0.00470.01130.0836-0.34710.0701-1.0719-1.79212.2574-0.27040.6103-0.090.01330.89570.06830.773458.825479.2209-6.5364
88.42833.3149-2.66326.3366-5.314.41481.07120.2646-0.0450.93191.75611.4368-0.2243-0.9481-2.04810.73580.18920.02380.8494-0.16291.286788.472579.60468.624
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 1 through 37 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 38 through 103 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 104 through 159 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and (resid 160 through 230 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and (resid 1 through 111 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resid 112 through 230 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and (resid 332 through 341 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain D and (resid 332 through 341 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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