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- PDB-5w1f: Crystal structure of Ni(II)- and Ca(II)-bound human calprotectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w1f
タイトルCrystal structure of Ni(II)- and Ca(II)-bound human calprotectin
要素(Protein S100- ...) x 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calprotectin / innate immunity / metal sequestration / nickel / calcium / S100 protein
機能・相同性
機能・相同性情報


S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / modulation of process of another organism / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation ...S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / modulation of process of another organism / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / Toll-like receptor 4 binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / RAGE receptor binding / peptide secretion / leukocyte migration involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / astrocyte development / intermediate filament cytoskeleton / MyD88 deficiency (TLR2/4) / arachidonate binding / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / regulation of toll-like receptor signaling pathway / response to zinc ion / regulation of cytoskeleton organization / antioxidant activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / defense response to fungus / endothelial cell migration / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / positive regulation of neuron projection development / autophagy / positive regulation of inflammatory response / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / calcium-dependent protein binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell-cell signaling / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cell growth / microtubule binding / : / secretory granule lumen / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / cytoskeleton / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Protein S100-A8 / Protein S100-A9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Nakashige, T.G. / Drennan, C.L. / Nolan, E.M.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)P30- ES002109 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM069857 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR029205 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)HHSN272200700055C 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2017
タイトル: Nickel Sequestration by the Host-Defense Protein Human Calprotectin.
著者: Nakashige, T.G. / Zygiel, E.M. / Drennan, C.L. / Nolan, E.M.
履歴
登録2017年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_radiation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l
改定 1.22017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A8
B: Protein S100-A9
C: Protein S100-A8
D: Protein S100-A9
G: Protein S100-A8
H: Protein S100-A9
E: Protein S100-A8
F: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,23330
ポリマ－96,3428
非ポリマー89122
水2,666148
1
A: Protein S100-A8
B: Protein S100-A9
C: Protein S100-A8
D: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,61615
ポリマ－48,1714
非ポリマー44511
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10920 Å2
ΔGint-211 kcal/mol
Surface area16890 Å2
手法PISA
2
G: Protein S100-A8
H: Protein S100-A9
E: Protein S100-A8
F: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,61615
ポリマ－48,1714
非ポリマー44511
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10760 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area17170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.020, 77.611, 222.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Protein S100- ... , 2種, 8分子 ACGEBDHF

#1: タンパク質
Protein S100-A8 / Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex ...Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex light chain / Migration inhibitory factor-related protein 8 / p8 / S100 calcium-binding protein A8 / Urinary stone protein band A


分子量: 10837.463 Da / 分子数: 4 / 変異: C42S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A8, CAGA, CFAG, MRP8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05109
#2: タンパク質
Protein S100-A9 / Calgranulin-B / Calprotectin L1H subunit / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory ...Calgranulin-B / Calprotectin L1H subunit / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory factor-related protein 14 / p14 / S100 calcium-binding protein A9


分子量: 13247.955 Da / 分子数: 4 / 変異: C3S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A9, CAGB, CFAG, MRP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06702

-
非ポリマー , 4種, 170分子

#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: NiCl2, HEPES, NaCl, Li2SO4, Tris, PEG 3350, CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→45.24 Å / Num. obs: 29660 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 5.5 % / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 4.2 % / Num. unique obs: 2247 / % possible all: 72.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XJK

4xjk


解像度: 2.6→45.24 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 989 3.35 %
Rwork0.2237 --
obs0.225 29506 93.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6382 0 22 148 6552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0016577
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3478834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5543984
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033945
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021139
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5947-2.73150.31111110.26553195X-RAY DIFFRACTION75
2.7315-2.90260.31481350.27573807X-RAY DIFFRACTION89
2.9026-3.12670.35111400.27854172X-RAY DIFFRACTION97
3.1267-3.44120.30621480.26434286X-RAY DIFFRACTION100
3.4412-3.93890.21811510.20654321X-RAY DIFFRACTION100
3.9389-4.96170.24541490.18394353X-RAY DIFFRACTION99
4.9617-45.95870.22121550.20144383X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.5566 Å / Origin y: 12.8261 Å / Origin z: -28.4005 Å
111213212223313233
T0.4103 Å2-0.0302 Å20.0363 Å2-0.1572 Å2-0.0003 Å2--0.1832 Å2
L0.4237 °2-0.1902 °20.0193 °2-0.7978 °2-0.0662 °2--0.6477 °2
S-0.0428 Å °-0.0496 Å °0.0279 Å °0.2639 Å °0.0203 Å °0.0126 Å °-0.0064 Å °0.0116 Å °0.0108 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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