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- PDB-5wbv: Crystal Structure of the SET Domain of Human SUV420H1 In Complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wbv
タイトルCrystal Structure of the SET Domain of Human SUV420H1 In Complex With Inhibitor
要素Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / SET domain / methyltransferase / protein-inhibitor complex / SGC / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / muscle organ development ...[histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / muscle organ development / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone methyltransferase activity / intercellular bridge / PKMTs methylate histone lysines / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / fibrillar center / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton / methylation / ciliary basal body / cilium / DNA repair / centrosome / chromatin binding / nucleolus / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase / KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase / KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9ZY / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Halabelian, L. / Tempel, W. / Brown, P.J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of the SET Domain of Human SUV420H1 In Complex With Inhibitor
著者: Halabelian, L. / Tempel, W. / Brown, P.J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
B: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,88920
ポリマ－63,2002
非ポリマー1,68918
水55831
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,44410
ポリマ－31,6001
非ポリマー8459
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,44410
ポリマ－31,6001
非ポリマー8459
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.324, 50.559, 74.818
Angle α, β, γ (deg.)101.260, 107.510, 89.670
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B / Lysine N-methyltransferase 5B / Lysine-specific methyltransferase 5B / Suppressor of variegation 4- ...Lysine N-methyltransferase 5B / Lysine-specific methyltransferase 5B / Suppressor of variegation 4-20 homolog 1 / Suv4-20h1


分子量: 31599.756 Da / 分子数: 2 / 断片: SET domain, UNP residues 63-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT5B, SUV420H1, CGI-85 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V3R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q4FZB7, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 49分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-9ZY / 2-chloro-5-(4-methyl-6-oxo-3-phenylpyrano[2,3-c]pyrazol-1(6H)-yl)benzoic acid


分子量: 380.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H13ClN2O4
#5: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.49 % / Mosaicity: 0.34 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 8-12% EtOH, 100mM Tris pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→37.01 Å / Num. obs: 26973 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 53.33 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 10.7 / Num. measured all: 59075 / Scaling rejects: 13
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.3-2.382.20.435559225520.7460.3950.5892.293
8.91-37.012.10.03510214770.990.0330.04824.897.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3S8P

3s8p


解像度: 2.3→37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.271 / SU Rfree Blow DPI: 0.219 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.228
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1351 5.01 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.236 26949 95.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 145.32 Å2 / Biso mean: 53.74 Å2 / Biso min: 27.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.763 Å2-3.9535 Å23.2026 Å2
2---4.3488 Å2-1.1017 Å2
3----8.4142 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3396 0 122 31 3549
Biso mean--44.04 42.96 -
残基数----460
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1207SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes85HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes627HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3618HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion481SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4028SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3618HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4913HARMONIC21.13
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.01
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.28
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 130 4.78 %
Rwork0.249 2587 -
all0.251 2717 -
obs--92.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.26270.18390.51182.614-0.96632.2532-0.0337-0.24050.00260.1346-0.0174-0.1058-0.03690.1160.0511-0.1885-0.00310.0733-0.1695-0.0469-0.05516.128844.16147.5616
21.9964-0.25890.48563.8531.91283.0571-0.06330.2578-0.0970.0004-0.17310.3387-0.0356-0.10620.2364-0.2482-0.03480.0943-0.1871-0.1141-0.08424.299618.4688-18.0052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A72 - 333
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B71 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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