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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wfl | ||||||
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Title | Kelch domain of human Keap1 in open unliganded conformation | ||||||
![]() | Kelch-like ECH-associated protein 1 | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / Scaffold / Unliganded | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of epidermal cell differentiation / negative regulation of response to oxidative stress / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament ...regulation of epidermal cell differentiation / negative regulation of response to oxidative stress / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / disordered domain specific binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / midbody / cellular response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Carolan, J.P. / Lynch, A.J. / Allen, K.N. | ||||||
![]() | ![]() Title: Interaction Energetics and Druggability of the Protein-Protein Interaction between Kelch-like ECH-Associated Protein 1 (KEAP1) and Nuclear Factor Erythroid 2 Like 2 (Nrf2). Authors: Zhong, M. / Lynch, A. / Muellers, S.N. / Jehle, S. / Luo, L. / Hall, D.R. / Iwase, R. / Carolan, J.P. / Egbert, M. / Wakefield, A. / Streu, K. / Harvey, C.M. / Ortet, P.C. / Kozakov, D. / ...Authors: Zhong, M. / Lynch, A. / Muellers, S.N. / Jehle, S. / Luo, L. / Hall, D.R. / Iwase, R. / Carolan, J.P. / Egbert, M. / Wakefield, A. / Streu, K. / Harvey, C.M. / Ortet, P.C. / Kozakov, D. / Vajda, S. / Allen, K.N. / Whitty, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5wfvC ![]() 5wg1C ![]() 5whlC ![]() 5whoC ![]() 5wiyC ![]() 1xtgS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 36899.176 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 320-812 / Mutation: E540A, E542A Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: ETE to ATA mutation to allow open crystal packing / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 1.2 - 1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH = 6.0 - 6.5 PH range: 6.0 - 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen stream |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 16, 2016 Details: Mirror: Rh coated flat bent M0, toroidal focusing post-monochromator M1 |
Radiation | Monochromator: Si(111) and Si(220) double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97954 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.93→35.92 Å / Num. obs: 55204 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 3.5 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.09152 / Χ2: 1.062 / Net I/av σ(I): 18.9 / Net I/σ(I): 10.26 |
Reflection shell | Resolution: 1.93→1.999 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.2129 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 5414 / CC1/2: 0.966 / Χ2: 0.363 / % possible all: 96 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1XTG Resolution: 1.93→35.918 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / Phase error: 25.51 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.93→35.918 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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