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- PDB-5vkw: Crystal structure of adenylosuccinate lyase ADE13 from Candida al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vkw
タイトルCrystal structure of adenylosuccinate lyase ADE13 from Candida albicans
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / adenylosuccinate lyase / adenylosuccinate / fumarate / AMP / purine biosynthesis / Candida albicans / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / NIAID
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / L-Aspartase-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.998 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Evdokimova, E. / Di Leo, R. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSCN27220120026C 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of adenylosuccinate lyase ADE13 from Candida albicans
著者: Stogios, P.J.
履歴
登録2017年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,76717
ポリマ－109,0212
非ポリマー74715
水19,9791109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8500 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area41410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.030, 157.845, 374.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-505-

MG

21B-510-

MG

31A-861-

HOH

41A-923-

HOH

51A-963-

HOH

61A-1028-

HOH

71A-1146-

HOH

81B-612-

HOH

91B-817-

HOH

101B-917-

HOH

111B-919-

HOH

121B-1004-

HOH

131B-1016-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase / ASL / Adenylosuccinase


分子量: 54510.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida albicans (strain SC5314 / ATCC MYA-2876) (酵母)
株: SC5314 / ATCC MYA-2876 / 遺伝子: ADE13, CAALFM_CR06150CA, orf19.3870 / プラスミド: pMCSG68SBPTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Gold / 参照: UniProt: A0A1D8PT56, adenylosuccinate lyase

-
非ポリマー , 6種, 1124分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M calcium chloride, 0.1 M HEPES pH 7.5, 28% (w/v) PEG400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 84905 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rpim(I) all: 0.063 / Rsym value: 0.163 / Net I/σ(I): 28.3
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / Num. unique obs: 4200 / CC1/2: 0.576 / Rpim(I) all: 0.662 / Rsym value: 1.712 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2733: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VD6

2vd6


解像度: 1.998→24.898 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1946 1816 2.34 %RANDOM
Rwork0.1543 ---
obs0.1552 77571 91.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.998→24.898 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7491 0 34 1109 8634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117741
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03310494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5592908
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9984-2.05240.31471220.2555174X-RAY DIFFRACTION82
2.0524-2.11280.31761320.22475403X-RAY DIFFRACTION86
2.1128-2.18090.23331320.19395517X-RAY DIFFRACTION87
2.1809-2.25880.24071370.17795648X-RAY DIFFRACTION90
2.2588-2.34920.23011390.16865637X-RAY DIFFRACTION89
2.3492-2.45610.20681340.16395712X-RAY DIFFRACTION90
2.4561-2.58540.20571370.15555808X-RAY DIFFRACTION91
2.5854-2.74720.2141430.15335845X-RAY DIFFRACTION92
2.7472-2.9590.19461380.15535947X-RAY DIFFRACTION93
2.959-3.25620.21341450.15276028X-RAY DIFFRACTION94
3.2562-3.7260.18421480.146173X-RAY DIFFRACTION96
3.726-4.68930.14431520.12096307X-RAY DIFFRACTION97
4.6893-24.89980.17131570.15316556X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5739-2.0187-1.36343.7988-1.98794.98010.58770.3163-0.6602-0.6909-0.26050.62860.73-0.703-0.21730.3671-0.0411-0.12890.316-0.01220.449913.300613.4274149.4556
23.16020.27850.94033.40470.16532.39910.37280.4392-0.7493-0.75350.07330.28511.4064-0.6252-0.3180.6786-0.1801-0.13840.5756-0.13320.5005-6.237719.0079133.3518
30.7062-0.1490.00770.42840.06972.0670.0450.1589-0.0899-0.0672-0.04520.11480.1348-0.3102-0.02920.1480.0135-0.01130.1959-0.01880.23123.830236.4044151.6888
42.03430.28661.49170.76561.00752.9294-0.0121-0.11850.11090.09070.0283-0.0184-0.0634-0.0291-0.0250.21240.02690.030.1360.01230.236912.70554.8593186.5714
58.4774-4.2588-1.41494.355-0.96242.7417-0.29140.4431.0657-0.70250.24880.0439-0.9137-0.03680.16230.5888-0.01230.06370.30160.11830.475232.720662.763142.7956
61.6536-0.1641-1.74712.75911.01833.76490.0518-0.29990.1818-0.11010.059-0.377-0.13650.451-0.09770.21990.0446-0.0110.1991-0.00710.350518.833774.4014164.181
70.6057-0.0508-0.1670.49020.46971.62680.06290.24010.0747-0.1646-0.07790.0274-0.1936-0.13670.03670.2280.0789-0.010.2180.04460.208211.578452.5733139.7492
82.2104-0.5928-0.51711.65191.60393.6754-0.0450.6958-0.31-0.3382-0.14080.329-0.0232-0.41550.14930.41660.0474-0.03890.7159-0.00740.29393.995537.6787108.8465
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:12)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 13:95)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 96:370)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 371:476)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 1:18)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 19:105)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 106:388)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 389:476)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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