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万見
- PDB-5wvo: Crystal structure of DNMT1 RFTS domain in complex with K18/K23 mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wvo
タイトルCrystal structure of DNMT1 RFTS domain in complex with K18/K23 mono-ubiquitylated histone H3
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • Histone H3.1
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / DNA methylation / Ubiquitination / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K23ub reader activity / histone H3K18ub reader activity / histone H3K14ub reader activity / : / epigenetic programming of gene expression / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...histone H3K23ub reader activity / histone H3K18ub reader activity / histone H3K14ub reader activity / : / epigenetic programming of gene expression / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / female germ cell nucleus / SUMOylation of DNA methylation proteins / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / methyl-CpG binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / pericentric heterochromatin / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Chromatin modifying enzymes / heterochromatin / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / epigenetic regulation of gene expression / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / telomere organization / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / cytosolic ribosome / Interleukin-7 signaling / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / RNA Polymerase I Promoter Opening / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / replication fork / DNA methylation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Condensation of Prophase Chromosomes / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by POLK / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / HCMV Late Events / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE)
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2230 / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2230 / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.997 Å
データ登録者Ishiyama, S. / Nishiyama, A. / Nakanishi, M. / Arita, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JST PRESTO 日本
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: Structure of the Dnmt1 Reader Module Complexed with a Unique Two-Mono-Ubiquitin Mark on Histone H3 Reveals the Basis for DNA Methylation Maintenance
著者: Ishiyama, S. / Nishiyama, A. / Saeki, Y. / Moritsugu, K. / Morimoto, D. / Yamaguchi, L. / Arai, N. / Matsumura, R. / Kawakami, T. / Mishima, Y. / Hojo, H. / Shimamura, S. / Ishikawa, F. / ...著者: Ishiyama, S. / Nishiyama, A. / Saeki, Y. / Moritsugu, K. / Morimoto, D. / Yamaguchi, L. / Arai, N. / Matsumura, R. / Kawakami, T. / Mishima, Y. / Hojo, H. / Shimamura, S. / Ishikawa, F. / Tajima, S. / Tanaka, K. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M. / Ikeguchi, M. / Kidera, A. / Suetake, I. / Arita, K. / Nakanishi, M.
履歴
登録2016年12月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
D: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1165
ポリマ－49,0514
非ポリマー651
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6780 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area18150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.362, 198.779, 76.904
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8622.922 Da / 分子数: 2 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1 / プラスミド: pET22b
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpT4 (その他)
株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62979
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Dnmt1 / CXXC-type zinc finger protein 9 / DNA methyltransferase HsaI / M.HsaI / MCMT


分子量: 27980.334 Da / 分子数: 1 / Fragment: RFTS domain, UNP residues 351-600 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT1, AIM, CXXC9, DNMT / プラスミド: modified pGEX4T vector
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpT4 (その他)
株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3)
参照: UniProt: P26358, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#3: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 3824.465 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 2-37 / 変異: K18C,K23C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
プラスミド: modified pGEX4T
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpT4 (その他)
株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68431
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100mM Bis-Tris (pH 6.0), 200mM lithium sulfate monohydrate, 20% PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.997→34.181 Å / Num. obs: 35892 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.706 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / CC1/2: 0.778 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 3EPZ

1ubq

3epz


解像度: 1.997→34.181 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 1855 5.17 %
Rwork0.1958 --
obs0.198 35890 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.997→34.181 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3141 0 1 197 3339
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0193237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9344378
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9121980
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9969-2.05090.27231380.24562477X-RAY DIFFRACTION96
2.0509-2.11130.31641540.2452580X-RAY DIFFRACTION100
2.1113-2.17940.28961280.23122598X-RAY DIFFRACTION100
2.1794-2.25730.29821360.2262598X-RAY DIFFRACTION100
2.2573-2.34770.21991430.21632606X-RAY DIFFRACTION100
2.3477-2.45450.28141720.222585X-RAY DIFFRACTION100
2.4545-2.58380.30361370.2132597X-RAY DIFFRACTION100
2.5838-2.74570.24521470.21982612X-RAY DIFFRACTION100
2.7457-2.95750.28231510.21652634X-RAY DIFFRACTION100
2.9575-3.2550.24811310.20992641X-RAY DIFFRACTION100
3.255-3.72550.22761410.18212642X-RAY DIFFRACTION100
3.7255-4.69180.18741240.15252692X-RAY DIFFRACTION100
4.6918-34.1860.18891530.17412773X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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