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- PDB-5wmi: Arabidopsis thaliana Prephenate Aminotransferase mutant- T84V -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wmi
タイトルArabidopsis thaliana Prephenate Aminotransferase mutant- T84V
要素Bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / aspartate aminotransferase / PLP-dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-prephenate aminotransferase / glutamate-prephenate aminotransferase activity / aromatic amino acid family biosynthetic process, prephenate pathway / aspartate-prephenate aminotransferase / aspartate-prephenate aminotransferase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / embryo development ending in seed dormancy / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / chloroplast stroma ...glutamate-prephenate aminotransferase / glutamate-prephenate aminotransferase activity / aromatic amino acid family biosynthetic process, prephenate pathway / aspartate-prephenate aminotransferase / aspartate-prephenate aminotransferase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / embryo development ending in seed dormancy / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / chloroplast stroma / chloroplast / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...: / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / Bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Jez, J.M. / Holland, C.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB--1157771 米国
引用ジャーナル: Plant J. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for substrate recognition and inhibition of prephenate aminotransferase from Arabidopsis.
著者: Holland, C.K. / Berkovich, D.A. / Kohn, M.L. / Maeda, H. / Jez, J.M.
履歴
登録2017年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1982
ポリマ－51,0511
非ポリマー1461
水2,612145
1
A: Bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase
ヘテロ分子

A: Bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3954
ポリマ－102,1032
非ポリマー2922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_557-x,y,-z+21
Buried area6770 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area28650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.038, 67.721, 51.557
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase / AtPPA-AT / Protein MATERNAL EFFECT EMBRYO ARREST 17


分子量: 51051.453 Da / 分子数: 1 / 変異: T84V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PAT, AAT, MEE17, At2g22250, T26C19.9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9SIE1, aspartate transaminase, aspartate-prephenate aminotransferase, glutamate-prephenate aminotransferase
#2: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 20% (w/v) PEG-6000, 100 mM citric acid, pH 5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30.68 Å / Num. obs: 25739 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/av σ(I): 32.35 / Net I/σ(I): 32.35
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 5.56 / Num. unique obs: 1336 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WMH

5wmh


解像度: 2→30.68 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2151 1279 4.98 %
Rwork0.1666 --
obs0.1691 25706 96.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3049 0 10 147 3206
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073115
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0254224
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7511151
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005541
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9971-2.0770.30371310.23342711X-RAY DIFFRACTION97
2.077-2.17150.25541360.21462816X-RAY DIFFRACTION100
2.1715-2.2860.27721250.21532379X-RAY DIFFRACTION86
2.286-2.42920.24671660.18852780X-RAY DIFFRACTION100
2.4292-2.61660.26831360.18652815X-RAY DIFFRACTION100
2.6166-2.87980.23651450.19472797X-RAY DIFFRACTION100
2.8798-3.29610.22251610.17842815X-RAY DIFFRACTION100
3.2961-4.15110.19341420.15152550X-RAY DIFFRACTION91
4.1511-30.68340.1771370.13252764X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9154-0.52850.93630.881-1.61393.49040.3147-0.05010.7420.17190.13780.1258-0.44220.0978-0.43790.4772-0.11440.00150.37220.07220.65371.42776.802841.2668
22.6276-0.0871-0.95571.2220.71651.3477-0.0136-0.1207-0.0964-0.01240.04940.07950.01640.04270.00290.24430.0152-0.03630.2360.04440.2343-9.0715-10.529659.1506
32.4815-0.2426-0.18040.97570.14190.99050.1333-0.34040.51530.09740.0329-0.0693-0.32480.235-0.16970.4164-0.10420.0940.429-0.12030.47710.83679.652565.9778
41.6424-0.3672-0.65771.6707-0.10090.62750.15170.06810.0980.0122-0.0397-0.0185-0.1301-0.0862-0.11880.2801-0.01470.0370.27430.00150.3265-12.0015-4.878459.4603
53.25812.0957-1.22492.6274-1.89131.40410.223-0.5755-0.09310.0719-0.2884-0.195-0.03760.48290.05320.2408-0.0353-0.00970.4449-0.04120.332517.327-5.053459.7219
62.98271.2149-0.89064.9621-1.13033.42570.00750.18230.0802-0.5212-0.0433-0.25180.4150.16620.06460.3211-0.0478-0.00880.341-0.07050.279621.23292.981542.5913
72.26141.6523-0.44113.3482-1.69451.9185-0.06870.0857-0.1563-0.13990.0492-0.17340.13170.30090.1280.2026-0.04460.01590.3613-0.09150.319221.0977-2.166351.0614
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 70 through 94 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 95 through 168 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 169 through 303 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 304 through 354 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 355 through 408 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 409 through 434 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 435 through 472 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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