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- PDB-5w0p: Crystal structure of rhodopsin bound to visual arrestin determine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w0p
タイトルCrystal structure of rhodopsin bound to visual arrestin determined by X-ray free electron laser
要素(Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / rhodopsin / GPCR / arrestin / GRK / phosphorylation codes / membrane proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


Opsins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / opsin binding / rod bipolar cell differentiation / sperm head plasma membrane / absorption of visible light / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly / VxPx cargo-targeting to cilium ...Opsins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / opsin binding / rod bipolar cell differentiation / sperm head plasma membrane / absorption of visible light / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly / VxPx cargo-targeting to cilium / 11-cis retinal binding / G protein-coupled photoreceptor activity / rod photoreceptor outer segment / cellular response to light stimulus / Golgi-associated vesicle membrane / thermotaxis / response to light intensity / phototransduction, visible light / detection of temperature stimulus involved in thermoception / photoreceptor cell maintenance / G protein-coupled receptor internalization / ciliary membrane / photoreceptor outer segment membrane / spectrin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / phototransduction / photoreceptor outer segment / viral release from host cell by cytolysis / sperm midpiece / visual perception / photoreceptor inner segment / peptidoglycan catabolic process / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / phosphoprotein binding / Activation of the phototransduction cascade / photoreceptor disc membrane / microtubule cytoskeleton organization / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cell-cell junction / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / gene expression / G alpha (i) signalling events / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / Golgi apparatus / signal transduction / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Opsin / Arrestin, N-terminal / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. ...Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Opsin / Arrestin, N-terminal / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Endolysin / Rhodopsin / S-arrestin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage RB55 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 3.013 Å
データ登録者Zhou, X.E. / He, Y. / de Waal, P.W. / Gao, X. / Kang, Y. / Van Eps, N. / Yin, Y. / Pal, K. / Goswami, D. / White, T.A. ...Zhou, X.E. / He, Y. / de Waal, P.W. / Gao, X. / Kang, Y. / Van Eps, N. / Yin, Y. / Pal, K. / Goswami, D. / White, T.A. / Barty, A. / Latorraca, N.R. / Chapman, H.N. / Hubbell, W.L. / Dror, R.O. / Stevens, R.C. / Cherezov, V. / Gurevich, V.V. / Griffin, P.R. / Ernst, O.P. / Melcher, K. / Xu, H.E.
資金援助 米国, 中国, カナダ, 12件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK071662 米国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2012ZX09301001 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2012CB910403 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2013CB910600 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)XDB08020303 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2013ZX09507001 中国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM108635 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)RO1 EY011500 米国
American Asthma Foundation 米国
Jay and Betty Van Andel Foundation 米国
Canada Excellence Research Chairs program カナダ
Anne and Max Tanenbaum Chair in Neuroscience カナダ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Identification of Phosphorylation Codes for Arrestin Recruitment by G Protein-Coupled Receptors.
著者: Zhou, X.E. / He, Y. / de Waal, P.W. / Gao, X. / Kang, Y. / Van Eps, N. / Yin, Y. / Pal, K. / Goswami, D. / White, T.A. / Barty, A. / Latorraca, N.R. / Chapman, H.N. / Hubbell, W.L. / Dror, R. ...著者: Zhou, X.E. / He, Y. / de Waal, P.W. / Gao, X. / Kang, Y. / Van Eps, N. / Yin, Y. / Pal, K. / Goswami, D. / White, T.A. / Barty, A. / Latorraca, N.R. / Chapman, H.N. / Hubbell, W.L. / Dror, R.O. / Stevens, R.C. / Cherezov, V. / Gurevich, V.V. / Griffin, P.R. / Ernst, O.P. / Melcher, K. / Xu, H.E.
履歴
登録2017年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年11月21日Group: Data collection
カテゴリ: pdbx_serial_crystallography_data_reduction / pdbx_serial_crystallography_measurement ...pdbx_serial_crystallography_data_reduction / pdbx_serial_crystallography_measurement / pdbx_serial_crystallography_sample_delivery / pdbx_serial_crystallography_sample_delivery_injection
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
B: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
C: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
D: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)405,6308
ポリマ－403,9324
非ポリマー1,6984
水00
1
A: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4472
ポリマ－101,0231
非ポリマー4241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4472
ポリマ－101,0231
非ポリマー4241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,3672
ポリマ－100,9431
非ポリマー4241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,3672
ポリマ－100,9431
非ポリマー4241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.240, 109.240, 452.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Opsin-2 / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod ...Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Opsin-2 / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod photoreceptor arrestin


分子量: 101023.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage RB55 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: e, RB55_p125, RHO, OPN2, Sag / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: A0A097J792, UniProt: P08100, UniProt: P20443, UniProt: P00720*PLUS, lysozyme
#2: タンパク質 Endolysin,Rhodopsin,S-arrestin / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Opsin-2 / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod ...Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Opsin-2 / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod photoreceptor arrestin


分子量: 100943.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage RB55 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: e, RB55_p125, RHO, OPN2, Sag / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: A0A097J792, UniProt: P08100, UniProt: P20443, UniProt: P00720*PLUS, lysozyme
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 5 / 詳細: PEG 400, magnesium acetate, sodium acetate.

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SLAC LCLS / ビームライン: CXI / 波長: 1.33 Å
検出器タイプ: CS-PAD CXI-1 / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.33 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 76360 / % possible obs: 72.4 % / 冗長度: 287 % / CC1/2: 0.988 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / CC1/2: 0.233
Serial crystallography measurementFocal spot size: 1 µm2 / Photons per pulse: 1.0E+20 Tphotons/pulse / Pulse duration: 48 fsec. / Pulse photon energy: 1.78 keV / XFEL pulse repetition rate: 120 Hz
Serial crystallography sample delivery手法: injection
Serial crystallography sample delivery injectionCarrier solvent: LCP / Flow rate: 0.2 µL/min / Injector diameter: 50 µm / Injector nozzle: 50
Serial crystallography data reductionCrystal hits: 22462 / Frames failed index: 17730 / Frames total: 5000000

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
CrystFELデータ削減
CrystFELデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZWJ

4zwj


解像度: 3.013→30.03 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.17 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2722 3761 4.93 %
Rwork0.2343 --
obs0.2369 76360 70.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.013→30.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25864 0 112 0 25976
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00526612
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84536174
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8269700
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0394154
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074544
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0256-3.07770.296890.3534213X-RAY DIFFRACTION4
3.0777-3.13360.3521210.3376459X-RAY DIFFRACTION9
3.1336-3.19380.2956290.3492715X-RAY DIFFRACTION14
3.1938-3.25890.4258650.354992X-RAY DIFFRACTION19
3.2589-3.32970.4023660.37861369X-RAY DIFFRACTION26
3.3297-3.4070.3888950.36741828X-RAY DIFFRACTION35
3.407-3.49210.36331290.37942435X-RAY DIFFRACTION46
3.4921-3.58640.39281720.36793368X-RAY DIFFRACTION64
3.5864-3.69170.4182540.37044917X-RAY DIFFRACTION93
3.6917-3.81070.3712330.33425041X-RAY DIFFRACTION95
3.8107-3.94660.32862740.30945054X-RAY DIFFRACTION95
3.9466-4.10420.32972480.29345029X-RAY DIFFRACTION95
4.1042-4.29050.2782710.26345079X-RAY DIFFRACTION95
4.2905-4.5160.27662860.25415046X-RAY DIFFRACTION95
4.516-4.79790.26092840.22425069X-RAY DIFFRACTION95
4.7979-5.16660.24072550.21535087X-RAY DIFFRACTION95
5.1666-5.68340.30892560.23725129X-RAY DIFFRACTION95
5.6834-6.49850.29242530.23985156X-RAY DIFFRACTION95
6.4985-8.16020.22143020.19885169X-RAY DIFFRACTION94
8.1602-30.03130.22742590.17665431X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.06910.20040.08070.0121-0.00920.06820.0297-0.2864-0.13180.2406-0.3905-0.01340.113-0.50202.7681-0.6950.08081.7211-0.14951.7467-18.089414.6447187.6674
20.07130.09840.04580.0923-0.0429-0.01210.0039-0.5672-0.076-0.1465-0.0133-0.015-0.169-0.122701.51090.42630.00071.1283-0.06651.1107-36.141121.8835227.1311
3-0.56040.21660.1279-0.17590.00680.1678-0.35190.19190.134-0.33790.20720.0699-0.1565-0.1549-01.33580.1916-0.06881.2894-0.09421.301-30.077232.5115262.3119
40.0787-0.088-0.0006-0.16140.01480.0318-0.0540.03670.38110.5292-0.3426-0.36670.1952-0.169100.91420.67120.02951.5771-0.30441.7484-14.5649-14.5801267.3997
50.1203-0.12320.22990.25750.02970.10120.1220.3664-0.00610.22710.205-0.1667-0.5291-0.3364-01.8388-0.14570.06170.78590.09031.0011-33.7386-18.017226.8803
6-0.1899-0.3694-0.04170.0324-0.04530.0416-0.63710.1113-0.01510.30260.5137-0.01280.3079-0.0721-01.3510.07070.03631.317-0.06781.0989-32.0302-14.4524189.3309
70.06310.312-0.06570.1097-0.06680.0962-0.4993-0.17180.0940.19870.27570.56640.53040.126601.7433-0.39150.2711.4834-0.09121.1811-22.6341-50.3089189.2298
80.0196-0.2740.08120.11370.07660.1022-0.3164-0.29030.74030.2159-0.16-0.06340.8073-0.241602.03840.6571-0.48052.116-0.1821.5306-38.8704-45.110574.5022
90.1362-0.02490.12310.063-0.01960.0956-0.13710.21190.48220.35530.32500.1184-0.0449-01.01220.07880.19341.41340.14471.1819-45.7698-63.2714114.226
10-0.1497-0.3184-0.0758-0.25330.3211-0.06020.2310.01090.1010.2154-0.0311-0.0337-0.31140.047100.8930.05070.04991.36380.02081.1961-56.346-57.2722149.5034
11-0.1819-0.00890.00990.03050.00040.0150.1741-0.0610.5274-0.14450.1073-0.04120.0647-0.129701.8855-0.1190.98752.669-0.6191.7897-7.7618-43.5689157.8005
120.1406-0.077-0.06960.14180.13210.0110.9074-1.0534-0.1418-0.0682-0.3112-0.12330.2566-0.96670-2.05722.32210.3663-0.3641-0.48360.884-5.8363-60.7774113.9737
13-0.01430.1186-0.0405-0.1322-0.32840.4029-0.0748-0.20670.167-0.1738-0.10880.03410.12130.6587-01.3440.26740.07890.95730.02350.83225.3696-55.170576.5168
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq -159:33 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resseq 34:277 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resseq 278:2362 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resseq -159:14 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 15:277
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 278:2189
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and resseq 2190:2361
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and resseq -159:33
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and resseq 34:277
10X-RAY DIFFRACTION10chain C and resseq 278:2361
11X-RAY DIFFRACTION11chain D and resseq -85:14
12X-RAY DIFFRACTION12chain D and resseq 15:277
13X-RAY DIFFRACTION13chain D and resseq 278:2361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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