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- PDB-5vsf: Structure of human GLP SET-domain (EHMT1) in complex with inhibitor 17 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vsf
タイトルStructure of human GLP SET-domain (EHMT1) in complex with inhibitor 17
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein-small molecule inhibitor complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / C2H2 zinc finger domain binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation ...[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / C2H2 zinc finger domain binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of embryonic development / Transcriptional Regulation by VENTX / response to fungicide / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / transcription corepressor binding / methyltransferase activity / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / chromatin organization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / nuclear body / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / Ankyrin repeats (many copies) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9HG / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Babault, N. / Xiong, Y. / Liu, J. / Jin, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM103893 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM122749 米国
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure-activity relationship studies of G9a-like protein (GLP) inhibitors.
著者: Xiong, Y. / Li, F. / Babault, N. / Wu, H. / Dong, A. / Zeng, H. / Chen, X. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Liu, J. / Vedadi, M. / Jin, J.
履歴
登録2017年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,85617
ポリマ－60,4652
非ポリマー2,39115
水8,863492
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.851, 96.088, 102.101
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1006 through 1178 or resid 1182 through 1266))
21chain B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALASPASP(chain A and (resid 1006 through 1178 or resid 1182 through 1266))AA1006 - 11781 - 173
12GLYGLYSERSER(chain A and (resid 1006 through 1178 or resid 1182 through 1266))AA1182 - 1266177 - 261
21VALVALZNZNchain BBB - O1006 - 30051

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP1 / Histone ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP1 / Histone H3-K9 methyltransferase 5 / H3-K9-HMTase 5 / Lysine N-methyltransferase 1D


分子量: 30232.373 Da / 分子数: 2 / 断片: GLP catalytic SET-domain residues 1006-1266 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT1, EUHMTASE1, GLP, KIAA1876, KMT1D / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus RIL
参照: UniProt: Q9H9B1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 507分子

#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-9HG / N~2~-cyclopentyl-6,7-dimethoxy-N~2~-methyl-N~4~-(1-methylpiperidin-4-yl)quinazoline-2,4-diamine


分子量: 399.530 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H33N5O2
#5: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 492 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.49 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 10 % PEG 20K, 1.4% v/v 1,4-Dioxane, 10% glycerol, 0 0.1 M Bicine, pH 9.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→19.96 Å / Num. all: 78227 / Num. obs: 78227 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 18.27 Å2 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.082 / Rsym value: 0.076 / Net I/av σ(I): 8.2 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 519519
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.7-1.796.60.6281.2114240.2620.6820.62897.3
1.79-1.96.80.4141.80.170.4480.41497.4
1.9-2.036.20.282.50.1210.3060.2896.8
2.03-2.196.80.1634.50.0660.1760.16395.4
2.19-2.46.60.1146.30.0470.1240.11492.6
2.4-2.696.70.0779.30.0320.0830.07791.9
2.69-3.16.60.05412.50.0230.0590.05495.7
3.1-3.870.043150.0170.0460.04399.7
3.8-5.386.60.03617.50.0150.0390.03699.5
5.38-19.9626.50.03815.60.0160.0410.03896.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HNA

3hna


解像度: 1.7→19.962 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1853 3779 4.84 %
Rwork0.1605 --
obs0.1617 78148 95.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.51 Å2 / Biso mean: 26.5202 Å2 / Biso min: 10.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→19.962 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4195 0 138 492 4825
Biso mean--27.66 31.65 -
残基数----519
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0966002
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006786
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5812662
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2524X-RAY DIFFRACTION8.467TORSIONAL
12B2524X-RAY DIFFRACTION8.467TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.72150.25611380.22792743288197
1.7215-1.74420.2561310.20942790292197
1.7442-1.7680.19871310.18642756288797
1.768-1.79330.21131330.1872756288997
1.7933-1.820.21261370.16992768290597
1.82-1.84850.19481410.17412764290597
1.8485-1.87870.21511490.1762719286897
1.8787-1.91110.24861500.20322781293197
1.9111-1.94580.23791480.20432723287196
1.9458-1.98320.22271170.17022748286597
1.9832-2.02370.19271560.16712722287896
2.0237-2.06760.19991360.16392761289796
2.0676-2.11570.21321600.1612696285696
2.1157-2.16850.18721420.1632690283294
2.1685-2.22710.20671320.16682680281293
2.2271-2.29250.25161490.17872638278793
2.2925-2.36640.18741360.17152628276492
2.3664-2.45080.23031310.1722631276292
2.4508-2.54880.20111340.17352626276091
2.5488-2.66450.18421200.16522646276692
2.6645-2.80460.17761590.16532663282294
2.8046-2.97980.18981300.16232761289195
2.9798-3.2090.17641440.16812867301199
3.209-3.53040.16561420.156829053047100
3.5304-4.03750.15981630.145328923055100
4.0375-5.0730.12921320.118729763108100
5.073-19.96310.15581380.13733039317798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.30890.4409-0.27431.76340.84916.3247-0.146-0.38470.25360.33190.06710.0549-0.3969-0.51710.09070.26670.1608-0.02670.2763-0.02250.2074-4.5323-12.55941.3464
20.48880.2824-0.09972.8281-0.0981.65640.0219-0.0021-0.11310.0698-0.0437-0.2660.13640.06930.04210.10640.0047-0.04240.1787-0.00910.2078.3856-35.293-16.0674
31.00580.2180.92022.03220.88813.81720.1062-0.0255-0.15160.0374-0.05970.02270.0778-0.1024-0.04780.1265-0.0018-0.02040.12790.0080.18394.2939-34.7229-11.9813
42.5995-0.90250.38484.56331.07972.7283-0.1521-0.41390.07410.630.00920.0835-0.2212-0.47130.18970.23180.0625-0.0040.2717-0.00110.11980.6663-21.06478.0736
54.85752.5392-0.59953.906-1.57253.9353-0.12590.2138-0.11630.122-0.0298-0.5801-0.37190.5330.11490.1911-0.0345-0.05550.1912-0.0020.208916.4193-16.4244-8.202
60.5268-0.03960.15760.85530.13083.0234-0.0444-0.0397-0.00940.11130.0233-0.0714-0.1728-0.02080.02140.11450.0037-0.03460.13660.01120.16249.8619-23.4404-2.4283
72.86522.5566-2.06394.9214-3.5665.8753-0.0098-0.01550.07120.5081-0.2326-0.3353-0.7630.51640.25020.2874-0.0653-0.11920.24730.0180.225219.8947-17.806910.4092
87.69354.19973.42728.63444.678.5231-0.0078-0.0076-0.4919-0.22030.02850.13060.4241-0.0052-0.04290.15850.0135-0.01620.11180.02630.2106-11.7811-38.0872-28.287
91.19840.11420.36782.22940.59861.1358-0.01020.0315-0.0741-0.03680.0445-0.0920.01260.0613-0.0520.11660.0075-0.01330.12490.02810.0912-4.0491-20.4737-27.0071
101.50970.34670.14232.55030.70542.5598-0.06870.00860.09150.03420.06230.1424-0.1366-0.1688-0.00110.11940.02870.00240.15310.00540.1571-13.8864-10.724-23.5118
112.1609-0.0423-0.09982.06630.27541.30060.0210.219-0.1498-0.1987-0.01920.16620.0658-0.00360.01050.14050.009-0.03160.1483-0.00790.1235-10.766-27.1661-37.2341
125.55620.2649-0.72023.3029-0.74355.5750.02320.5726-0.0234-0.4192-0.008-0.2112-0.09380.25570.00210.15720.00240.01770.2112-0.02770.1341.1861-22.5196-40.641
131.3320.33030.27791.65560.50731.8287-0.01470.162-0.0353-0.14450.02260.13-0.029-0.0675-0.0010.09840.0058-0.01690.13750.00650.1368-12.1199-19.3389-36.1129
146.00130.2968-0.72052.6858-0.47654.24220.06231.12890.1047-0.479-0.0610.1406-0.12290.03060.02650.28030.0056-0.0520.3783-0.02710.1547-12.2748-22.1723-53.2031
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1006 through 1042 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1043 through 1093 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1094 through 1127 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1128 through 1150 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1151 through 1184 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1185 through 1243 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1244 through 1266 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1006 through 1023 )B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1024 through 1073 )B0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1074 through 1127 )B0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 1128 through 1167 )B0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 1168 through 1194 )B0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 1195 through 1243 )B0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 1244 through 1266 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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