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- PDB-1bqa: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE P195A MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bqa
タイトルASPARTATE AMINOTRANSFERASE P195A MUTANT
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードAMINOTRANSFERASE / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Jansonius, J.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Functional and structural analysis of cis-proline mutants of Escherichia coli aspartate aminotransferase.
著者: Birolo, L. / Malashkevich, V.N. / Capitani, G. / De Luca, F. / Moretta, A. / Jansonius, J.N. / Marino, G.
履歴
登録1998年8月13日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / software ...database_2 / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6432
ポリマ－87,6432
非ポリマー00
水9,278515
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area29530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.860, 79.850, 89.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.00029, -0.00022), (-0.00029, -1, 6.0E-5), (-0.00022, 6.0E-5, 1)
ベクター: 44.36393, 0.0234, 0.00642)

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE / ASPARTATE TRANSAMINASE


分子量: 43821.293 Da / 分子数: 2 / 変異: P195A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SCHIFF BASE BETWEEN LYS 258 AND COFACTOR, PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE (PLP)
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: TY103 / 細胞株: 293 / プラスミド: PKDHE19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 293 / 参照: UniProt: P00509, aspartate transaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 515 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
210 mMpotassium phosphate1drop
30.010 mMPLP1drop
42 mMK2-EDTA1drop
50.5 mMdithiothreitol1drop
61.9-2.1 Mammonium sulfate1reservoir
70.2 M2-mercaptoethanol1reservoir
82 %PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月1日
放射モノクロメーター: MONOCHROMATOR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 59668 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 34.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 89.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5D精密化
XDSデータ削減
Agrovataデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AHE

1ahe


解像度: 2.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: TNT_DATA:CSDX_PROTGEO.DAT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 6113 10.1 %EVERY 10TH REFLECTION
Rwork0.195 ---
all0.199 58997 --
obs0.199 58997 93 %-
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 192.1 Å2 / ksol: 0.703 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6164 0 0 515 6679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0162650.02
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.384673
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d24.45374515
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0071740.02
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0079190.02
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.6562440.2
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.032570.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5D / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg24.4515
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0070.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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