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万見
- PDB-3f8t: Crystal structure analysis of a full-length MCM homolog from Meth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f8t
タイトルCrystal structure analysis of a full-length MCM homolog from Methanopyrus kandleri
要素Predicted ATPase involved in replication control, Cdc46/Mcm family
キーワードHYDROLASE / MCM / Helicase / MCM homolog / DNA replication / ATP-binding / DNA-binding / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


MCM complex / single-stranded DNA helicase activity / single-stranded DNA binding / DNA replication / ATP binding
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #200 / Mcm2-like, OB fold, archaea / Mcm-like, N-terminal domain, archaea / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #200 / Mcm2-like, OB fold, archaea / Mcm-like, N-terminal domain, archaea / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Predicted ATPase involved in replication control, Cdc46/Mcm family
類似検索 - 構成要素
生物種Methanopyrus kandleri AV19 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bae, B. / Nair, S.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Insights into the Architecture of the Replicative Helicase from the Structure of an Archaeal MCM Homolog.
著者: Bae, B. / Chen, Y.H. / Costa, A. / Onesti, S. / Brunzelle, J.S. / Lin, Y. / Cann, I.K. / Nair, S.K.
履歴
登録2008年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Predicted ATPase involved in replication control, Cdc46/Mcm family


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6341
ポリマ－56,6341
非ポリマー00
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.841, 95.417, 125.374
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Predicted ATPase involved in replication control, Cdc46/Mcm family


分子量: 56633.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanopyrus kandleri AV19 (古細菌)
株: AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938 / 遺伝子: mcm2_2 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8TWB5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% PEG 400, 0.1M Li2SO4, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(220) sagital focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 41609 / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 33.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.718 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 3.435 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2078 5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.214 41379 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.05 Å2 / Biso mean: 30.094 Å2 / Biso min: 13.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3608 0 0 237 3845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223671
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.231.9834986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.475456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.69722.012169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.99215625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2991548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022778
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.22516
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2290.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8781.52367
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48823694
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.17431450
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6384.51292
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 156 -
Rwork0.265 2850 -
all-3006 -
obs-2850 99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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