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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5w8s | ||||||||||||
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タイトル | Lipid A Disaccharide Synthase (LpxB)-7 solubilizing mutations | ||||||||||||
要素 | Lipid-A-disaccharide synthase | ||||||||||||
キーワード | TRANSFERASE / glycosyltransferase B / Rossmann-like / C-terminal swap / dimer / lipid A disaccharide synthase / Raetz pathway / lipid A synthesis pathway / lipiopolysaccharide synthesis | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lipid-A-disaccharide synthase / lipid-A-disaccharide synthase activity / lipid A biosynthetic process / extrinsic component of plasma membrane / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / phospholipid binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Escherichia coli BL21 (大腸菌) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Bohl, T.E. / Aihara, H. / Shi, K. / Lee, J.K. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018 タイトル: Crystal structure of lipid A disaccharide synthase LpxB from Escherichia coli. 著者: Bohl, T.E. / Shi, K. / Lee, J.K. / Aihara, H. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5w8s.cif.gz | 222.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5w8s.ent.gz | 178.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5w8s.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5w8s_validation.pdf.gz | 421.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5w8s_full_validation.pdf.gz | 421.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5w8s_validation.xml.gz | 15.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5w8s_validation.cif.gz | 21.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w8/5w8s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w8/5w8s | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | Enzymatic activity assay showed that LpxB with mutations in the swapped portion of the dimer can be complemented by LpxB with mutation in the unswapped portion by forming an LpxB mutant heterodimer with more activity than individual LpxB mutants. Thus, C-terminal swapped dimerization occurs and creates one intact active site in each LpxB mutant heterodimer. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42281.875 Da / 分子数: 1 / 変異: V66S, V68S, L69S, L72S, L75S, L76S, M207S / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 遺伝子: lpxB, ECBD_3437 / プラスミド: pE-SUMO / 詳細 (発現宿主): cleavable His-tagged N-terminal SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: A0A140NAT1, UniProt: P10441*PLUS, lipid-A-disaccharide synthase | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-LI / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.86 % / 解説: bipyramidal |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6 詳細: 39% PEG 4000, 0.1 M Tris-HCl pH 8.6, 0.7 M LiCl mixed 1:1 with 8 g/L protein in 0.3 M NaCl, 5% glycerol, 20 mM Tris-HCl pH 7.4, 5 mM DTT with 100 mM trimethylammonium chloride additive used ...詳細: 39% PEG 4000, 0.1 M Tris-HCl pH 8.6, 0.7 M LiCl mixed 1:1 with 8 g/L protein in 0.3 M NaCl, 5% glycerol, 20 mM Tris-HCl pH 7.4, 5 mM DTT with 100 mM trimethylammonium chloride additive used at 10 mM or 10% of drop volume |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→155.14 Å / Num. obs: 24865 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 40.03 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 13.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.997 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2012 / CC1/2: 0.55 / Rpim(I) all: 0.615 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→55.07 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 23.86
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.6 Å2 | ||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→55.07 Å
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拘束条件 | タイプ: GEOSTD + MON.LIB. + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.15 Å
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