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- PDB-5wus: Crystal structure of a insect group III chitinase (CAD2) from Ost... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wus
タイトルCrystal structure of a insect group III chitinase (CAD2) from Ostrinia furnacalis
要素Chitinase
キーワードHYDROLASE / Ostrinia furnacalis / chitinase / three-dimensional structure / chitin metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Chitin-binding domain type 2 / Chitin binding domain / Chitin binding Peritrophin-A domain / Chitin-binding type-2 domain profile. / Chitin binding domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II ...Chitin-binding domain type 2 / Chitin binding domain / Chitin binding Peritrophin-A domain / Chitin-binding type-2 domain profile. / Chitin binding domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Ostrinia furnacalis (アワノメイガ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Liu, T. / Zhou, Y. / Yang, Q.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31425021 中国
Ministry of Education of the People's Republic of ChinaLJQ2014006 中国
National Natural Science Foundation of China61202252 中国
Dalian University of TechnologyDUT16QY48 中国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: The deduced role of a chitinase containing two nonsynergistic catalytic domains
著者: Liu, T. / Zhu, W. / Wang, J. / Zhou, Y. / Duan, Y. / Qu, M. / Yang, Q.
履歴
登録2016年12月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chitinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4261
ポリマ－52,4261
非ポリマー00
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15780 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)71.887, 71.887, 177.477
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1179-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chitinase


分子量: 52425.570 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 528-987 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ostrinia furnacalis (アワノメイガ)
発現宿主: Komagataella pastoris CBS 7435 (菌類) / 参照: UniProt: U5LUV7, chitinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1 / 詳細: 200mM tri-sodium citrate dihydrate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 24519 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 14.1 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 14.9 % / Rsym value: 0.375 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ybt

2ybt


解像度: 2.201→33.427 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2193 1941 8.25 %
Rwork0.1899 --
obs0.1924 23521 96.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→33.427 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3005 0 0 184 3189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133087
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3834182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3451133
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006544
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2011-2.25610.25441270.23211444X-RAY DIFFRACTION92
2.2561-2.31710.27581300.20781466X-RAY DIFFRACTION94
2.3171-2.38530.26511330.20961498X-RAY DIFFRACTION96
2.3853-2.46220.26541340.20541516X-RAY DIFFRACTION96
2.4622-2.55020.21071400.19881540X-RAY DIFFRACTION98
2.5502-2.65230.24041370.19971519X-RAY DIFFRACTION97
2.6523-2.77290.24341390.20111561X-RAY DIFFRACTION98
2.7729-2.91910.27281410.19971567X-RAY DIFFRACTION99
2.9191-3.10180.25791450.20631584X-RAY DIFFRACTION99
3.1018-3.34110.22891440.19621579X-RAY DIFFRACTION100
3.3411-3.6770.19641450.18171595X-RAY DIFFRACTION99
3.677-4.20810.15311400.1571569X-RAY DIFFRACTION96
4.2081-5.29840.19461410.15731531X-RAY DIFFRACTION93
5.2984-33.43050.20981450.20641611X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.1447 Å / Origin y: 17.5588 Å / Origin z: 18.5193 Å
111213212223313233
T0.209 Å20.0249 Å20.0166 Å2-0.1383 Å20.0927 Å2--0.1922 Å2
L1.8107 °21.1156 °20.72 °2-4.1125 °20.3698 °2--2.1014 °2
S-0.0167 Å °0.1193 Å °-0.1296 Å °-0.1983 Å °-0.0965 Å °-0.4389 Å °-0.0406 Å °0.2401 Å °0.0774 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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