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- PDB-5wkp: Crystal Structure of the Human mitochondrial Cysteine Desulfurase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wkp
タイトルCrystal Structure of the Human mitochondrial Cysteine Desulfurase in complex with ISD11 and Iron-Sulfur Cluster Scaffold Protein ISCU1, and E. coli ACP1 protein at 3.15A
要素
  • Acyl carrier protein
  • Cysteine desulfurase, mitochondrial
  • Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
  • LYR motif-containing protein 4
キーワードTRANSFERASE / Human mitochondrial cysteine desulfurse LYR Motif containing protein 4 Iron-Sulfur Cluster Scaffold Protein ISCU1 Acyl Carrier Protein 1 (E.coli)
機能・相同性
機能・相同性情報


iron-sulfur cluster chaperone activity / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / sulfur carrier activity / Complex III assembly / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone ...iron-sulfur cluster chaperone activity / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / sulfur carrier activity / Complex III assembly / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / lipid A biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly / lipid biosynthetic process / acyl binding / acyl carrier activity / iron-sulfur cluster binding / phosphopantetheine binding / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / Maturation of replicase proteins / molecular adaptor activity / intracellular iron ion homeostasis / nuclear body / mitochondrial matrix / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / lipid binding / centrosome / structural molecule activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / : / Sufe protein. Chain: A - #10 / Sufe protein. Chain: A / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site ...LYRM4, LYR domain / : / Sufe protein. Chain: A - #10 / Sufe protein. Chain: A / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Phosphopantetheine attachment site / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8Q1 / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Acyl carrier protein / Acyl carrier protein / Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Boniecki, M.T. / Cygler, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structure and functional dynamics of the mitochondrial Fe/S cluster synthesis complex.
著者: Boniecki, M.T. / Freibert, S.A. / Muhlenhoff, U. / Lill, R. / Cygler, M.
履歴
登録2017年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
C: Acyl carrier protein
D: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
E: Cysteine desulfurase, mitochondrial
F: LYR motif-containing protein 4
G: Acyl carrier protein
H: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,97012
ポリマ－161,3948
非ポリマー1,5764
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19770 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area51520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.360, 123.290, 151.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase, mitochondrial


分子量: 45081.578 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 56-457 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFS1, NIFS, HUSSY-08 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y697, cysteine desulfurase
#2: タンパク質 LYR motif-containing protein 4


分子量: 10763.483 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYRM4, C6orf149, ISD11, CGI-203 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HD34
#3: タンパク質 Acyl carrier protein / ACP


分子量: 8514.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: acpP, ECS88_1108 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MJ81, UniProt: P0A6A8*PLUS
#4: タンパク質 Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial / NifU-like N-terminal domain-containing protein / NifU-like protein


分子量: 16337.819 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISCU, NIFUN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1K1

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非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 化合物 ChemComp-8Q1 / S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate / S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine


分子量: 540.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H45N2O8PS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.46 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M MES pH 7 15 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→49.389 Å / Num. obs: 32516 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.1 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 15.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LVM, 3LVL, 2FAE

3lvm

3lvl

2fae


解像度: 3.15→49.389 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2425 2000 6.15 %
Rwork0.1862 --
obs0.1897 32499 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→49.389 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9788 0 98 0 9886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210046
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56213657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2426055
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421619
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031761
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1501-3.22890.34031380.29982089X-RAY DIFFRACTION97
3.2289-3.31610.33251390.24712139X-RAY DIFFRACTION100
3.3161-3.41370.3171420.22292160X-RAY DIFFRACTION100
3.4137-3.52390.2581410.21462153X-RAY DIFFRACTION100
3.5239-3.64980.27471420.20582159X-RAY DIFFRACTION100
3.6498-3.79580.24851390.18142134X-RAY DIFFRACTION100
3.7958-3.96850.21571440.1732174X-RAY DIFFRACTION100
3.9685-4.17770.23131400.16872143X-RAY DIFFRACTION100
4.1777-4.43920.21371440.16442200X-RAY DIFFRACTION100
4.4392-4.78170.22241430.15162184X-RAY DIFFRACTION100
4.7817-5.26250.22361430.16392187X-RAY DIFFRACTION100
5.2625-6.02280.25021450.20062207X-RAY DIFFRACTION100
6.0228-7.58370.24291460.20542237X-RAY DIFFRACTION100
7.5837-49.39530.22551540.1722333X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2311-0.287-0.5511.1761-0.26583.1062-0.17160.1384-0.2476-0.2619-0.00310.01770.423-0.20340.11260.4601-0.07020.110.4237-0.04020.520846.21836.681656.2831
20.3821-0.50670.30331.96730.44150.9228-0.001-0.1408-0.2197-0.1337-0.0163-0.21450.50350.04930.03070.8996-0.08050.26360.74940.07980.955444.434120.516280.7909
30.9933-0.12710.09551.80280.35320.89240.4282-0.3702-0.59790.6631-0.0633-0.01991.0946-0.3495-0.221.2994-0.20340.13020.64850.24051.362839.4770.968885.8601
40.5697-0.1840.41520.43940.30730.6967-0.55740.7757-0.1025-0.7080.31560.2262-0.4030.12260.00021.1092-0.4938-0.24661.9014-0.17691.64868.157632.070738.8475
51.62680.08770.24321.85090.11572.2608-0.1759-0.10250.1449-0.00220.01350.0206-0.2613-0.28030.17290.36910.0432-0.00310.4319-0.0520.411742.400565.009876.777
61.30441.06420.96522.63730.79472.2432-0.1125-0.270.18440.1734-0.03760.29760.0665-0.46010.11090.58230.02530.17690.71290.0250.609427.529547.49595.774
70.79250.75070.24472.28550.351.3205-0.1548-0.0682-0.35940.40310.15420.14370.5333-0.5909-0.01020.7596-0.04380.1131.0456-0.10180.630624.68447.2176116.1588
83.973-1.0952-0.14362.5305-0.66492.52520.00510.3553-0.2632-0.2399-0.03380.01160.30530.2023-0.07340.78290.0163-0.17760.7012-0.0310.631780.357870.521195.697
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 55:455 OR RESID 501:501 ) )A55 - 455
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 55:455 OR RESID 501:501 ) )A501
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 5:85 )B5 - 85
4X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 4:75 OR RESID 301:301 ) )C4 - 75
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 4:75 OR RESID 301:301 ) )C301
6X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 15:132 )D15 - 132
7X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND ( RESID 54:456 OR RESID 501:501 ) )E54 - 456
8X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND ( RESID 54:456 OR RESID 501:501 ) )E501
9X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND RESID 4:85 )F4 - 85
10X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN G AND ( RESID 3:73 OR RESID 301:301 ) )G3 - 73
11X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN G AND ( RESID 3:73 OR RESID 301:301 ) )G301
12X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN H AND RESID 10:135 )H10 - 135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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