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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 5wc9 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Human Pit-1 and 4xCATT DNA complex | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / Transcription regulation / DNA-protein Complex | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報adenohypophysis development / lncRNA binding / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription ...adenohypophysis development / lncRNA binding / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å | ||||||
データ登録者 | Agarwal, S. / Cho, T.Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018タイトル: Biochemical and structural characterization of a novel cooperative binding mode by Pit-1 with CATT repeats in the macrophage migration inhibitory factor promoter. 著者: Agarwal, S. / Cho, T.Y. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 5wc9.cif.gz | 314.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb5wc9.ent.gz | 250.7 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 5wc9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wc/5wc9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wc/5wc9 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 1au7S S: 精密化の開始モデル |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 17759.363 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POU1F1, GHF1, PIT1 / 発現宿主: ![]() #2: DNA鎖 | 分子量: 6348.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)#3: DNA鎖 | 分子量: 6535.260 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.7 % / 解説: Long rods |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 17.5% (w/v) PEG 6000, 5%(v/v) MPD |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 93.15 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å |
| 検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年4月28日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 1.54187 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 3.15→47.2 Å / Num. obs: 18198 / % possible obs: 95.92 % / 冗長度: 9.2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.2242 / Rpim(I) all: 0.07616 / Net I/σ(I): 10.57 |
| 反射 シェル | 解像度: 3.15→3.263 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.5317 / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / Num. unique obs: 1681 / CC1/2: 0.989 / Rpim(I) all: 0.2808 / % possible all: 87.13 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 1AU7 解像度: 3.15→47.2 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.72
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.15→47.2 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用










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