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- PDB-5wbk: Crystal structure of the arabidopsis thaliana Raptor in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wbk
タイトルCrystal structure of the arabidopsis thaliana Raptor in complex with the TOS peptide of human S6K1
要素
  • Regulatory-associated protein of TOR 1
  • Ribosomal protein S6 kinase beta-1
キーワードPROTEIN BINDING / Raptor / TOS
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of shoot apical meristem identity / long-chain fatty acid import into cell / response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / skeletal muscle atrophy / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / regulation of D-glucose import / ribosomal protein S6 kinase activity / TORC1 complex / embryo development ending in seed dormancy / response to L-leucine ...maintenance of shoot apical meristem identity / long-chain fatty acid import into cell / response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / skeletal muscle atrophy / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / regulation of D-glucose import / ribosomal protein S6 kinase activity / TORC1 complex / embryo development ending in seed dormancy / response to L-leucine / cellular response to nutrient / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to glucagon / positive regulation of smooth muscle cell migration / response to testosterone / mTORC1-mediated signalling / germ cell development / phosphatidylinositol-mediated signaling / skeletal muscle contraction / behavioral fear response / TOR signaling / response to tumor necrosis factor / positive regulation of translational initiation / long-term memory / response to glucose / response to mechanical stimulus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of TORC1 signaling / positive regulation of mitotic cell cycle / cellular response to dexamethasone stimulus / negative regulation of autophagy / response to nutrient levels / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of translation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / PDZ domain binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / peptide binding / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to growth factor stimulus / kinase binding / cellular response to type II interferon / response to toxic substance / cellular response to insulin stimulus / G1/S transition of mitotic cell cycle / cell migration / peptidyl-serine phosphorylation / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / postsynapse / response to lipopolysaccharide / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / neuron projection / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / signal transduction / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6 kinase / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. ...Ribosomal protein S6 kinase / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal protein S6 kinase beta-1 / Regulatory-associated protein of TOR 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Pavletich, N.P. / Jiang, X.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Mechanisms of mTORC1 activation by RHEB and inhibition by PRAS40.
著者: Haijuan Yang / Xiaolu Jiang / Buren Li / Hyo J Yang / Meredith Miller / Angela Yang / Ankita Dhar / Nikola P Pavletich /
要旨: The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) controls cell growth and metabolism in response to nutrients, energy levels, and growth factors. It contains the atypical kinase mTOR and the ...The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) controls cell growth and metabolism in response to nutrients, energy levels, and growth factors. It contains the atypical kinase mTOR and the RAPTOR subunit that binds to the Tor signalling sequence (TOS) motif of substrates and regulators. mTORC1 is activated by the small GTPase RHEB (Ras homologue enriched in brain) and inhibited by PRAS40. Here we present the 3.0 ångström cryo-electron microscopy structure of mTORC1 and the 3.4 ångström structure of activated RHEB-mTORC1. RHEB binds to mTOR distally from the kinase active site, yet causes a global conformational change that allosterically realigns active-site residues, accelerating catalysis. Cancer-associated hyperactivating mutations map to structural elements that maintain the inactive state, and we provide biochemical evidence that they mimic RHEB relieving auto-inhibition. We also present crystal structures of RAPTOR-TOS motif complexes that define the determinants of TOS recognition, of an mTOR FKBP12-rapamycin-binding (FRB) domain-substrate complex that establishes a second substrate-recruitment mechanism, and of a truncated mTOR-PRAS40 complex that reveals PRAS40 inhibits both substrate-recruitment sites. These findings help explain how mTORC1 selects its substrates, how its kinase activity is controlled, and how it is activated by cancer-associated mutations.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulatory-associated protein of TOR 1
T: Ribosomal protein S6 kinase beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,4202
ポリマ－143,4202
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area45530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.100, 113.100, 152.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Regulatory-associated protein of TOR 1 / Protein RAPTOR 1 / Protein RAPTOR 1B / AtRaptor1b


分子量: 141855.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RAPTOR1, RAPTOR1B, At3g08850, T16O11.22
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q93YQ1
#2: タンパク質・ペプチド Ribosomal protein S6 kinase beta-1 / S6K1 / 70 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p70-S6K 1 / Ribosomal protein S6 kinase I / ...S6K1 / 70 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p70-S6K 1 / Ribosomal protein S6 kinase I / Serine/threonine-protein kinase 14A / p70 ribosomal S6 kinase alpha / p70 S6KA


分子量: 1564.670 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 24-37 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P23443, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 % / Mosaicity: 0.818 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: tacsimate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→80 Å / Num. obs: 27998 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.091 / Χ2: 0.408 / Net I/σ(I): 5.3 / Num. measured all: 182755
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.1-3.216.90.819275927590.8460.3310.8850.39599.4
3.21-3.346.40.53227290.9110.2230.5790.498.9
3.34-3.497.20.37927750.9530.150.4090.40199.8
3.49-3.6870.24327930.980.0980.2630.40499.8
3.68-3.916.80.16427680.990.0670.1770.40499.5
3.91-4.216.30.10527760.9950.0450.1150.41298.8
4.21-4.636.70.06927910.9980.0290.0750.41399.5
4.63-5.36.30.05528010.9980.0240.060.41899.2
5.3-6.686.30.05428380.9980.0230.0590.42399.1
6.68-805.50.02729680.9990.0130.030.40998.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WBI

5wbi


解像度: 3.11→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 55.101 / SU ML: 0.401 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.477 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25463 1057 4 %RANDOM
Rwork0.20917 ---
obs0.21101 25050 92.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 104.936 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å2-0 Å2-0 Å2
2---4.61 Å20 Å2
3---4.47 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.11→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8332 0 0 0 8332
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0198522
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3141.9611575
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.964318516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.38151052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.43823.703370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.194151437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3691555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.21320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219381
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021742
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6853.2664235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6853.2664234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.6486.5295278
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.6476.5295279
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5243.3564287
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5233.3574288
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4616.6526298
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.71574.7089345
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.71574.7139346
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.114→3.193 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 62 -
Rwork0.342 1414 -
obs--72.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.01320.0224-1.32092.1105-0.1233.3098-0.1914-0.3087-0.26330.27020.0919-0.06590.12840.10320.09960.24450.04410.12240.2265-0.06180.2724-42.204-64.63438.293
26.1938-3.3069-2.10116.12510.89973.73740.26760.379-0.0692-0.4201-0.1975-0.58020.18260.0519-0.07020.31880.00970.1320.1797-0.01260.2899-28.918-61.10519.486
33.61612.12331.1666.70562.56243.9112-0.15220.1419-0.0903-0.0532-0.1329-0.1610.1337-0.16080.28510.40340.05520.17110.18520.07780.3958-23.263-39.60418.434
45.96291.14892.06766.31130.36413.817-0.0380.1111-0.5590.1896-0.0363-0.31810.25570.31240.07420.27010.08810.06180.12350.09220.3382-13.406-23.74127.153
54.4434-2.8515-1.81956.0885-0.29784.4015-0.0232-0.61860.20260.54440.1322-0.5458-0.16840.1941-0.10910.2289-0.04620.02580.2030.13170.2926-14.809-2.53231.739
63.17820.11130.25663.4977-1.23684.2136-0.05110.5931-0.1752-0.45260.20170.31370.3682-0.9088-0.15050.0731-0.0628-0.02840.5250.09620.0985-27.9115.4180.618
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A106 - 303
2X-RAY DIFFRACTION1A372 - 404
3X-RAY DIFFRACTION2A100 - 105
4X-RAY DIFFRACTION2A304 - 371
5X-RAY DIFFRACTION2A405 - 437
6X-RAY DIFFRACTION3A438 - 534
7X-RAY DIFFRACTION3A95 - 99
8X-RAY DIFFRACTION3T2 - 9
9X-RAY DIFFRACTION4A90 - 94
10X-RAY DIFFRACTION4A535 - 599
11X-RAY DIFFRACTION4A966 - 978
12X-RAY DIFFRACTION5A75 - 89
13X-RAY DIFFRACTION5A609 - 865
14X-RAY DIFFRACTION5A957 - 965
15X-RAY DIFFRACTION6A985 - 1339
16X-RAY DIFFRACTION6A61 - 74

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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