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- PDB-5vzu: Crystal structure of the Skp1-FBXO31-cyclin D1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vzu
タイトルCrystal structure of the Skp1-FBXO31-cyclin D1 complex
要素
  • Cyclin D1
  • F-box only protein 31
  • S-phase kinase-associated protein 1
キーワードCELL CYCLE / ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D1-CDK6 complex / re-entry into mitotic cell cycle / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / RUNX3 regulates WNT signaling / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / F-box domain binding / response to leptin / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / PcG protein complex ...cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D1-CDK6 complex / re-entry into mitotic cell cycle / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / RUNX3 regulates WNT signaling / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / F-box domain binding / response to leptin / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / PcG protein complex / Transcriptional regulation by RUNX2 / Leydig cell differentiation / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / proline-rich region binding / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / response to iron ion / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / mammary gland epithelial cell proliferation / SCF ubiquitin ligase complex / response to UV-A / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to corticosterone / response to vitamin E / negative regulation of epithelial cell differentiation / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Prolactin receptor signaling / PTK6 Regulates Cell Cycle / fat cell differentiation / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / response to magnesium ion / cullin family protein binding / Transcriptional Regulation by VENTX / RUNX3 regulates p14-ARF / mammary gland alveolus development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / protein monoubiquitination / response to X-ray / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / bicellular tight junction / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / protein K48-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / lactation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / transcription repressor complex / liver regeneration / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / cyclin binding / Vpu mediated degradation of CD4 / molecular function activator activity / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / G1/S transition of mitotic cell cycle / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / response to calcium ion / FCERI mediated NF-kB activation / beta-catenin binding / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Cyclin D associated events in G1 / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / RMTs methylate histone arginines / histone deacetylase binding / Wnt signaling pathway / neuron differentiation / : / protein polyubiquitination / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / transcription corepressor activity / response to estradiol
類似検索 - 分子機能
F-box only protein 31/39 / Cyclin D1 binding domain / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain ...F-box only protein 31/39 / Cyclin D1 binding domain / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / G1/S-specific cyclin-D1 / S-phase kinase-associated protein 1 / F-box only protein 31 / Cyclin D1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, Y. / Jin, K. / Hao, B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM099948 米国
Connecticut Regenerative Medicine Research Fund15-RMA-UCHC-04 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of the phosphorylation-independent recognition of cyclin D1 by the SCFFBXO31 ubiquitin ligase.
著者: Li, Y. / Jin, K. / Bunker, E. / Zhang, X. / Luo, X. / Liu, X. / Hao, B.
履歴
登録2017年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-phase kinase-associated protein 1
B: F-box only protein 31
C: S-phase kinase-associated protein 1
D: F-box only protein 31
E: Cyclin D1
F: Cyclin D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,13718
ポリマ－149,0576
非ポリマー1,08112
水1,11762
1
A: S-phase kinase-associated protein 1
B: F-box only protein 31
E: Cyclin D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0699
ポリマ－74,5283
非ポリマー5406
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: S-phase kinase-associated protein 1
D: F-box only protein 31
F: Cyclin D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0699
ポリマ－74,5283
非ポリマー5406
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.679, 156.235, 155.522
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.210, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D
13E
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A1010 - 1066
2115C1010 - 1066
1215A1083 - 1160
2215C1083 - 1160
1125B12 - 203
2125D12 - 203
1225B220 - 487
2225D220 - 487
1133E288 - 293
2133F288 - 293

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.163247, 0.0554, -0.985029), (0.070896, -0.9965, -0.044296), (-0.984035, -0.062604, -0.166603)-21.04232, -0.63435, 76.774117

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 1 / Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / p19A / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti ...Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / p19A / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti protein II / OCP-II / RNA polymerase II elongation factor-like protein / SIII / Transcription elongation factor B polypeptide 1-like / p19skp1


分子量: 16827.127 Da / 分子数: 2 / 変異: P2A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKP1, EMC19, OCP2, SKP1A, TCEB1L / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63208
#2: タンパク質 F-box only protein 31


分子量: 55730.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXO31, FBX14, FBX31, PP2386
詳細 (発現宿主): modified pET15b vector with a StrepII tag
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5XUX0

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 EF

#3: タンパク質・ペプチド Cyclin D1


分子量: 1971.019 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 109-125 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H014, UniProt: P24385*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 74分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationN
配列の詳細residues 38-43 deleted, residues 70-83 replaced with GGSGT

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 100 mM sodium citrate (pH 5.3), 0.27 M ammonium acetate, 13-17% MPD, 0.02 M CaCl2
PH範囲: 5.3-5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月20日 / 詳細: Mini-gap Undulator
放射モノクロメーター: Striped mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 55014 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 0.906 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 416593
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.756.60.6960.712190.9
2.75-2.86.90.6330.722194.5
2.8-2.857.10.5970.74198
2.85-2.917.40.4780.747199.9
2.91-2.977.60.3850.7531100
2.97-3.047.70.3220.7741100
3.04-3.127.70.2590.7921100
3.12-3.27.70.2010.7721100
3.2-3.37.70.1510.8111100
3.3-3.47.70.1270.8331100
3.4-3.527.80.0940.841100
3.52-3.667.70.0790.8641100
3.66-3.837.80.0630.8921100
3.83-4.037.70.0560.9771100
4.03-4.297.70.0511.2431100
4.29-4.627.70.0511.2231100
4.62-5.087.70.0461.1041100
5.08-5.817.70.0391.0491100
5.81-7.327.70.0361.0711100
7.32-507.60.0271.095198.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VZT

5vzt


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 22.513 / SU ML: 0.214 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.272 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2674 4.9 %RANDOM
Rwork0.1804 ---
obs0.1829 52339 99.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 238.66 Å2 / Biso mean: 89.949 Å2 / Biso min: 24.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å2-0 Å2-1.36 Å2
2---1.77 Å20 Å2
3---1.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9191 0 52 62 9305
Biso mean--116.35 62.79 -
残基数----1138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0199519
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029005
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4451.96312885
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.802320728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.65651143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.22323.521463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.676151661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3711578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022221
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A794MEDIUM POSITIONAL0.260.5
1A1350LOOSE POSITIONAL0.415
1A794MEDIUM THERMAL15.262
1A1350LOOSE THERMAL15.4210
2B2337MEDIUM POSITIONAL0.280.5
2B4029LOOSE POSITIONAL0.385
2B2337MEDIUM THERMAL7.542
2B4029LOOSE THERMAL8.4310
3E64LOOSE POSITIONAL0.695
3E35TIGHT THERMAL17.490.5
3E64LOOSE THERMAL10.7810
LS精密化 シェル解像度: 2.702→2.772 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 198 -
Rwork0.3 3507 -
all-3705 -
obs--90.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.35810.51121.38371.4381-0.07961.76940.05920.2990.3525-0.1562-0.2193-0.0859-0.03220.26850.16010.04360.02970.03660.08820.04650.0958-2.7414-26.963158.1962
21.0871-1.75490.27972.9129-0.42630.3636-0.1073-0.0350.08790.23970.1409-0.142-0.077-0.0274-0.03360.15060.0488-0.06360.10660.04950.1429-42.6631-2.758256.3568
31.97360.18321.22252.03250.6383.9686-0.33551.1404-0.1013-0.04310.2031-0.1714-0.36631.77810.13250.4884-0.3936-0.24721.08890.12550.216619.324128.4883-14.0605
41.7551-0.23610.73861.389-1.15193.2226-0.00440.4564-0.4644-0.6512-0.07240.4220.39410.21640.07690.40110.0644-0.2070.1991-0.13710.366315.95212.867225.6754
53.96483.9601-7.01753.9809-7.018412.42930.3680.53540.40610.38150.42320.4259-0.7119-0.9274-0.79120.2190.11070.08180.34450.05070.2745-59.811117.534352.6676
69.39629.3217-7.885713.8795-14.205115.42470.0158-1.24990.2848-0.60950.03930.120.8061-0.7419-0.05510.297-0.07490.06340.5788-0.01730.239420.712-17.050141.4879
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1008 - 1163
2X-RAY DIFFRACTION2B63 - 539
3X-RAY DIFFRACTION3C1008 - 1163
4X-RAY DIFFRACTION4D64 - 539
5X-RAY DIFFRACTION5E287 - 293
6X-RAY DIFFRACTION6F290 - 293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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