+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wc9 | ||||||
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Title | Human Pit-1 and 4xCATT DNA complex | ||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN / Transcription regulation / DNA-protein Complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information adenohypophysis development / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of DNA-templated transcription ...adenohypophysis development / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.15 Å | ||||||
Authors | Agarwal, S. / Cho, T.Y. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2018 Title: Biochemical and structural characterization of a novel cooperative binding mode by Pit-1 with CATT repeats in the macrophage migration inhibitory factor promoter. Authors: Agarwal, S. / Cho, T.Y. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wc9.cif.gz | 314.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wc9.ent.gz | 250.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wc9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wc/5wc9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wc/5wc9 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1au7S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17759.363 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: POU1F1, GHF1, PIT1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P28069 #2: DNA chain | Mass: 6348.121 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #3: DNA chain | Mass: 6535.260 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.7 % / Description: Long rods |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1 M MES pH 6.5, 17.5% (w/v) PEG 6000, 5%(v/v) MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93.15 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.54187 Å |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Apr 28, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54187 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.15→47.2 Å / Num. obs: 18198 / % possible obs: 95.92 % / Redundancy: 9.2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.2242 / Rpim(I) all: 0.07616 / Net I/σ(I): 10.57 |
Reflection shell | Resolution: 3.15→3.263 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.5317 / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / Num. unique obs: 1681 / CC1/2: 0.989 / Rpim(I) all: 0.2808 / % possible all: 87.13 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1AU7 Resolution: 3.15→47.2 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.72
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.15→47.2 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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