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- PDB-5whp: Crystal structure of the segment, NFGTFS, from the A315T familial... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5whp
タイトルCrystal structure of the segment, NFGTFS, from the A315T familial variant of the low complexity domain of TDP-43, residues 312-317
要素Segment of TAR DNA-binding protein 43
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / LARKS / TDP-43
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of protein import into nucleus / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / rhythmic process / double-stranded DNA binding / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / : / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)NIH NIA AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of TDP-43 LCD segments and insights into reversible or pathogenic aggregation.
著者: Elizabeth L Guenther / Qin Cao / Hamilton Trinh / Jiahui Lu / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Jose A Rodriguez / Michael P Hughes / David S Eisenberg /
要旨: The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is ...The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is believed to be involved in both types of aggregation. To uncover the structural origins of these two modes of β-sheet-rich aggregation, we have determined ten structures of segments of the LCD of human TDP-43. Six of these segments form steric zippers characteristic of the spines of pathogenic amyloid fibrils; four others form LARKS, the labile amyloid-like interactions characteristic of protein hydrogels and proteins found in membraneless organelles, including stress granules. Supporting a hypothetical pathway from reversible to irreversible amyloid aggregation, we found that familial ALS variants of TDP-43 convert LARKS to irreversible aggregates. Our structures suggest how TDP-43 adopts both reversible and irreversible β-sheet aggregates and the role of mutation in the possible transition of reversible to irreversible pathogenic aggregation.
履歴
登録2017年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年1月15日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment of TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6721
ポリマ－6721
非ポリマー00
水543
1
A: Segment of TAR DNA-binding protein 43
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,71710
ポリマ－6,71710
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation2_625-x+1,y-5/2,-z1
crystal symmetry operation2_635-x+1,y-3/2,-z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,y+3/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)15.330, 4.840, 23.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Segment of TAR DNA-binding protein 43 / TDP-43


分子量: 671.699 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 312-317 / 変異: A315T / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide NFGTFS corresponding tosegment 312-317 of TDP-43
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100mM sodium acetate 4.6, 200mM ammonium acetate, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→15.22 Å / Num. obs: 1823 / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.918 % / Biso Wilson estimate: 4.863 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 0.959 / Net I/σ(I): 14.97
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1-1.032.8420.1047.59570.980.12537
1.03-1.063.2780.0918.94900.9910.10856.6
1.06-1.13.3870.08710.821060.9890.10371.1
1.1-1.144.2620.10412.571490.9890.11895.5
1.14-1.184.8660.10613.841570.9880.11999.4
1.18-1.235.3660.09714.651310.9930.10692.9
1.23-1.285.5910.09415.41270.990.103100
1.28-1.345.5910.08816.091270.9910.098100
1.34-1.425.4220.086151280.9950.09699.2
1.42-1.55.4840.08716.681240.9920.097100
1.5-1.615.2620.07716.731220.9930.086100
1.61-1.735.5820.08817.47910.9950.09798.9
1.73-1.95.5730.08517.93960.9940.093100
1.9-2.125.4220.08717.98900.9890.095100
2.12-2.455.0880.08517.97910.9870.09597.8
2.45-34.9380.07218650.9920.08297
3-4.254.490.07517.04490.9890.08581.7
4.25-15.223.3480.06814.57230.9890.08362.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
SHELXD位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1→15.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.986 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.983 / SU B: 0.436 / SU ML: 0.01 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.02 / ESU R Free: 0.018
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.0929 183 10 %RANDOM
Rwork0.0866 ---
obs0.0873 1639 87.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 36.25 Å2 / Biso mean: 2.626 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å2-0 Å2-0.17 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→15.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数48 0 0 3 51
Biso mean---14.75 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0249
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0239
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.791.87465
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.687388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.21255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg14.00723.3333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg8.865155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.26
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0217
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.773388
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.03590
LS精密化 シェル解像度: 1.002→1.028 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 5 -
Rwork0.132 42 -
all-47 -
obs--35.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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