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- PDB-5wfn: Revised model of leiomodin 2-mediated actin regulation (alternate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wfn
タイトルRevised model of leiomodin 2-mediated actin regulation (alternate refinement of PDB 4RWT)
要素
  • Actin-5C
  • Leiomodin-2
キーワードMOTOR PROTEIN / actin regulation / leiomodin / filament nucleation
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ovarian fusome organization / pointed-end actin filament capping ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ovarian fusome organization / pointed-end actin filament capping / Platelet degranulation / MAP2K and MAPK activation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Clathrin-mediated endocytosis / sperm individualization / myofibril assembly / UCH proteinases / actin nucleation / maintenance of protein location in cell / brahma complex / tube formation / Ino80 complex / M band / sarcomere organization / tropomyosin binding / positive regulation of actin filament polymerization / myofibril / mitotic cytokinesis / striated muscle thin filament / actin monomer binding / actin filament polymerization / muscle contraction / actin filament organization / sarcomere / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin binding / cytoskeleton / hydrolase activity / chromatin remodeling / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomodulin / Tropomodulin / WH2 domain / WH2 domain profile. / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Alpha-Beta Horseshoe / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Tropomodulin / Tropomodulin / WH2 domain / WH2 domain profile. / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Alpha-Beta Horseshoe / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Leucine-rich repeat domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Actin-5C / Leiomodin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Yurtsever, Z. / Eck, M.J. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM073791 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM110352 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2015
タイトル: Mechanisms of leiomodin 2-mediated regulation of actin filament in muscle cells.
著者: Chen, X. / Ni, F. / Kondrashkina, E. / Ma, J. / Wang, Q.
履歴
登録2017年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference
改定 1.32018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年9月23日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id ..._struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 0This entry reflects an alternative modeling of the original data in 4RWT, determined by X.Chen, F. ...This entry reflects an alternative modeling of the original data in 4RWT, determined by X.Chen, F.Ni, E.Kondrashkina, J.Ma, Q.Wang.
Remark 200SEE THE ORIGINAL DATA, ENTRY 4RWT
Remark 280SEE THE ORIGINAL DATA, ENTRY 4RWT

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-5C
C: Leiomodin-2
B: Actin-5C
D: Leiomodin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,3428
ポリマ－199,2814
非ポリマー1,0614
水00
1
A: Actin-5C
C: Leiomodin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,1714
ポリマ－99,6402
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5540 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area24100 Å2
手法PISA
2
B: Actin-5C
D: Leiomodin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,1714
ポリマ－99,6402
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5480 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area24120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.350, 65.650, 81.920
Angle α, β, γ (deg.)101.29, 90.94, 107.97
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Actin-5C


分子量: 42886.793 Da / 分子数: 2 / 変異: K291E, P322K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Act5C, CG4027
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P10987
#2: タンパク質 Leiomodin-2 / Cardiac leiomodin / C-LMOD / Leiomodin


分子量: 56753.699 Da / 分子数: 2
変異: del(97-128), del(421-440), K426G, K427S, K428G, K429S, K431G, K432S, K434G, K435S
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMOD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6P5Q4
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2 M magnesium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月24日
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.98→51.07 Å / Num. obs: 25186 / % possible obs: 97.5 %
反射 シェル最高解像度: 2.98 Å

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.11.1_2575: ???) / 分類: 精密化
精密化解像度: 3→44.245 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.12 / 位相誤差: 25.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2463 1261 5.11 %
Rwork0.2081 --
obs0.2101 24687 97.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→44.245 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8842 0 64 0 8906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099064
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88812262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.655532
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481400
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061570
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.12010.31691180.26642654X-RAY DIFFRACTION97
3.1201-3.26210.30831380.25612581X-RAY DIFFRACTION97
3.2621-3.4340.31031670.24522560X-RAY DIFFRACTION97
3.434-3.64910.28631300.22792625X-RAY DIFFRACTION97
3.6491-3.93070.2571360.21042594X-RAY DIFFRACTION98
3.9307-4.32590.22651400.18712597X-RAY DIFFRACTION98
4.3259-4.95120.19371480.17112607X-RAY DIFFRACTION98
4.9512-6.23520.24041400.20722608X-RAY DIFFRACTION98
6.2352-44.24970.21271440.19182600X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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