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- PDB-5vyk: Crystal structure of the BRS domain of BRAF in complex with the C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vyk
タイトルCrystal structure of the BRS domain of BRAF in complex with the CC-SAM domain of KSR1
要素Chimera protein of BRS domain of BRAF and CC-SAM domain of KSR1,Serine/threonine-protein kinase B-raf
キーワードSIGNALING PROTEIN / BRAF / KSR1 / BRS / CC-SAM / Complex / Kinase / Pseudokinase / Signaling.
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of MAP kinase activity / CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / trehalose metabolism in response to stress / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / MAP-kinase scaffold activity / Signalling to p38 via RIT and RIN / head morphogenesis / myeloid progenitor cell differentiation / ARMS-mediated activation ...regulation of MAP kinase activity / CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / trehalose metabolism in response to stress / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / MAP-kinase scaffold activity / Signalling to p38 via RIT and RIN / head morphogenesis / myeloid progenitor cell differentiation / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / endothelial cell apoptotic process / negative regulation of fibroblast migration / positive regulation of glucose transmembrane transport / establishment of protein localization to membrane / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of T cell differentiation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / positive regulation of axonogenesis / Frs2-mediated activation / stress fiber assembly / positive regulation of axon regeneration / face development / synaptic vesicle exocytosis / somatic stem cell population maintenance / MAP kinase kinase activity / thyroid gland development / MAP kinase kinase kinase activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / 14-3-3 protein binding / response to cAMP / cellular response to calcium ion / ERK1 and ERK2 cascade / cAMP-mediated signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to nerve growth factor stimulus / thymus development / long-term synaptic potentiation / animal organ morphogenesis / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / visual learning / epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to peptide hormone / ruffle membrane / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / MAPK cascade / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular response to xenobiotic stimulus / presynapse / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / T cell receptor signaling pathway / regulation of cell population proliferation / cell body / T cell differentiation in thymus / scaffold protein binding / negative regulation of neuron apoptotic process / Ras protein signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / neuron projection / phosphorylation / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SAM like domain present in kinase suppressor RAS 1 / Kinase suppressor RAS 1, N-terminal helical hairpin / Kinase suppressor RAS 1, N-terminal helical hairpin superfamily / Kinase suppressor RAS 1 N-terminal helical hairpin / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) ...SAM like domain present in kinase suppressor RAS 1 / Kinase suppressor RAS 1, N-terminal helical hairpin / Kinase suppressor RAS 1, N-terminal helical hairpin superfamily / Kinase suppressor RAS 1 N-terminal helical hairpin / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase B-raf / Kinase suppressor of Ras 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.749 Å
データ登録者Maisonneuve, P. / Kurinov, I. / Marullo, S.A. / Lavoie, H. / Thevakumaran, N. / Sahmi, M. / Jin, T. / Therrien, M. / SIcheri, F.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: MEK drives BRAF activation through allosteric control of KSR proteins.
著者: Lavoie, H. / Sahmi, M. / Maisonneuve, P. / Marullo, S.A. / Thevakumaran, N. / Jin, T. / Kurinov, I. / Sicheri, F. / Therrien, M.
履歴
登録2017年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of BRS domain of BRAF and CC-SAM domain of KSR1,Serine/threonine-protein kinase B-raf
C: Chimera protein of BRS domain of BRAF and CC-SAM domain of KSR1,Serine/threonine-protein kinase B-raf
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3524
ポリマ－51,1682
非ポリマー1842
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6910 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area17970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.796, 54.336, 51.864
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.680, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 56 through 161 or (resid 162...
21(chain C and ((resid 56 and (name N or name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGGLNGLN(chain A and (resid 56 through 161 or (resid 162...AA56 - 16133 - 138
12TYRTYRALAALA(chain A and (resid 56 through 161 or (resid 162...AA162 - 163139 - 140
13ALAALATHRTHR(chain A and (resid 56 through 161 or (resid 162...AA33 - 17110 - 148
14ALAALATHRTHR(chain A and (resid 56 through 161 or (resid 162...AA33 - 17110 - 148
15ALAALATHRTHR(chain A and (resid 56 through 161 or (resid 162...AA33 - 17110 - 148
16ALAALATHRTHR(chain A and (resid 56 through 161 or (resid 162...AA33 - 17110 - 148
21ARGARGARGARG(chain C and ((resid 56 and (name N or name...CB5633
22ALAALATHRTHR(chain C and ((resid 56 and (name N or name...CB33 - 17110 - 148
23ALAALATHRTHR(chain C and ((resid 56 and (name N or name...CB33 - 17110 - 148
24ALAALATHRTHR(chain C and ((resid 56 and (name N or name...CB33 - 17110 - 148
25ALAALATHRTHR(chain C and ((resid 56 and (name N or name...CB33 - 17110 - 148

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要素

#1: タンパク質 Chimera protein of BRS domain of BRAF and CC-SAM domain of KSR1,Serine/threonine-protein kinase B-raf / Proto-oncogene B-Raf / p94 / v-Raf murine sarcoma viral oncogene homolog B1


分子量: 25583.898 Da / 分子数: 2
断片: UNP Q8IVT5 residues 27-172, UNP F7FV05 residues 39-108
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KSR1, KSR, BRAF, BRAF1, RAFB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IVT5, UniProt: P15056, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Tris pH 7.5, 3.0M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.749→50 Å / Num. obs: 47556 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 40.89 Å2 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.749→1.85 Å / Num. unique obs: 6677 / CC1/2: 0.403 / Rrim(I) all: 2.81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.749→49.641 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2392 2517 5.34 %
Rwork0.2173 44646 -
obs0.2185 47163 97.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 165.84 Å2 / Biso mean: 72.0214 Å2 / Biso min: 33.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.749→49.641 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3038 0 12 99 3149
Biso mean--78.95 61.08 -
残基数----405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063114
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.754226
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044502
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005546
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3651918
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1040X-RAY DIFFRACTION9.359TORSIONAL
12C1040X-RAY DIFFRACTION9.359TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7494-1.78310.58811180.53112172229086
1.7831-1.81950.56081340.49182361249594
1.8195-1.8590.48161320.432471260396
1.859-1.90230.41791430.38262444258797
1.9023-1.94990.34441260.34282520264697
1.9499-2.00260.3621470.33632472261997
2.0026-2.06150.33051610.2912436259797
2.0615-2.1280.26771400.23572515265598
2.128-2.20410.29651250.21832513263898
2.2041-2.29240.22791630.21312503266699
2.2924-2.39670.22141330.21912485261899
2.3967-2.5230.25461480.22892503265198
2.523-2.68110.27671400.2312554269499
2.6811-2.88810.32631390.23512539267899
2.8881-3.17870.23291330.21912534266799
3.1787-3.63850.23721490.20212523267298
3.6385-4.58370.16441400.16822528266898
4.5837-49.66130.22131460.20762573271997
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.170.06250.33735.7495-1.88647.07480.2984-0.4745-0.34330.207-0.2008-0.17380.3688-0.14830.0340.3137-0.0296-0.03390.46360.06710.29962.95230.6247.637
20.721-0.4351-0.48032.5872.78943.0084-0.2439-0.3326-0.34350.791-0.00640.011.15680.246-1.16661.4733-0.3138-0.52541.3751.54830.625663.49318.31228.56
35.06410.612.13985.4918-1.59477.32390.725-0.1219-1.73980.04960.4051-0.09921.95790.77871.50240.51970.1942-0.24920.64070.28950.695971.80224.31810.792
48.0808-1.15571.63883.3715-0.82332.0226-0.08970.5479-0.33980.19650.0625-1.10381.77980.9943-0.45640.561-0.0182-0.18011.45830.09720.763182.01827.81416.262
56.3362-1.58915.41774.8506-1.40444.7815-0.7653-0.24142.30440.19620.1985-0.1702-1.00641.08280.38040.6902-0.048-0.28581.00540.04661.244875.27336.59613.983
67.54184.0812-6.28473.9253-4.41269.94610.01880.5758-0.1251-1.00040.0594-0.29940.3633-0.1347-0.12580.6825-0.04020.03730.5236-0.0280.293357.7532.973-7.654
77.44232.7343-5.06764.432-1.54478.02890.40060.17170.2826-0.51870.15960.0279-0.1207-0.8509-0.47140.49-0.05230.05850.5022-0.01980.277651.67337.335-3.043
85.32151.3219-1.45995.6764-1.63277.460.1650.57130.8624-0.2281-0.2516-0.4364-0.63930.3671-0.10480.3011-0.02450.050.48550.15770.445366.03754.5421.415
93.24760.6805-2.38962.43771.02667.46270.4826-0.7523-0.13690.1966-0.2767-0.50980.11861.0088-0.36390.4218-0.1084-0.07281.01990.07770.809479.82552.5767.496
104.11360.5744-2.25667.3826-3.14663.50120.0623-0.31770.31441.39880.02760.3148-0.781-0.2952-0.3780.58530.03610.17410.5051-0.00880.34251.38850.03213.295
111.6051.4437-3.53171.3092-3.19497.83580.30492.05551.0249-0.3074-1.1541-1.1032-1.78560.74990.34020.74020.13610.15121.06440.32730.665450.53558.364-9.522
126.42020.777-2.01024.6765-1.57522.96660.20970.05680.07740.52540.04640.31540.6681-0.5262-0.18970.58640.00140.05850.54550.01870.274148.62543.1568.968
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 33:93 )A33 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 94:100 )A94 - 100
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 101:124 )A101 - 124
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 125:153 )A125 - 153
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 154:171 )A154 - 171
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN C AND RESID 1042:1068 )C1042 - 1068
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN C AND RESID 1069:1105 )C1069 - 1105
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN C AND RESID 33:108 )C33 - 108
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN C AND RESID 109:171 )C109 - 171
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN A AND RESID 1042:1068 )A1042 - 1068
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN A AND RESID 1069:1075 )A1069 - 1075
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN A AND RESID 1076:1104 )A1076 - 1104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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