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Yorodumi- PDB-5wku: Structure of an acid sensing ion channel in a resting state with ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wku | ||||||||||||
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Title | Structure of an acid sensing ion channel in a resting state with barium | ||||||||||||
Components | Acid-sensing ion channel 1 | ||||||||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Ion channel / ASIC / ASIC1a / Sodium channel / MEMBRANE PROTEIN | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information pH-gated monoatomic ion channel activity / Stimuli-sensing channels / ligand-gated sodium channel activity / cellular response to pH / protein homotrimerization / sodium ion transmembrane transport / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Gallus gallus (chicken) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.95 Å | ||||||||||||
Authors | Yoder, N. / Gouaux, E. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2018 Title: Gating mechanisms of acid-sensing ion channels. Authors: Nate Yoder / Craig Yoshioka / Eric Gouaux / Abstract: Acid-sensing ion channels (ASICs) are trimeric, proton-gated and sodium-selective members of the epithelial sodium channel/degenerin (ENaC/DEG) superfamily of ion channels and are expressed ...Acid-sensing ion channels (ASICs) are trimeric, proton-gated and sodium-selective members of the epithelial sodium channel/degenerin (ENaC/DEG) superfamily of ion channels and are expressed throughout vertebrate central and peripheral nervous systems. Gating of ASICs occurs on a millisecond time scale and the mechanism involves three conformational states: high pH resting, low pH open and low pH desensitized. Existing X-ray structures of ASIC1a describe the conformations of the open and desensitized states, but the structure of the high pH resting state and detailed mechanisms of the activation and desensitization of the channel have remained elusive. Here we present structures of the high pH resting state of homotrimeric chicken (Gallus gallus) ASIC1a, determined by X-ray crystallography and single particle cryo-electron microscopy, and present a comprehensive molecular mechanism for proton-dependent gating in ASICs. In the resting state, the position of the thumb domain is further from the three-fold molecular axis, thereby expanding the 'acidic pocket' in comparison to the open and desensitized states. Activation therefore involves 'closure' of the thumb into the acidic pocket, expansion of the lower palm domain and an iris-like opening of the channel gate. Furthermore, we demonstrate how the β11-β12 linkers that demarcate the upper and lower palm domains serve as a molecular 'clutch', and undergo a simple rearrangement to permit rapid desensitization. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wku.cif.gz | 497.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wku.ent.gz | 409.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wku.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5wku_validation.pdf.gz | 723.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5wku_full_validation.pdf.gz | 738.3 KB | Display | |
Data in XML | 5wku_validation.xml.gz | 43.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5wku_validation.cif.gz | 58.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wk/5wku ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wk/5wku | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7009C 5wkvC 6aveC 2qtsS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 50241.160 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 25-463 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: ASIC1, ACCN2 / Production host: Homo sapiens (human) / Tissue (production host): Human / References: UniProt: Q1XA76 #2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Sugar | ChemComp-NAG / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-BA / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.75 Å3/Da / Density % sol: 67.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 100 mM Tris pH 8.5, 28% PEG 400, 150 mM NaCl, 5 mM BaCl2. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.2 / Wavelength: 0.99 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 7, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.95→50 Å / Num. obs: 48478 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 20.6 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 15.39 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2QTS Resolution: 2.95→24.881 Å / SU ML: 0.52 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 32.31 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.95→24.881 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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