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万見
- PDB-5wir: Structure of the TRF1-TERB1 interface -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wir
タイトルStructure of the TRF1-TERB1 interface
要素
  • TERB1-TBM
  • Telomeric repeat-binding factor 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / meiosis / telomere / CDK phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / double-strand break repair involved in meiotic recombination / Telomere C-strand synthesis initiation / homologous chromosome pairing at meiosis / double-stranded telomeric DNA binding / ankyrin repeat binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / nuclear inner membrane / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / spindle / fibrillar center / microtubule binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / cell division / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / : / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain ...Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / : / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 1 / Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Nandakumar, J. / Pendlebury, D.F. / Smith, E.M. / Tesmer, V.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R00CA167644 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM120094 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01AG050509 米国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Dissecting the telomere-inner nuclear membrane interface formed in meiosis.
著者: Pendlebury, D.F. / Fujiwara, Y. / Tesmer, V.M. / Smith, E.M. / Shibuya, H. / Watanabe, Y. / Nandakumar, J.
履歴
登録2017年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: TERB1-TBM
B: Telomeric repeat-binding factor 1
C: TERB1-TBM
A: Telomeric repeat-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5444
ポリマ－50,5444
非ポリマー00
水5,981332
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, immunoprecipitation, not from IP, but we have evidence for the TERFH-TERB1 complex from GST pull down
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5150 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area20560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.720, 161.720, 45.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TERB1-TBM


分子量: 1858.284 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminal serine remains after cleavage of the purification tag.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NA31*PLUS
#2: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 23413.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminal serine remains after cleavage of the purification tag.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54274
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.54 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: TRF1-TRFH and TERB1-TBM were mixed in a 1:5 molar ratio and crystal screens set up using 0.3 microliter protein solution and 0.3 microliter reservoir solution in a sitting drop format. ...詳細: TRF1-TRFH and TERB1-TBM were mixed in a 1:5 molar ratio and crystal screens set up using 0.3 microliter protein solution and 0.3 microliter reservoir solution in a sitting drop format. Diffracting crystals were obtained in 0.1 M Tris-Cl (pH 8.5) and 30% PEG 300. Crystals were cryoprotected in the crystallization solution plus 10% PEG 400 and harvested in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→52.94 Å / Num. obs: 39942 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.533 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 3274 / CC1/2: 0.939 / Rpim(I) all: 0.166 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BQO

3bqo


解像度: 2.1→46.685 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2104 1962 4.92 %
Rwork0.179 --
obs0.1806 39913 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3446 0 0 332 3778
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9934710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4311312
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041522
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004602
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.15260.22061370.19322751X-RAY DIFFRACTION100
2.1526-2.21080.22651330.19152624X-RAY DIFFRACTION100
2.2108-2.27580.22221170.19042715X-RAY DIFFRACTION100
2.2758-2.34930.23721420.19162687X-RAY DIFFRACTION100
2.3493-2.43320.23481400.18362690X-RAY DIFFRACTION100
2.4332-2.53070.21661430.18342691X-RAY DIFFRACTION100
2.5307-2.64580.19971390.19112701X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.78530.23351340.1872681X-RAY DIFFRACTION100
2.7853-2.95980.25021530.20382675X-RAY DIFFRACTION100
2.9598-3.18830.231440.19482731X-RAY DIFFRACTION100
3.1883-3.5090.21081620.19242698X-RAY DIFFRACTION100
3.509-4.01650.19861590.16712694X-RAY DIFFRACTION100
4.0165-5.05940.20551400.15262757X-RAY DIFFRACTION100
5.0594-46.69610.16871190.16852856X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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