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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w0w | ||||||
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Title | Crystal structure of Protein Phosphatase 2A bound to TIPRL | ||||||
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![]() | HYDROLASE / complex phosphotase phosphotase regulator | ||||||
Function / homology | ![]() meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / : / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / protein serine/threonine phosphatase complex / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex ...meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / : / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / protein serine/threonine phosphatase complex / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / FAR/SIN/STRIPAK complex / positive regulation of microtubule binding / : / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein phosphatase regulator activity / protein antigen binding / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / myosin phosphatase activity / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / negative regulation of hippo signaling / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mesoderm development / phosphoprotein phosphatase activity / chromosome, centromeric region / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / DARPP-32 events / lateral plasma membrane / TOR signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein dephosphorylation / AURKA Activation by TPX2 / DNA damage checkpoint signaling / meiotic cell cycle / protein tyrosine phosphatase activity / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / RAF activation / regulation of protein phosphorylation / Spry regulation of FGF signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / tau protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / PKR-mediated signaling / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / intracellular signal transduction / neuron projection / protein heterodimerization activity / membrane raft / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wu, C. / Zheng, A. / Li, J. / Satyshur, K. / Xing, Y. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Methylation-regulated decommissioning of multimeric PP2A complexes. Authors: Wu, C.G. / Zheng, A. / Jiang, L. / Rowse, M. / Stanevich, V. / Chen, H. / Li, Y. / Satyshur, K.A. / Johnson, B. / Gu, T.J. / Liu, Z. / Xing, Y. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.7 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.5 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 65701.609 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 29044.281 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 35780.281 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase #4: Chemical | ChemComp-MN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.66 Å3/Da / Density % sol: 66.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.2 Details: 0.1M citric acid pH 5.2, 9% PEG4000, 0.2M sodium acetate PH range: 5.0-6.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 30, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9787 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.8→50 Å / Num. obs: 143440 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Redundancy: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.875 / Rpim(I) all: 0.273 / Net I/av σ(I): 5 / Net I/σ(I): 11.3 |
Reflection shell | Resolution: 3.8→3.88 Å / Redundancy: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 3.29 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 4467 / Rpim(I) all: 1 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: The peptide linkage error was caused by poor electron density in the region
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.8→49.421 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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