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- PDB-5vka: Ethylene forming enzyme in complex with manganese, 2-oxoglutarate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vka
タイトルEthylene forming enzyme in complex with manganese, 2-oxoglutarate and N-omega-hydroxy-L-arginine
要素2-oxoglutarate-dependent ethylene/succinate-forming enzyme
キーワードOXIDOREDUCTASE / 2-oxoglutarate / N-omega-hydroxy-L-arginine
機能・相同性
機能・相同性情報


2-oxoglutarate oxygenase/decarboxylase (ethylene-forming) activity / 2-oxoglutarate dioxygenase (ethene-forming) / 2-oxoglutarate/L-arginine monooxygenase/decarboxylase (succinate-forming) / ethylene biosynthetic process / dioxygenase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Non-haem dioxygenase N-terminal domain / non-haem dioxygenase in morphine synthesis N-terminal / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / N-OMEGA-HYDROXY-L-ARGININE / : / 2-oxoglutarate-dependent ethylene/succinate-forming enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas savastanoi pv. phaseolicola (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.169 Å
データ登録者Fellner, M. / Martinez, S. / Hu, J. / Hausinger, R.P.
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2017
タイトル: Structures and Mechanisms of the Non-Heme Fe(II)- and 2-Oxoglutarate-Dependent Ethylene-Forming Enzyme: Substrate Binding Creates a Twist.
著者: Martinez, S. / Fellner, M. / Herr, C.Q. / Ritchie, A. / Hu, J. / Hausinger, R.P.
履歴
登録2017年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-oxoglutarate-dependent ethylene/succinate-forming enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5304
ポリマ－40,1391
非ポリマー3913
水9,098505
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Gel filtration shows a monomer.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.583, 82.098, 87.766
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 2-oxoglutarate-dependent ethylene/succinate-forming enzyme / Ethylene-forming enzyme / 2-oxoglutarate dioxygenase (ethylene-forming) / 2-oxoglutarate/L-arginine ...Ethylene-forming enzyme / 2-oxoglutarate dioxygenase (ethylene-forming) / 2-oxoglutarate/L-arginine monooxygenase/decarboxylase (succinate-forming)


分子量: 40138.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas savastanoi pv. phaseolicola (バクテリア)
遺伝子: efe / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold (DE3)
参照: UniProt: P32021, 2-oxoglutarate dioxygenase (ethene-forming), EC: 1.14.11.34
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物 ChemComp-HAR / N-OMEGA-HYDROXY-L-ARGININE / NG-ヒドロキシ-L-アルギニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 190.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14N4O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.18 % / Mosaicity: 0.05 °
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.5 ul 72 mg/ml selenomethionine containing EFE (9 mM manganese chloride, 25 mM HEPES pH 8.0, 1 mM TCEP) was mixed with 0.5 ul reservoir solution of 10 mM N-omega-hydroxy-L-arginine, and 0.2 ...詳細: 0.5 ul 72 mg/ml selenomethionine containing EFE (9 mM manganese chloride, 25 mM HEPES pH 8.0, 1 mM TCEP) was mixed with 0.5 ul reservoir solution of 10 mM N-omega-hydroxy-L-arginine, and 0.2 uL of 100 mM 2OG. The sitting drop reservoir of 200 ul contained 20% w/v Polyethylene glycol 6,000, 0.1 M Tris pH 8.0, 0.2 M Lithium chloride. The crystal was soaked for about a minute in 25% w/v ethylene glycol, 75% reservoir solution before freezing it.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.169→48.58 Å / Num. obs: 118142 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 9.78 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.169→1.19 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.593 / Num. unique obs: 5146 / CC1/2: 0.752 / Rpim(I) all: 0.339 / Rrim(I) all: 0.687 / % possible all: 87.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.93 Å43.88 Å
Translation5.93 Å43.88 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5V2Z

5v2z


解像度: 1.169→38.701 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 19.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1876 5867 4.98 %
Rwork0.1724 --
obs0.1732 111915 97.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 76.49 Å2 / Biso mean: 16.2119 Å2 / Biso min: 4.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.169→38.701 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2728 0 40 505 3273
Biso mean--14.41 27.74 -
残基数----348
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092971
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9614052
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2831094
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.169-1.18230.29142560.28315191544771
1.1823-1.19620.27293210.27025899622081
1.1962-1.21080.27323400.26516445678588
1.2108-1.22610.25413610.25587101746298
1.2261-1.24220.2683960.249672487644100
1.2422-1.25930.25243810.239372267607100
1.2593-1.27730.26564150.238172217636100
1.2773-1.29630.25824030.23272347637100
1.2963-1.31660.2194240.219371697593100
1.3166-1.33820.22763930.21873007693100
1.3382-1.36120.23353610.21472317592100
1.3612-1.3860.23263810.207472497630100
1.386-1.41270.25243760.207672867662100
1.4127-1.44150.23863840.198672517635100
1.4415-1.47280.18923210.194673597680100
1.4728-1.50710.19883550.18272257580100
1.5071-1.54480.19034070.178772317638100
1.5448-1.58660.17913900.170172267616100
1.5866-1.63320.21233860.170972267612100
1.6332-1.6860.19513750.164272497624100
1.686-1.74620.1923290.168273217650100
1.7462-1.81610.14933830.159472407623100
1.8161-1.89880.17434010.158672137614100
1.8988-1.99890.17893270.15677286761399
1.9989-2.12410.17883040.1567272757699
2.1241-2.28810.17633930.15027167756099
2.2881-2.51830.1693760.14797189756599
2.5183-2.88260.18363600.15047234759499
2.8826-3.63140.15994050.15487149755499
3.6314-38.72240.15514330.15217056748998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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