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- PDB-5weh: Cytochrome c oxidase from Rhodobacter sphaeroides in the reduced state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5weh
タイトルCytochrome c oxidase from Rhodobacter sphaeroides in the reduced state
要素
  • (Cytochrome c oxidase subunit ...) x 2
  • Aa3-type cytochrome c oxidase subunit IV
  • Cytochrome c oxidase polypeptide III (Cytochrome AA3 subunit 3)
キーワードOXIDOREDUCTASE / oxidase / Complex IV / reduced
機能・相同性
機能・相同性情報


aerobic electron transport chain / respiratory chain complex IV / cytochrome-c oxidase / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / respiratory electron transport chain / copper ion binding / heme binding ...aerobic electron transport chain / respiratory chain complex IV / cytochrome-c oxidase / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / respiratory electron transport chain / copper ion binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit IV, bacterial aa3 type / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Cytochrome c oxidase, subunit III, four-helix bundle / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome c oxidase subunit III domain ...Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit IV, bacterial aa3 type / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Cytochrome c oxidase, subunit III, four-helix bundle / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Helix Hairpins - #70 / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / COPPER (I) ION / HEME-A / Cytochrome c oxidase subunit 1 / cytochrome-c oxidase / Cytochrome c oxidase subunit 2 / Aa3-type cytochrome c oxidase subunit IV
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Liu, J. / Ferguson-Miller, F. / Ling, Q. / Hiser, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01GM57323 米国
引用ジャーナル: Biochem. Soc. Trans. / 年: 2017
タイトル: Role of conformational change and K-path ligands in controlling cytochrome c oxidase activity.
著者: Liu, J. / Hiser, C. / Ferguson-Miller, S.
履歴
登録2017年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42021年6月30日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 2.02021年7月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_comp_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / pdbx_entry_details ...chem_comp_atom / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_chiral
Item: _chem_comp_atom.pdbx_stereo_config

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cytochrome c oxidase subunit 1
G: Cytochrome c oxidase subunit 1
B: Cytochrome c oxidase subunit 2
C: Cytochrome c oxidase polypeptide III (Cytochrome AA3 subunit 3)
D: Aa3-type cytochrome c oxidase subunit IV
H: Cytochrome c oxidase subunit 2
I: Cytochrome c oxidase polypeptide III (Cytochrome AA3 subunit 3)
J: Aa3-type cytochrome c oxidase subunit IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)269,75436
ポリマ－256,0728
非ポリマー13,68228
水181
1
A: Cytochrome c oxidase subunit 1
B: Cytochrome c oxidase subunit 2
C: Cytochrome c oxidase polypeptide III (Cytochrome AA3 subunit 3)
D: Aa3-type cytochrome c oxidase subunit IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,24817
ポリマ－128,0364
非ポリマー6,21213
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27810 Å2
ΔGint-289 kcal/mol
Surface area36710 Å2
手法PISA
2
G: Cytochrome c oxidase subunit 1
H: Cytochrome c oxidase subunit 2
I: Cytochrome c oxidase polypeptide III (Cytochrome AA3 subunit 3)
J: Aa3-type cytochrome c oxidase subunit IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,50619
ポリマ－128,0364
非ポリマー7,47015
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27330 Å2
ΔGint-301 kcal/mol
Surface area36650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)339.221, 339.221, 89.199
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain C and (resid 3 through 41 or (resid 42...
21(chain I and ((resid 3 through 5 and (name N...
12(chain B and (resid 30 through 125 or (resid 126...
22(chain H and ((resid 30 through 31 and (name N...
13(chain A and (resid 14 through 77 or (resid 78...
23(chain G and (resid 14 through 15 or (resid 16...
14(chain D and (resid 12 through 47 or (resid 48...
24(chain J and (resid 12 through 15 or (resid 16...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111HISHISPROPRO(chain C and (resid 3 through 41 or (resid 42...CD3 - 413 - 41
121TRPTRPTRPTRP(chain C and (resid 3 through 41 or (resid 42...CD4242
131HISHISGLNGLN(chain C and (resid 3 through 41 or (resid 42...CD3 - 2663 - 266
141HISHISGLNGLN(chain C and (resid 3 through 41 or (resid 42...CD3 - 2663 - 266
151HISHISGLNGLN(chain C and (resid 3 through 41 or (resid 42...CD3 - 2663 - 266
161HISHISGLNGLN(chain C and (resid 3 through 41 or (resid 42...CD3 - 2663 - 266
211HISHISLYSLYS(chain I and ((resid 3 through 5 and (name N...IG3 - 53 - 5
221HISHISGLNGLN(chain I and ((resid 3 through 5 and (name N...IG3 - 2663 - 266
231HISHISGLNGLN(chain I and ((resid 3 through 5 and (name N...IG3 - 2663 - 266
241HISHISGLNGLN(chain I and ((resid 3 through 5 and (name N...IG3 - 2663 - 266
251HISHISGLNGLN(chain I and ((resid 3 through 5 and (name N...IG3 - 2663 - 266
112LEULEUASNASN(chain B and (resid 30 through 125 or (resid 126...BC30 - 1255 - 100
122GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 30 through 125 or (resid 126...BC126101
132LEULEUHISHIS(chain B and (resid 30 through 125 or (resid 126...BC30 - 2835 - 258
142LEULEUHISHIS(chain B and (resid 30 through 125 or (resid 126...BC30 - 2835 - 258
152LEULEUHISHIS(chain B and (resid 30 through 125 or (resid 126...BC30 - 2835 - 258
162LEULEUHISHIS(chain B and (resid 30 through 125 or (resid 126...BC30 - 2835 - 258
212LEULEUGLUGLU(chain H and ((resid 30 through 31 and (name N...HF30 - 315 - 6
222LEULEUHISHIS(chain H and ((resid 30 through 31 and (name N...HF30 - 2825 - 257
232LEULEUHISHIS(chain H and ((resid 30 through 31 and (name N...HF30 - 2825 - 257
242LEULEUHISHIS(chain H and ((resid 30 through 31 and (name N...HF30 - 2825 - 257
252LEULEUHISHIS(chain H and ((resid 30 through 31 and (name N...HF30 - 2825 - 257
113ARGARGPHEPHE(chain A and (resid 14 through 77 or (resid 78...AA14 - 7714 - 77
123GLNGLNGLNGLN(chain A and (resid 14 through 77 or (resid 78...AA7878
133ARGARGTRPTRP(chain A and (resid 14 through 77 or (resid 78...AA14 - 56014 - 560
143ARGARGTRPTRP(chain A and (resid 14 through 77 or (resid 78...AA14 - 56014 - 560
153ARGARGTRPTRP(chain A and (resid 14 through 77 or (resid 78...AA14 - 56014 - 560
163ARGARGTRPTRP(chain A and (resid 14 through 77 or (resid 78...AA14 - 56014 - 560
213ARGARGGLYGLY(chain G and (resid 14 through 15 or (resid 16...GB14 - 1514 - 15
223PHEPHEPHEPHE(chain G and (resid 14 through 15 or (resid 16...GB1616
233ARGARGTRPTRP(chain G and (resid 14 through 15 or (resid 16...GB14 - 56014 - 560
243ARGARGTRPTRP(chain G and (resid 14 through 15 or (resid 16...GB14 - 56014 - 560
253ARGARGTRPTRP(chain G and (resid 14 through 15 or (resid 16...GB14 - 56014 - 560
263ARGARGTRPTRP(chain G and (resid 14 through 15 or (resid 16...GB14 - 56014 - 560
114VALVALALAALA(chain D and (resid 12 through 47 or (resid 48...DE12 - 4711 - 46
124LEULEUALAALA(chain D and (resid 12 through 47 or (resid 48...DE48 - 4947 - 48
134VALVALALAALA(chain D and (resid 12 through 47 or (resid 48...DE12 - 5111 - 50
144VALVALALAALA(chain D and (resid 12 through 47 or (resid 48...DE12 - 5111 - 50
154VALVALALAALA(chain D and (resid 12 through 47 or (resid 48...DE12 - 5111 - 50
164VALVALALAALA(chain D and (resid 12 through 47 or (resid 48...DE12 - 5111 - 50
214VALVALSERSER(chain J and (resid 12 through 15 or (resid 16...JH12 - 1511 - 14
224METMETMETMET(chain J and (resid 12 through 15 or (resid 16...JH1615
234GLYGLYALAALA(chain J and (resid 12 through 15 or (resid 16...JH10 - 519 - 50
244GLYGLYALAALA(chain J and (resid 12 through 15 or (resid 16...JH10 - 519 - 50
254GLYGLYALAALA(chain J and (resid 12 through 15 or (resid 16...JH10 - 519 - 50
264GLYGLYALAALA(chain J and (resid 12 through 15 or (resid 16...JH10 - 519 - 50

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
Cytochrome c oxidase subunit ... , 2種, 4分子 AGBH

#1: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome aa3 subunit 1 / Cytochrome c oxidase polypeptide I


分子量: 63195.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
遺伝子: ctaD / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 株 (発現宿主): 169 / 参照: UniProt: P33517, cytochrome-c oxidase
#2: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome aa3 subunit 2 / Cytochrome c oxidase polypeptide II / Oxidase aa(3) subunit 2


分子量: 29365.385 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 26-281 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
遺伝子: ctaC, coxII, ctaB / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 株 (発現宿主): 169 / 参照: UniProt: Q03736, cytochrome-c oxidase

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 7分子 CIDJ

#10: 糖 ChemComp-LMU / DODECYL-ALPHA-D-MALTOSIDE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: タンパク質 Cytochrome c oxidase polypeptide III (Cytochrome AA3 subunit 3)


分子量: 30197.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 株 (発現宿主): 169 / 参照: UniProt: P84153, cytochrome-c oxidase
#4: タンパク質・ペプチド Aa3-type cytochrome c oxidase subunit IV


分子量: 5278.071 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 12-61 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
遺伝子: coxIV / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 株 (発現宿主): 169 / 参照: UniProt: Q8KRK5

-
非ポリマー , 6種, 26分子

#5: 化合物
ChemComp-HEA / HEME-A


分子量: 852.837 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H56FeN4O6
#6: 化合物
ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#9: 化合物
ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / DSPE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.14 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9 / 詳細: PEG400 23%, MES pH 5.9, Sodium Chloride 50 mM,

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.45→30 Å / Num. obs: 48530 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 106.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 3.45→3.57 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Num. unique obs: 3998 / % possible all: 77.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M56

1m56


解像度: 3.45→28.45 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 33.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2615 1371 2.96 %RANDOM
Rwork0.2232 44957 --
obs0.2244 46328 92.09 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 228.06 Å2 / Biso mean: 116.6919 Å2 / Biso min: 58.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.45→28.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17163 0 745 1 17909
Biso mean--115.59 96.01 -
残基数----2211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00618543
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.68325339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0762717
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063086
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.95810262
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11C2292X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
12I2292X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
21B2228X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
22H2228X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
31A4920X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
32G4920X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
41D308X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
42J308X-RAY DIFFRACTION8.32TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4501-3.57320.38881220.32653746386876
3.5732-3.7160.38011150.31124021413683
3.716-3.88470.40351430.31614354449789
3.8847-4.08890.30911270.27554612473995
4.0889-4.34430.30571270.25494601472895
4.3443-4.67830.26661490.22654704485396
4.6783-5.14660.23931520.21174702485497
5.1466-5.88560.26751570.20914801495899
5.8856-7.39370.24211240.196248995023100
7.3937-28.45140.19951550.17884517467293

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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