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- PDB-5vko: SPT6 tSH2-RPB1 1468-1500 pT1471, pS1493 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vko
タイトルSPT6 tSH2-RPB1 1468-1500 pT1471, pS1493
要素
  • DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
  • Transcription elongation factor SPT6
キーワードTRANSCRIPTION / SH2 domain phosphorylation histone chaperone transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleosome organization / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / poly(A)+ mRNA export from nucleus / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes ...transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleosome organization / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / poly(A)+ mRNA export from nucleus / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA-templated transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / cellular response to stress / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Estrogen-dependent gene expression / Dual incision in TC-NER / translesion synthesis / RNA polymerase II, core complex / nucleosome binding / transcription elongation factor complex / transcription antitermination / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase activity / nucleosome assembly / histone binding / transcription by RNA polymerase II / chromatin remodeling / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Spt6, S1/OB domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain / Transcription elongation factor Spt6, helix-hairpin-helix motif / Spt6, SH2 domain, C terminus / Acidic N-terminal SPT6 ...: / Spt6, S1/OB domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain / Transcription elongation factor Spt6, helix-hairpin-helix motif / Spt6, SH2 domain, C terminus / Acidic N-terminal SPT6 / Helix-hairpin-helix motif / Holliday-junction resolvase-like of SPT6 / Helix-turn-helix DNA-binding domain of SPT6 / Tex-like protein, HTH domain superfamily / Tex-like domain superfamily / Spt6, Death-like domain / : / Tex central region-like / Transcription elongation factor Spt6 / Spt6, SH2 domain, N terminus / Spt6, SH2 domain / SH2 domain / YqgF/RNase H-like domain superfamily / RuvA domain 2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / Src homology 2 domains / SH2 domain / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / SH2 domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / Transcription elongation factor SPT6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sdano, M.A. / Whitby, F.G. / Hill, C.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM116560 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: A novel SH2 recognition mechanism recruits Spt6 to the doubly phosphorylated RNA polymerase II linker at sites of transcription.
著者: Sdano, M.A. / Fulcher, J.M. / Palani, S. / Chandrasekharan, M.B. / Parnell, T.J. / Whitby, F.G. / Formosa, T. / Hill, C.P.
履歴
登録2017年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02020年1月1日Group: Atomic model / Author supporting evidence / カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support
Item: _atom_site.occupancy / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription elongation factor SPT6
B: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8033
ポリマ－28,7432
非ポリマー601
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Fluorescence polarization and far western assays were used to validate assembly.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.448, 102.102, 115.743
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1614-

HOH

21A-1689-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transcription elongation factor SPT6 / Chromatin elongation factor SPT6


分子量: 25065.430 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1247-1451 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPT6, CRE2, SSN20, YGR116W, G6169 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23615
#2: タンパク質・ペプチド DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / RNA polymerase II subunit B1 / DNA-directed RNA polymerase III largest subunit / RNA polymerase II ...RNA polymerase II subunit B1 / DNA-directed RNA polymerase III largest subunit / RNA polymerase II subunit B220


分子量: 3677.786 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1468-1500 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase
#3: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% iso-Propanol, 0.1 M Na Hepes pH 7.5, 20% PEG 4000
Temp details: constant temp

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年11月14日 / 詳細: VeriMax-HR confocal optic
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→32.453 Å / Num. obs: 23766 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 30.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.099 / Χ2: 0.977 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 186789
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.865.21.11923270.6410.5181.2380.84999
1.86-1.947.30.96623550.8320.3861.0410.94100
1.94-2.038.10.73923390.9190.2810.7911.012100
2.03-2.138.20.47823400.9550.180.5111.059100
2.13-2.278.30.35223570.9730.1320.3771.053100
2.27-2.448.20.26423450.9830.0990.2821.023100
2.44-2.698.20.17923690.990.0670.1920.983100
2.69-3.088.30.11224100.9960.0420.120.929100
3.08-3.888.30.05724060.9980.0210.0610.913100
3.88-408.50.04125180.9990.0150.0440.95799.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.17 Å32.45 Å
Translation5.17 Å32.45 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.7.15位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PSJ

3psj


解像度: 1.8→32.453 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1975 1999 8.43 %
Rwork0.1619 21723 -
obs0.1649 23722 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 152.14 Å2 / Biso mean: 44.6542 Å2 / Biso min: 19.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→32.453 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1926 0 12 171 2109
Biso mean--87.23 45.84 -
残基数----232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092001
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0132714
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0861203
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8001-1.84510.38911380.30951498163696
1.8451-1.8950.31341400.260815221662100
1.895-1.95080.26581410.245115221663100
1.9508-2.01370.25231400.198615351675100
2.0137-2.08570.22881410.175815381679100
2.0857-2.16920.2031430.166315381681100
2.1692-2.26790.22531420.163915481690100
2.2679-2.38740.20691410.164215321673100
2.3874-2.53690.20441420.16615531695100
2.5369-2.73270.2351430.167415481691100
2.7327-3.00750.22641450.166615701715100
3.0075-3.44230.21441430.156215651708100
3.4423-4.33530.15721470.130315921739100
4.3353-32.4580.15271530.15516621815100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -72.464 Å / Origin y: 117.5603 Å / Origin z: 2.393 Å
111213212223313233
T0.2112 Å20 Å20.0143 Å2-0.1952 Å2-0.0173 Å2--0.26 Å2
L1.1471 °20.0476 °20.0849 °2-0.9035 °20.035 °2--1.5914 °2
S-0.0827 Å °0.0102 Å °-0.1794 Å °-0.0422 Å °0.0723 Å °-0.087 Å °0.1534 Å °0.0948 Å °0.0356 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1250 - 1450
2X-RAY DIFFRACTION1allB1469 - 1499
3X-RAY DIFFRACTION1allC1
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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