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万見
- PDB-5vzt: Crystal structure of the Skp1-FBXO31 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vzt
タイトルCrystal structure of the Skp1-FBXO31 complex
要素
  • F-box only protein 31
  • S-phase kinase-associated protein 1
キーワードCELL CYCLE / ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


F-box domain binding / PcG protein complex / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of neuron migration / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / maintenance of protein location in nucleus / positive regulation of dendrite morphogenesis / SCF ubiquitin ligase complex ...F-box domain binding / PcG protein complex / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of neuron migration / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / maintenance of protein location in nucleus / positive regulation of dendrite morphogenesis / SCF ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Prolactin receptor signaling / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Regulation of BACH1 activity / cyclin binding / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / molecular function activator activity / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / beta-catenin binding / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Circadian Clock / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / chromatin remodeling / protein domain specific binding / centrosome / neuronal cell body / DNA damage response / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-box only protein 31/39 / Cyclin D1 binding domain / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain ...F-box only protein 31/39 / Cyclin D1 binding domain / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / PHOSPHATE ION / S-phase kinase-associated protein 1 / F-box only protein 31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, Y. / Jin, K. / Hao, B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM099948 米国
Connecticut Regenerative Medicine Research Fund15-RMA-UCHC-04 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of the phosphorylation-independent recognition of cyclin D1 by the SCFFBXO31 ubiquitin ligase.
著者: Li, Y. / Jin, K. / Bunker, E. / Zhang, X. / Luo, X. / Liu, X. / Hao, B.
履歴
登録2017年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-phase kinase-associated protein 1
B: F-box only protein 31
C: S-phase kinase-associated protein 1
D: F-box only protein 31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,31416
ポリマ－145,1144
非ポリマー1,19912
水1,47782
1
A: S-phase kinase-associated protein 1
B: F-box only protein 31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1578
ポリマ－72,5572
非ポリマー6006
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: S-phase kinase-associated protein 1
D: F-box only protein 31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1578
ポリマ－72,5572
非ポリマー6006
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.521, 156.310, 154.596
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.620, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21D
12A
22C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115B12 - 200
2115D12 - 200
1215B220 - 487
2215D220 - 487
1125A1010 - 1068
2125C1010 - 1068
1225A1083 - 1162
2225C1083 - 1162

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.06123, 0.027493, -0.997745), (0.00784, -0.999603, -0.027063), (-0.998093, -0.006165, -0.061421)-17.516171, 0.71553, 74.023277

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 1 / Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / p19A / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti ...Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / p19A / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti protein II / OCP-II / RNA polymerase II elongation factor-like protein / SIII / Transcription elongation factor B polypeptide 1-like / p19skp1


分子量: 16827.127 Da / 分子数: 2 / 変異: P2A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKP1, EMC19, OCP2, SKP1A, TCEB1L / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63208
#2: タンパク質 F-box only protein 31


分子量: 55730.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXO31, FBX14, FBX31, PP2386
詳細 (発現宿主): Modified pET15b vector with a StrepII tag
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5XUX0

-
非ポリマー , 4種, 94分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細residues 38-43 deleted, residues 70-83 replaced with GGSGT

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 100 mM sodium citrate (pH 5.3), 0.27 M ammonium acetate, 13-17% MPD, 0.02 M CaCl2
PH範囲: 5.3-5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月12日 / 詳細: Mini-gap Undulator
放射モノクロメーター: Striped Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 54754 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.959 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 413619
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.756.40.6470.822191.5
2.75-2.86.70.5940.818194.9
2.8-2.8570.560.832198.3
2.85-2.917.30.4790.838199.7
2.91-2.977.60.4040.8481100
2.97-3.047.70.3330.8661100
3.04-3.127.70.2740.8641100
3.12-3.27.70.2140.8671100
3.2-3.37.70.1680.9161100
3.3-3.47.70.1380.911100
3.4-3.527.80.1050.9631100
3.52-3.667.70.0860.9671100
3.66-3.837.80.0691.0051100
3.83-4.037.70.0580.9881100
4.03-4.297.70.0541.0211100
4.29-4.627.70.0510.9911100
4.62-5.087.70.0461.2761100
5.08-5.817.70.0411.1281100
5.81-7.327.70.0381.0241100
7.32-507.60.0281.132199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 24.203 / SU ML: 0.233 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.432 / ESU R Free: 0.284 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2423 2777 5.1 %RANDOM
Rwork0.1952 ---
obs0.1976 51977 98.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 301.13 Å2 / Biso mean: 79.361 Å2 / Biso min: 16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å20 Å2-0.45 Å2
2---2.37 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9054 0 74 82 9210
Biso mean--84.71 55.23 -
残基数----1123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0199507
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028973
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9561.96312878
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.941320671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.36151151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.15223.514461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.753151655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2371577
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02110688
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022235
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1B2300MEDIUM POSITIONAL0.340.5
1B3957LOOSE POSITIONAL0.515
1B2300MEDIUM THERMAL9.952
1B3957LOOSE THERMAL10.4110
2A824MEDIUM POSITIONAL0.290.5
2A1388LOOSE POSITIONAL0.585
2A824MEDIUM THERMAL17.542
2A1388LOOSE THERMAL18.1410
LS精密化 シェル解像度: 2.701→2.771 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 177 -
Rwork0.339 3457 -
all-3634 -
obs--88.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.85110.52540.99091.3972-0.12621.2180.0620.27330.3795-0.1353-0.23080.03660.04240.26880.16880.04070.0592-0.0050.12590.03610.1968-1.8884-26.969557.9464
21.0604-1.76070.3383.0432-0.5370.3344-0.1203-0.02620.09110.28410.1642-0.1745-0.0585-0.007-0.04390.13490.0804-0.05820.15150.05520.227-41.8725-2.768156.0885
32.4510.30361.55392.2771.18774.1626-0.30231.18520.005-0.07220.232-0.1638-0.41871.65520.07030.3361-0.3645-0.24210.93040.1650.212119.175728.5979-14.0825
41.6145-0.12060.64251.4901-1.1833.1442-0.05040.3648-0.4392-0.6144-0.0520.36010.47380.24550.10240.31450.0647-0.15290.17-0.12210.353916.43973.103125.5601
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1008 - 1163
2X-RAY DIFFRACTION2B63 - 539
3X-RAY DIFFRACTION3C1008 - 1163
4X-RAY DIFFRACTION4D64 - 539

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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