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- PDB-5wa1: CHMP4C A232T in complex with ALIX BRO1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wa1
タイトルCHMP4C A232T in complex with ALIX BRO1
要素
  • Charged multivesicular body protein 4c
  • Programmed cell death 6-interacting protein
キーワードCELL CYCLE / cell division / transport protein / abscission checkpoint
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / mitotic cytokinesis checkpoint signaling / negative regulation of cytokinesis / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / abscission / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / extracellular exosome biogenesis ...proteinase activated receptor binding / mitotic cytokinesis checkpoint signaling / negative regulation of cytokinesis / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / abscission / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / extracellular exosome biogenesis / viral budding / vesicle fusion with vacuole / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / regulation of membrane permeability / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / bicellular tight junction assembly / actomyosin / plasma membrane repair / membrane fission / vesicle budding from membrane / positive regulation of exosomal secretion / multivesicular body membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of mitotic spindle assembly / multivesicular body assembly / Flemming body / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / RIPK1-mediated regulated necrosis / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / Macroautophagy / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / Uptake and function of anthrax toxins / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / immunological synapse / autophagosome maturation / Pyroptosis / bicellular tight junction / nuclear pore / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / multivesicular body / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / macroautophagy / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / protein homooligomerization / Regulation of necroptotic cell death / kinetochore / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / calcium-dependent protein binding / extracellular vesicle / melanosome / protein transport / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / endosome / lysosomal membrane / focal adhesion / centrosome / apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family ...alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death 6-interacting protein / Charged multivesicular body protein 4c
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.868 Å
データ登録者Wenzel, D.M. / Alam, S.L. / Sundquist, W.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM112080 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: A cancer-associated polymorphism in ESCRT-III disrupts the abscission checkpoint and promotes genome instability.
著者: Sadler, J.B.A. / Wenzel, D.M. / Williams, L.K. / Guindo-Martinez, M. / Alam, S.L. / Mercader, J.M. / Torrents, D. / Ullman, K.S. / Sundquist, W.I. / Martin-Serrano, J.
履歴
登録2017年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein
B: Charged multivesicular body protein 4c


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7582
ポリマ－44,7582
非ポリマー00
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Fluorescence polarization binding experiments
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area18860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.979, 61.450, 76.187
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-407-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / ALIX / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / ALG-2-interacting protein X / Hp95


分子量: 42636.660 Da / 分子数: 1 / 断片: Bro1 domain (UNP residues 1-358) / 変異: A232T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WUM4
#2: タンパク質・ペプチド Charged multivesicular body protein 4c / Chromatin-modifying protein 4c / CHMP4c / SNF7 homolog associated with Alix 3 / SNF7-3 / hSnf7-3 / ...Chromatin-modifying protein 4c / CHMP4c / SNF7 homolog associated with Alix 3 / SNF7-3 / hSnf7-3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 32-3 / hVps32-3


分子量: 2121.218 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 216-233 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96CF2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.63 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% PEG8000, 100 mM MES, pH 6.5, 200 mM sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月13日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.868→37.811 Å / Num. obs: 38802 / % possible obs: 97.63 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 40.51 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0222 / Net I/σ(I): 8.78
反射 シェル解像度: 1.868→1.935 Å / Rmerge(I) obs: 0.808 / Mean I/σ(I) obs: 0.97 / Num. unique obs: 3744 / CC1/2: 0.6 / % possible all: 93.38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3C3R

3c3r


解像度: 1.868→37.811 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 1993 5.16 %
Rwork0.1935 --
obs0.1946 38618 97.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.868→37.811 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2917 0 0 92 3009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052971
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7174010
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9541107
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004517
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8679-1.91460.40791300.40012390X-RAY DIFFRACTION90
1.9146-1.96640.38941410.36092607X-RAY DIFFRACTION98
1.9664-2.02420.32611410.3132578X-RAY DIFFRACTION97
2.0242-2.08960.33361420.29952591X-RAY DIFFRACTION97
2.0896-2.16430.29391450.26392664X-RAY DIFFRACTION99
2.1643-2.25090.27251430.23182633X-RAY DIFFRACTION99
2.2509-2.35330.23331420.22262624X-RAY DIFFRACTION98
2.3533-2.47740.22951420.21122608X-RAY DIFFRACTION98
2.4774-2.63260.25431440.21212627X-RAY DIFFRACTION98
2.6326-2.83580.24591440.21172661X-RAY DIFFRACTION99
2.8358-3.1210.24111430.20732623X-RAY DIFFRACTION98
3.121-3.57230.24441440.19482648X-RAY DIFFRACTION98
3.5723-4.49960.17361450.15792670X-RAY DIFFRACTION99
4.4996-37.81870.16031470.15572701X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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