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万見
- PDB-3c3o: ALIX Bro1-domain:CHMIP4A co-crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c3o
タイトルALIX Bro1-domain:CHMIP4A co-crystal structure
要素
  • Charged multivesicular body protein 4a peptide
  • Programmed cell death 6-interacting protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / CHMP4A ALIX BRO1 amphipathic-helix / Apoptosis / Host-virus interaction / Protein transport / Transport / Cytoplasmic vesicle / Lipid-binding / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / membrane invagination / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / plasma membrane tubulation / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly ...proteinase activated receptor binding / membrane invagination / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / plasma membrane tubulation / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / regulation of membrane permeability / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / bicellular tight junction assembly / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / actomyosin / membrane coat / vesicle budding from membrane / positive regulation of exosomal secretion / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / Flemming body / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / nervous system process / RIPK1-mediated regulated necrosis / mitotic metaphase chromosome alignment / Macroautophagy / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / Uptake and function of anthrax toxins / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / immunological synapse / protein polymerization / autophagosome maturation / bicellular tight junction / Pyroptosis / nuclear pore / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / macroautophagy / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / protein homooligomerization / kinetochore / Regulation of necroptotic cell death / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / calcium-dependent protein binding / melanosome / protein transport / extracellular vesicle / ATPase binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / endosome / lysosomal membrane / focal adhesion / apoptotic process / lipid binding / centrosome / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 ...alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death 6-interacting protein / Charged multivesicular body protein 4a
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者McCullough, J.B. / Fisher, R.D. / Whitby, F.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: ALIX-CHMP4 interactions in the human ESCRT pathway.
著者: McCullough, J. / Fisher, R.D. / Whitby, F.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2008年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein
B: Charged multivesicular body protein 4a peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3473
ポリマ－44,2542
非ポリマー921
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.668, 62.681, 76.124
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 42735.789 Da / 分子数: 1 / 断片: BRO1 domain (UNP residues 1-358) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WUM4
#2: タンパク質・ペプチド Charged multivesicular body protein 4a peptide / Chromatin-modifying protein 4a / CHMP4a / Vacuolar protein-sorting-associated protein 7-1 / SNF7- 1 ...Chromatin-modifying protein 4a / CHMP4a / Vacuolar protein-sorting-associated protein 7-1 / SNF7- 1 / hSnf-1 / SNF7 homolog associated with Alix-2


分子量: 1518.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: CHMP4A peptide chemically synthesized. The sequence is found naturally in Homo sapiens (humans).
参照: UniProt: Q9BY43
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% PEG 8,000, 100mM Na MES pH 6.5, 200mM Na Acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL7-110.97607
シンクロトロンSSRL BL11-120.98397
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2007年11月20日
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2007年11月27日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SSRLSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SSRLSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.976071
20.983971
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 25024 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / % possible all: 75.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2oew.pdb

2oew


解像度: 2.15→32.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 17.458 / SU ML: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.231 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28403 1799 7.2 %RANDOM
Rwork0.21377 ---
all0.21868 23212 --
obs0.21868 23212 94.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.46 Å20 Å20.14 Å2
2--3.08 Å20 Å2
3----1.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→32.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2910 0 6 127 3043
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.711.9594007
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3945368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.78825.299134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.8515540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2741511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2450
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.21387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22033
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2135
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1280.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2820.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9711.51903
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71122965
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.44531204
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7994.51042
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 98 -
Rwork0.305 1302 -
obs--73.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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