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万見
- PDB-5vso: NMR structure of Ydj1 J-domain, a cytosolic Hsp40 from Saccharomy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vso
タイトルNMR structure of Ydj1 J-domain, a cytosolic Hsp40 from Saccharomyces cerevisiae
要素Yeast dnaJ protein 1
キーワードCHAPERONE / J-domain / J-protein / DnaJ
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA import into nucleus / TRC complex / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to ER / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / 'de novo' protein folding / ATPase activator activity / chaperone-mediated protein complex assembly / ERAD pathway ...tRNA import into nucleus / TRC complex / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to ER / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / 'de novo' protein folding / ATPase activator activity / chaperone-mediated protein complex assembly / ERAD pathway / Hsp70 protein binding / transcription repressor complex / cellular response to starvation / unfolded protein binding / protein transport / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. ...DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial protein import protein MAS5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ciesielski, S.J. / Tonelli, M. / Lee, W. / Cornilescu, G. / Markley, J.L. / Schilke, B.A. / Ziegelhoffer, T. / Craig, E.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM31107 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM27870 米国
引用ジャーナル: PLoS Genet. / 年: 2017
タイトル: Broadening the functionality of a J-protein/Hsp70 molecular chaperone system.
著者: Schilke, B.A. / Ciesielski, S.J. / Ziegelhoffer, T. / Kamiya, E. / Tonelli, M. / Lee, W. / Cornilescu, G. / Hines, J.K. / Markley, J.L. / Craig, E.A.
履歴
登録2017年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Yeast dnaJ protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5221
ポリマ－8,5221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5280 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Yeast dnaJ protein 1 / Ydj1 / Mitochondrial protein import protein MAS5


分子量: 8521.567 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-70 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: YDJ1, MAS5, YNL064C, N2418, YNL2418C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25491

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic32D 1H-15N HSQC
121isotropic32D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic32D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic33D (H)CCH-TOCSY
1161isotropic23D CBCA(CO)NH
1171isotropic23D HN(CA)CB
1181isotropic33D HNCO
151isotropic33D HBHA(CO)NH
1101isotropic33D C(CO)NH
191isotropic33D H(CCO)NH
181isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
172isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
1132isotropic32D 1H-15N HSQC
1113isotropic32D 1H-15N HSQC
2123isotropic32D 1H-15N HSQC
2144anisotropic42D 1H-15N HSQC
2154isotropic42D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-IDLabel溶媒系
solution115N 13C93% H2O/7% D2O
solution215N 13C93% H2O/7% D2O
solution315N93% H2O/7% D2O
gel solid415N93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
3.5 mg/mLYdj1 protein (1-70 residues)[U-15N] [U-13C]1
4.0 mg/mLYdj1 protein (1-70 residues)[U-15N] [U-13C]2
5.5 mg/mLYdj1 protein (1-70 residues)[U-15N]3
5.5 mg/mLYdj1 protein (1-70 residues)[U-15N]4
試料状態
Conditions-ID詳細イオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
120 mM Tris, pH 7.5, 150 mM NaCl, 5 mM DTT with protease inhibitor tablets and 0.2% NaN3150 NaCl mMconditions_17.51 atm279 K
220 mM Tris, pH 7.5, 150 mM NaCl, 5 mM DTT with protease inhibitor tablets and 0.2% NaN3150 NaCl mMconditions_27.51 atm283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9001
Varian VXRSVarianVXRS8002
Varian VXRSVarianVXRS6003
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
VNMRVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRFAM-SPARKY1.41Lee, Tonelli and Markleypeak picking
APESShin, Lee and Leepeak picking
NMRFAM-SPARKY1.41Lee, Tonelli and Markleychemical shift assignment
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
PINE-SPARKYLee, Westler, Bahrami, Eghbalnia and Markleychemical shift assignment
PONDEROSA-C/SLee, Stark and Markleystructure calculation
AUDANALee, Petit, Cornilescu, Stark and Markleystructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
PONDEROSA-C/SLee, Stark and Markley精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 12 / 詳細: Final step with explicit water refinement
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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