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万見
- PDB-5w3n: Molecular structure of FUS low sequence complexity domain protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w3n
タイトルMolecular structure of FUS low sequence complexity domain protein fibrils
要素RNA-binding protein FUSFUS
キーワードPROTEIN FIBRIL / Low complexity sequence domain / RNA transport / RNA Granule / intrinsically disordered protein (天然変性タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity ...mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法個体NMR / simulated annealing
データ登録者Murray, D.T. / Kato, M. / Lin, Y. / Thurber, K. / Hung, I. / McKnight, S. / Tycko, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5U01GM107623-03 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1FI2GM117604-01 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Structure of FUS Protein Fibrils and Its Relevance to Self-Assembly and Phase Separation of Low-Complexity Domains.
著者: Murray, D.T. / Kato, M. / Lin, Y. / Thurber, K.R. / Hung, I. / McKnight, S.L. / Tycko, R.
履歴
登録2017年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年4月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_software
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein FUS
B: RNA-binding protein FUS
C: RNA-binding protein FUS
D: RNA-binding protein FUS
E: RNA-binding protein FUS
F: RNA-binding protein FUS
G: RNA-binding protein FUS
H: RNA-binding protein FUS
I: RNA-binding protein FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,8299
ポリマ－223,8299
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Mass-per-length measurements were performed on a transmission electron microscope to determine the repeating unit in the protein fibril. Atomic force microscopy images support the ...根拠: microscopy, Mass-per-length measurements were performed on a transmission electron microscope to determine the repeating unit in the protein fibril. Atomic force microscopy images support the diameter of the calculated macromolecular assembly.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area35890 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area17380 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 4928structures with no violations, lowest energy, and derived from one of 44 independent calculations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質
RNA-binding protein FUS / FUS / 75 kDa DNA-pairing protein / Oncogene FUS / Oncogene TLS / POMp75 / Translocated in liposarcoma protein


分子量: 24869.846 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 2-214 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FUS, TLS
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P35637

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D NCACX
121isotropic13D NCOCX
131isotropic33D CONCA
141isotropic33D CANCX
154isotropic413C-13C PITHIRDS-CT
165isotropic413C-13C PITHIRDS-CT
171isotropic215N-15N BARE
182isotropic215N-15N BARE
192isotropic213C-13C DARR
1103isotropic213C-13C DARR
1112isotropic13D NCACX
1123isotropic13D NCOCX

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solid10.28 mg/uL [U-99% 13C; U-99% 15N] FUS-LC Fibril, 100% H2OUniformly 15N,13C labeled FUS low sequence complexity domain protein fibrilsU-FUS-LC100% H2O
solid20.28 mg/uL 99% 15N, 99% 2-13C Glycerol FUS-LC Fibril, 100% H2OUniformly 15N, 2-13C glycerol labeled FUS low sequence complexity domain protein fibrils2-Glc-FUS-LC100% H2O
solid30.28 mg/uL 99% 15N, 99% 1,3-13C Glycerol FUS-LC Fibril, 100% H2OUniformly 15N, 1,3-13C glycerol labeled FUS low sequence complexity domain protein fibrils1,3-Glc-FUS-LC100% H2O
solid40.23 mg/uL 99% 1-13C Tyrosine FUS-LC Fibril, 100% H2O1-13C Tyrosine labeled FUS low sequence complexity domain fibrils1-13C-Tyr-FUS-LC100% H2O
solid50.23 mg/uL 99% 1-13C Threonine FUS-LC Fibril, 100% H2O1-13C Threonine labeled FUS low sequence complexity domain fibrils1-13C-Thr-FUS-LC100% H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.28 mg/uLFUS-LC Fibril[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.28 mg/uLFUS-LC Fibril99% 15N, 99% 2-13C Glycerol2
0.28 mg/uLFUS-LC Fibril99% 15N, 99% 1,3-13C Glycerol3
0.23 mg/uLFUS-LC Fibril99% 1-13C Tyrosine4
0.23 mg/uLFUS-LC Fibril99% 1-13C Threonine5
試料状態詳細: Samples are hydrated protein fibrils in 20 mM sodium phosphate, pH 7.4
イオン強度: 20 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III895.11
Varian InfinityVarianInfinity746.12
Varian InfinityPlusVarianInfinityPlus599.23
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III400.64

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
MCASSIGN2BKan-Nian Hu, Wei Qiang, and Robert Tyckochemical shift assignment
NMRPipe8.9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR NIH2.45Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 4
詳細: Calculate 448 initial folds for an extended FUS monomer with nine identical copies. Select 10% lowest energy for further calculations. Calculate 112 structures for each lowest energy model in ...詳細: Calculate 448 initial folds for an extended FUS monomer with nine identical copies. Select 10% lowest energy for further calculations. Calculate 112 structures for each lowest energy model in first round of calculations. Analyze 10% lowest energy structures in each run and select based on stated selection criterion.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with no violations, lowest energy, and derived from one of 44 independent calculations
計算したコンフォーマーの数: 4928 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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